El significado de proteína mínima fisiológica en términos médicos. Metabolismo de las proteínas: el papel especial de las proteínas en la nutrición. Papel biológico de las proteínas.
ver Mínimo de nitrógeno.
Ver valor Proteína mínima fisiológica en otros diccionarios
Mínimo- el menor (el más pequeño)
al menos (al menos)
poco a poco
por lo menos
Diccionario de sinónimos
Ardilla- ardillas, w. Un pequeño animal del bosque: un roedor.
Diccionario explicativo de Ushakov
Mínimo- m. la menor cantidad, magnitud, valor, límite de qué; sexo opuesto máximo, mayor.
Diccionario explicativo de Dahl
Mínimo- mínimo, m. (mínimo latino) (libro). 1. Valor más pequeño; opuesto máximo. presión atmosférica. salarios. Salario digno (medios mínimos, dinero necesario...)
Diccionario explicativo de Ushakov
Fisiológico- fisiológico, fisiológico. 1. Adj. a la fisiología en 1 valor. Procesos fisiológicos. Química fisiológica. 2. transferencia Más o menos sensual.
Diccionario explicativo de Ushakov
Belka J.— 1. Un pequeño animal con pieles del orden de los roedores que vive en los árboles. 2. Pelaje, la piel de tal animal.
Diccionario explicativo de Efremova
Al menos Avanzado.- 1. Como mínimo.
Diccionario explicativo de Efremova
Ajuste fisiológico.- 1. Correlativo en significado. con sustantivo: fisiología, fisiólogo asociado a ellos. 2. Característica de la fisiología (1), característica de la misma. 3. Asociado a la fisiología (2), a la actividad vital........
Diccionario explicativo de Efremova
Ardilla- -Y; pl. género. -cerrar, dat. -lkam; y.
1. Un pequeño animal peletero del orden de los roedores con una cola grande y esponjosa que vive en los árboles. Manual B. Gira (gira) como b. en la rueda.....
Diccionario explicativo de Kuznetsov
Mínimo- [lat. mínimo].
I a; metro.
1. La cantidad más pequeña, el valor más pequeño de una serie de datos (opuesto: máximo). El trabajo requiere mucho equipo.
2. qué o con def. Totalidad.........
Diccionario explicativo de Kuznetsov
Tasa de interés máxima y mínima— (Collar) Simultáneo
comprar en la parte superior
límite y
vender a un límite inferior para mantener la tasa de interés dentro de ciertos
fronteras.
Ingresos por ventas.....
Diccionario económico
Mínimo — - 1. valor más pequeño, más pequeño
tamaño; 2.
el conjunto de conocimientos especializados necesarios para
trabajar en cualquier campo.
Diccionario económico
Mínimo Doble— tabla de cambio de tarifas papeles valiosos, según el cual el tipo baja dos veces hasta su nivel mínimo y vuelve a subir. Al analizar el estado del mercado M.D. medio........
Diccionario económico
Salario mínimo— el nivel de salario de un trabajador no calificado.
Diccionario económico
Costo Mínimo- un criterio de optimización, según el cual se fija un determinado volumen de producción y todos los cálculos se realizan sobre la base de obtener un volumen determinado con el mínimo......
Diccionario económico
Mínimo no imponible- el importe de la imposición por debajo del cual el objeto no está sujeto a impuestos.
Diccionario económico
Subsistencia mínima- nivel de ingresos que proporciona
adquisición
conjunto de bienes y servicios materiales necesarios para asegurar la vida humana en un determinado nivel socioeconómico........
Diccionario económico
Mínimo de Subsistencia Libre de Impuestos- la cantidad de fondos necesarios para satisfacer las necesidades básicas de una persona, que se deduce de la base imponible de la renta. En esta capacidad puede actuar...
Diccionario económico
Mínimo, no sujeto a impuestos— - el valor del objeto imponible, por debajo del cual el objeto no está sujeto al impuesto.
Diccionario económico
Mínimo no imponible- mínimo
ingresos libres de impuestos.
Diccionario económico
Salario digno libre de impuestos— Ver salario mínimo vital, libre de impuestos
Diccionario económico
Salario digno— el costo es mínimo necesario para una persona un conjunto de bienes, medios de vida que permiten mantener la vida.
Diccionario económico
Salario digno (social y fisiológico)— - un conjunto de bienes y servicios expresados en forma monetaria y destinados a satisfacer necesidades físicas, sociales y espirituales, que......
Diccionario económico
Población mínima viva- - costo
evaluación de la naturaleza
un conjunto de productos alimenticios necesarios para mantener la vida humana en un nivel físicamente bajo, así como los gastos........
Diccionario económico
Ardilla— Formación rusa antigua del sustantivo Bela. Este animal, curiosamente, recibió su nombre por el color de su piel, no por un animal común y corriente que conocemos, sino por......
Diccionario etimológico de Krylov
Fisiológico- oh, oh.
1. a Fisiología (1 punto). Quinto método de investigación.
2. Asociado a la fisiología del cuerpo, con sus funciones vitales, en función de ellas. F propiedades de los animales. F.........
Diccionario explicativo de Kuznetsov
Calificación mínima— una lista mínima de cuestiones legislativas y documentos reglamentarios, cuyo conocimiento es obligatorio para el ejercicio cualificado de actividades profesionales...
Diccionario jurídico
Subsistencia mínima- nivel de renta que asegura la adquisición de un conjunto de bienes y servicios materiales necesarios para asegurar la vida humana en un determinado nivel socioeconómico...
Diccionario jurídico
Mínimo no imponible— - renta mínima libre de impuestos.
Diccionario jurídico
Mínimo de nitrógeno— (sin. proteína mínima fisiológica) la cantidad más pequeña de proteína introducida con los alimentos, a la que se mantiene el equilibrio de nitrógeno.
Grande diccionario medico
Las proteínas son un componente esencial de los alimentos. A diferencia de las proteínas, los carbohidratos y las grasas no son componentes esenciales de los alimentos. Un adulto sano consume diariamente unos 100 gramos de proteína. Las proteínas de la dieta son la principal fuente de nitrógeno para el organismo. En términos económicos, las proteínas son el componente alimentario más caro. Por tanto, el establecimiento de estándares proteicos en nutrición fue muy importante en la historia de la bioquímica y la medicina.
En los experimentos de Karl Voith, se establecieron por primera vez las normas para el consumo de proteínas en la dieta: 118 g / día, carbohidratos: 500 g / día, grasas 56 g / día. M. Rubner fue el primero en determinar que el 75% del nitrógeno del organismo se encuentra en las proteínas. Hizo un balance de nitrógeno (determinó cuánto nitrógeno pierde una persona por día y cuánto nitrógeno se agrega).
en un adulto persona saludable observado balance de nitrógeno - “equilibrio de nitrógeno cero”(la cantidad diaria de nitrógeno excretada del cuerpo corresponde a la cantidad absorbida).
Balance positivo de nitrógeno(la cantidad diaria de nitrógeno excretada del cuerpo es menor que la cantidad absorbida). Se observa solo en un cuerpo en crecimiento o durante la restauración de las estructuras proteicas (por ejemplo, durante el período de recuperación de enfermedades graves o al desarrollar masa muscular).
Balance de nitrógeno negativo(la cantidad diaria de nitrógeno excretada del cuerpo es mayor que la cantidad absorbida). Se observa con deficiencia de proteínas en el cuerpo. Motivos: cantidad insuficiente de proteínas en los alimentos; Enfermedades acompañadas de una mayor destrucción de proteínas.
En la historia de la bioquímica, los experimentos se llevaron a cabo cuando una persona se alimentaba únicamente con carbohidratos y grasas ("dieta sin proteínas"). En estas condiciones se midió el equilibrio de nitrógeno. Después de unos días, la excreción de nitrógeno del cuerpo disminuyó a un cierto valor, y luego se mantuvo durante mucho tiempo en un nivel constante: una persona perdió 53 mg de nitrógeno por kg de peso corporal por día (aproximadamente 4 g de nitrógeno por día). Esta cantidad de nitrógeno corresponde a aproximadamente 23-25 g de proteína al día. Este valor se denominó "RELACIÓN DE DESGASTE". Luego se agregaron 10 g de proteína a la dieta diariamente y aumentó la excreción de nitrógeno. Pero aún así se observó un balance negativo de nitrógeno. Luego comenzaron a añadir 40-45-50 gramos de proteína al día a la comida. Con tal contenido de proteínas en los alimentos, se observó un balance de nitrógeno nulo (equilibrio de nitrógeno). Este valor (40-50 gramos de proteína por día) se llamó MÍNIMO FISIOLÓGICO DE PROTEÍNA.
En 1951, se propusieron estándares de proteínas en la dieta: 110 a 120 gramos de proteína por día.
Ahora se ha establecido que 8 aminoácidos son esenciales. El requerimiento diario de cada aminoácido esencial es de 1 a 1,5 gramos, y el cuerpo necesita de 6 a 9 gramos de aminoácidos esenciales por día en total. El contenido de aminoácidos esenciales varía entre los diferentes alimentos. Por lo tanto, la proteína mínima fisiológica puede ser diferente para diferentes productos.
¿Cuánta proteína necesitas comer para mantener el equilibrio de nitrógeno? 20 gramos. clara de huevo, o 26-27 gr. proteínas de carne o leche, o 30 gr. proteínas de patata, o 67 gr. proteínas harina de trigo. La clara de huevo contiene un conjunto completo de aminoácidos. Al comer proteínas vegetales, necesitas mucho más más proteína para reponer el mínimo fisiológico. Las necesidades de proteínas de las mujeres (58 gramos por día) son menores que las de los hombres (70 g de proteínas por día), según los estándares estadounidenses.
Proteína mínima fisiológica
1. Pequeña enciclopedia médica. - M.: Enciclopedia médica. 1991-96 2. primero cuidado de la salud. - M.: Gran Enciclopedia Rusa. 1994 3. diccionario enciclopédico términos médicos. - M.: Enciclopedia soviética. - 1982-1984.
Vea qué es “Proteína mínima fisiológica” en otros diccionarios:
Ver Mínimo de Nitrógeno... Gran diccionario médico
Gran diccionario médico
- (sin. proteína mínima fisiológica) la cantidad más pequeña de proteína introducida con los alimentos, en la que se mantiene el equilibrio de nitrógeno ... Enciclopedia médica
OBLITERACIÓN- (lat. obliteratio destrucción), término utilizado para designar el cierre, destrucción de una determinada cavidad o luz mediante la proliferación de tejido procedente de las paredes de una determinada formación cavitaria. El crecimiento especificado es más frecuente... ...
Vista general de un árbol en el Antiguo Jardín Botánico de Marburg (... Wikipedia
Este término tiene otros significados, consulte Envejecimiento. Anciana. Ann Powder el 8 de abril de 1917 en su 110 cumpleaños. La piel arrugada y seca es un signo típico del envejecimiento humano... Wikipedia
Este término tiene otros significados, consulte Envejecimiento. El envejecimiento humano, como el envejecimiento de otros organismos, es un proceso biológico de degradación gradual de partes y sistemas del cuerpo humano y las consecuencias de este proceso. Entonces cómo... ... Wikipedia
MENINGITIS- – inflamación de las membranas del cerebro y médula espinal, generalmente, origen infeccioso. La meningitis se clasifica según la etiología (bacteriana, viral, fúngica, etc.), naturaleza proceso inflamatorio(purulento, seroso), curso (agudo,... ... Diccionario enciclopédico de psicología y pedagogía.
NIÑOS- NIÑOS. Contenidos: I. Definición del concepto. Cambios en el cuerpo durante la R. Causas de la R................................. 109 II. Curso clínico R fisiológico. 132 Sh. Mecánica R. ................. 152 IV. Manteniendo R................................. 169 V … Gran enciclopedia médica
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equilibrio de nitrógeno equilibrio de nitrógeno.
Los aminoácidos restantes se sintetizan fácilmente en las células y se denominan no esenciales. Estos incluyen glicina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutamico, glutamina, serie, prolina, alanina.
Sin embargo, una dieta libre de proteínas provoca la muerte del organismo. La exclusión de incluso un aminoácido esencial de la dieta conduce a una absorción incompleta de otros aminoácidos y va acompañada del desarrollo de un balance negativo de nitrógeno, agotamiento, retraso en el crecimiento y disfunción del sistema nervioso.
Con una dieta libre de proteínas, se liberan 4 g de nitrógeno al día, lo que equivale a 25 g de proteína (RATIO DE DESGASTE).
Mínimo de proteína fisiológica: la cantidad mínima de proteína en los alimentos necesaria para mantener el equilibrio de nitrógeno: 30-50 g / día.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS EN EL TRACTO GASTROINTESTINAL. CARACTERÍSTICAS DE LAS PEPTIDASAS DEL ESTÓMAGO, FORMACIÓN Y PAPEL DEL ÁCIDO HOLÁRICO.
EN productos alimenticios el contenido de aminoácidos libres es muy bajo. La gran mayoría de ellos forman parte de proteínas que se hidrolizan en el tracto gastrointestinal bajo la acción de enzimas proteasas). La especificidad de sustrato de estas enzimas radica en el hecho de que cada una de ellas escinde los enlaces peptídicos formados por ciertos aminoácidos a la mayor velocidad. Las proteasas que hidrolizan los enlaces peptídicos dentro de una molécula de proteína pertenecen al grupo de las endopeptidasas. Las enzimas pertenecientes al grupo de las exopeptidasas hidrolizan el enlace peptídico formado por los aminoácidos terminales. Bajo la influencia de todas las proteasas gastrointestinales, las proteínas alimentarias se descomponen en aminoácidos individuales, que luego ingresan a las células de los tejidos.
Formación y papel del ácido clorhídrico.
La principal función digestiva del estómago es que inicia la digestión de las proteínas. El ácido clorhídrico juega un papel importante en este proceso. Las proteínas que ingresan al estómago estimulan la secreción. histamina y grupos de hormonas proteicas - gastrinov, que, a su vez, provocan la secreción de HCl y la proenzima pepsinógeno. El HCI se forma en las células parietales de las glándulas gástricas.
La fuente de H + es el H 2 CO 3, que se forma en las células parietales del estómago a partir del CO 2 que se difunde desde la sangre y el H 2 O bajo la acción de la enzima anhidrasa carbónica.
La disociación del H 2 CO 3 conduce a la formación de bicarbonato, que se libera al plasma con la participación de proteínas especiales. Los iones C1 ingresan a la luz del estómago a través del canal de cloruro.
El pH cae a 1,0-2,0.
Bajo la influencia del HCl, las proteínas alimentarias que no han sido sometidas a tratamiento térmico se desnaturalizan, lo que aumenta la disponibilidad de enlaces peptídicos para las proteasas. HCl tiene efecto bactericida y evita que las bacterias patógenas entren en los intestinos. Además, el ácido clorhídrico activa el pepsinógeno y crea un pH óptimo para la acción de la pepsina.
El pepsinógeno es una proteína que consta de una única cadena polipeptídica. Bajo la influencia del HCl, se convierte en pepsina activa. Durante el proceso de activación, como resultado de una proteólisis parcial, se escinden del extremo N de la molécula de pepsinógeno residuos de aminoácidos que contienen casi todos los aminoácidos cargados positivamente. en pepsinógeno. Por tanto, en la pepsina activa predominan los aminoácidos cargados negativamente, que participan en los reordenamientos conformacionales de la molécula y en la formación del centro activo. Las moléculas activas de pepsina formadas bajo la influencia del HCl activan rápidamente las moléculas de pepsinógeno restantes (autocatálisis). La pepsina hidroliza principalmente los enlaces peptídicos en las proteínas formadas. aminoácidos aromáticos(fenilalanina, triptófano, tirosina) La pepsina es una endopeptidasa, por lo que como resultado de su acción se forman péptidos más cortos en el estómago, pero no aminoácidos libres.
En ninos infancia hay una enzima en el estómago renina(quimosina), que hace que la leche coagule. No hay renino en el estómago de los adultos; su leche se cuaja bajo la influencia del HCl y la pepsina.
otra proteasa - gastricina. Las 3 enzimas (pepsina, renina y gastrixina) son similares en estructura primaria.
AMINOÁCIDOS CETOGENICOS Y GLUCOGÉNICOS. REACCIONES ANAPLERÓTICAS, SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES (EJEMPLO).
El aminocatabolismo se reduce a la formación. piruvato, acetil-CoA, α -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxaloacetato, aminoácidos glucógenos- se convierten en piruvato y productos intermedios del ciclo del TCA y finalmente forman oxalacetato, pueden usarse en el proceso de gluconeogénesis.
cetogénico Los aminoácidos en el proceso de catabolismo se convierten en acetoacetato (Lys, Leu) o acetil-CoA (Leu) y pueden usarse en la síntesis de cuerpos cetónicos.
glicocetogénico Los aminoácidos se utilizan tanto para la síntesis de glucosa como para la síntesis de cuerpos cetónicos, ya que en el proceso de su catabolismo se forman dos productos: un determinado metabolito del ciclo del citrato y el acetoacetato (Tri, Fen, Tyr) o acetil-CoA. (Ile).
Reacciones anapleróticas: los residuos de aminoácidos libres de nitrógeno se utilizan para reponer la cantidad de metabolitos. camino común catabolismo, que se gasta en la síntesis de sustancias biológicamente activas.
La enzima piruvato carboxilasa (coenzima - biotina), que cataliza esta reacción, se encuentra en el hígado y los músculos.
2. Aminoácidos → Glutamato → α-cetoglutarato
bajo la influencia de la glutamato deshidrogenasa o aminotransferasas.
3. 
También se pueden formar propionil-CoA, y luego succinil-CoA, durante la degradación de compuestos superiores. ácidos grasos con un número impar de átomos de carbono
4. Aminoácidos → Fumarato
5. Aminoácidos → Oxalacetato
Las reacciones 2, 3 ocurren en todos los tejidos (excepto hígado y músculos) donde la piruvato carboxilasa está ausente.
VII. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES
En el cuerpo humano es posible la síntesis de ocho aminoácidos no esenciales: Ala, Asp, Asn, Ser, Gly, Glu, Gln, Pro. El esqueleto carbonado de estos aminoácidos se forma a partir de glucosa. El grupo α-amino se introduce en los α-cetoácidos correspondientes como resultado de reacciones de transaminación. Donante universal α -El grupo amino sirve como glutamato.
Los aminoácidos se sintetizan por transaminación de α-cetoácidos formados a partir de glucosa.
Glutamato También se forma durante la aminación reductora del α-cetoglutarato por la glutamato deshidrogenasa.
TRANSAMINACIÓN: ESQUEMA DEL PROCESO, ENZIMAS, BIOROLE. BIOROLLE DE ALATE Y ASAT Y SIGNIFICADO CLÍNICO DE SU DETERMINACIÓN EN SUERO SANGUÍNEO.
La transaminación es la reacción de transferir un grupo α-amino de un aminoácido a un α-cetoácido, lo que resulta en la formación de un nuevo cetoácido y un nuevo aminoácido. El proceso de transaminación es fácilmente reversible.
Las reacciones son catalizadas por enzimas aminotransferasas, cuya coenzima es el fosfato de piridoxal (PP).
Las aminotransferasas se encuentran tanto en el citoplasma como en las mitocondrias de las células eucariotas. En las células humanas se han encontrado más de 10 aminotransferasas, que se diferencian en la especificidad del sustrato. Casi todos los aminoácidos pueden sufrir reacciones de transaminación. con excepción de lisina, treonina y prolina.
- En la primera etapa, se agrega un grupo amino del primer sustrato, también conocido como, al fosfato de piridoxal en el centro activo de la enzima mediante un enlace aldimina. Se forman un complejo de enzima-piridoxamina-fosfato y un cetoácido, el primer producto de reacción. Este proceso implica la formación intermedia de 2 bases de Schiff.
- En la segunda etapa, el complejo enzima-piridoxamina-fosfato se combina con el cetoácido y, mediante la formación intermedia de 2 bases de Schiff, transfiere el grupo amino al cetoácido. Como resultado, la enzima vuelve a su forma nativa y se forma un nuevo aminoácido, el segundo producto de la reacción. Si el grupo aldehído del fosfato de piridoxal no está ocupado por el grupo amino del sustrato, entonces forma una base de Schiff con el grupo ε-amino del radical lisina en el sitio activo de la enzima.
Muy a menudo, en las reacciones de transaminación intervienen aminoácidos, cuyo contenido en los tejidos es significativamente mayor que el de otros. glutamato, alanina, aspartato y sus correspondientes cetoácidos - α -cetoglutarato, piruvato y oxaloacetato. El principal donante de grupos amino es el glutamato.
Las enzimas más abundantes en la mayoría de los tejidos de los mamíferos son: ALT (AlAT) cataliza la reacción de transaminación entre alanina y α-cetoglutarato. Esta enzima se localiza en el citosol de las células de muchos órganos, pero la mayor cantidad se encuentra en las células del hígado y el músculo cardíaco. ACT cataliza la reacción de transaminación entre aepartato y α-cetoglutarato. Se forman oxaloacetato y glutamato. Su mayor cantidad se encuentra en las células del músculo cardíaco y del hígado. especificidad orgánica de estas enzimas.
Normalmente, la actividad de estas enzimas en la sangre es de 5 a 40 U/l. Cuando se dañan las células del órgano correspondiente, se liberan enzimas en la sangre, donde su actividad aumenta considerablemente. Dado que AST y ALT son más activos en las células del hígado, el corazón y el músculo esquelético, se utilizan para diagnosticar enfermedades de estos órganos. En las células del músculo cardíaco, la cantidad de AST excede significativamente la cantidad de ALT, y en el hígado ocurre lo contrario. Por tanto, la medición simultánea de la actividad de ambas enzimas en el suero sanguíneo es especialmente informativa. La proporción de actividades AST/ALT se llama "coeficiente de Ritis". Normalmente, este coeficiente es 1,33±0,42. Durante un infarto de miocardio, la actividad de AST en la sangre aumenta de 8 a 10 veces y la de ALT, 2,0 veces.
En la hepatitis, la actividad de ALT en el suero sanguíneo aumenta entre 8 y 10 veces, y la de AST, entre 2 y 4 veces.
Síntesis de melanina.
Tipos de melaninas
Reacción de activación de metionina
La forma activa de la metionina es la S-adenosilmetionina (SAM), una forma de sulfonio del aminoácido formado por la adición de metionina a la molécula de adenosina. La adenosina se forma por hidrólisis de ATP.
Esta reacción está catalizada por la enzima metionina adenosiltransferasa, que está presente en todos los tipos de células. La estructura (-S + -CH 3) en SAM es un grupo inestable, lo que determina la alta actividad del grupo metilo (de ahí el término "metionina activa"). Esta reacción es única para los sistemas biológicos, ya que parece ser la única reacción conocida, como resultado de lo cual se liberan los tres residuos de fosfato de ATP. La escisión del grupo metilo de SAM y su transferencia al compuesto aceptor está catalizada por enzimas metiltransferasas. SAM se convierte en S-adenosilhomocisteína (SAT) durante la reacción.
Síntesis de creatina
La creatina es necesaria para la formación de un compuesto de alta energía en los músculos: el fosfato de creatina. La síntesis de creatina se produce en 2 etapas con la participación de 3 aminoácidos: arginina, glicina y metionina. en los riñones El acetato de guanidina se forma por la acción de la glicina amidinotransferasa. Luego el acetato de guanidina se transporta al hígado donde ocurre la reacción de metilación.
Las reacciones de transmetilación también se utilizan para:
- síntesis de adrenalina a partir de noradrenalina;
- síntesis de anserina a partir de carnosina;
- metilación de bases nitrogenadas en nucleótidos, etc.;
- inactivación de metabolitos (hormonas, mediadores, etc.) y neutralización de compuestos extraños, incluidos fármacos.
También se produce la inactivación de aminas biogénicas:
metilación con la participación de SAM bajo la acción de metiltransferasas. De esta manera, se pueden inactivar varias aminas biogénicas, pero la mayoría de las veces se inactivan la gastamina y la adrenalina. Así, la inactivación de la adrenalina se produce por metilación del grupo hidroxilo en la posición orto.
TOXICIDAD POR AMONÍACO. SU FORMACIÓN Y DESHARMA.
El catabolismo de los aminoácidos en los tejidos ocurre constantemente a un ritmo de aproximadamente 100 g/día. En este caso, como resultado de la desaminación de los aminoácidos, un gran número de amoníaco. Durante la desaminación de aminas y nucleótidos biogénicos se forman cantidades significativamente más pequeñas. Parte del amoníaco se forma en los intestinos como resultado de la acción de las bacterias sobre proteínas alimentarias(pudrición de proteínas en los intestinos) y entra en la sangre. Vena porta. La concentración de amoníaco en la sangre de la vena porta es significativamente mayor que en el torrente sanguíneo general. Una gran cantidad de amoníaco se retiene en el hígado, lo que mantiene bajo contenido está en su sangre. La concentración normal de amoníaco en sangre rara vez supera los 0,4-0,7 mg/l (o 25-40 µmol/l
El amoníaco es un compuesto tóxico. Incluso ligero aumento su concentración tiene efecto adverso en el cuerpo, y principalmente en el sistema nervioso central. Por tanto, un aumento de la concentración de amoníaco en el cerebro a 0,6 mmol provoca convulsiones. Los síntomas de hiperamonemia incluyen temblores, dificultad para hablar, náuseas, vómitos, mareos, convulsiones, pérdida de consciencia. EN casos severos el coma se desarrolla con fatal. Mecanismo efecto tóxico El efecto del amoníaco en el cerebro y en el cuerpo en general está obviamente asociado con su efecto sobre varios sistemas funcionales.
- El amoníaco penetra fácilmente a través de las membranas hacia las células y en las mitocondrias desplaza la reacción catalizada por la glutamato deshidrogenasa hacia la formación de glutamato:
α-cetoglutarato + NADH + H + + NH 3 → Glutamato + NAD + .
Una disminución en la concentración de α-cetoglutarato provoca:
· inhibición del metabolismo de los aminoácidos (reacción de transaminación) y, en consecuencia, de la síntesis de neurotransmisores a partir de ellos (acetilcolina, dopamina, etc.);
· estado hipoenergético como resultado de una disminución en la velocidad del ciclo del TCA.
La insuficiencia de α-cetoglutarato conduce a una disminución en la concentración de metabolitos del ciclo del TCA, lo que provoca una aceleración de la reacción de síntesis de oxalacetato a partir de piruvato, acompañada de un consumo intensivo de CO 2. La mayor producción y consumo de dióxido de carbono durante la hiperamonemia es especialmente característica de las células cerebrales. Un aumento en la concentración de amoníaco en la sangre cambia el pH al lado alcalino (provocando alcalosis). Esto, a su vez, aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, lo que conduce a hipoxia tisular, acumulación de CO 2 y un estado hipoenergético, que afecta principalmente al cerebro. Altas concentraciones El amoníaco estimula la síntesis de glutamina a partir de glutamato en el tejido nervioso (con la participación de la glutamina sintetasa):
Glutamato + NH 3 + ATP → Glutamina + ADP + H 3 P0 4.
· La acumulación de glutamina en las células neurogliales conduce a un aumento presión osmótica en ellos, la inflamación de los astrocitos y en altas concentraciones puede provocar edema cerebral. Una disminución de la concentración de glutamato altera el intercambio de aminoácidos y neurotransmisores, en particular la síntesis. ácido y-aminobutírico(GABA), el principal neurotransmisor inhibidor. Con una falta de GABA y otros mediadores, la conducción de impulso nervioso, se producen convulsiones. El ion NH 4 + prácticamente no penetra las membranas citoplasmáticas y mitocondriales. Un exceso de ion amonio en la sangre puede alterar el transporte transmembrana de cationes monovalentes Na + y K +, compitiendo con ellos por los canales iónicos, lo que también afecta la conducción de los impulsos nerviosos.
La alta intensidad de los procesos de desaminación de aminoácidos en los tejidos y el nivel muy bajo de amoníaco en la sangre indican que el amoníaco se une activamente a las células para formar compuestos no tóxicos que se excretan del cuerpo a través de la orina. Estas reacciones pueden considerarse reacciones de neutralización de amoníaco. Se han encontrado varios tipos de reacciones de este tipo en diferentes tejidos y órganos. La principal reacción de unión del amoníaco, que ocurre en todos los tejidos del cuerpo, es 1.) la síntesis de glutamina bajo la acción de la glutamina sintetasa:
La glutamina sintetasa se localiza en las mitocondrias celulares; para que la enzima funcione, se requiere un cofactor: iones Mg 2+. La glutamina sintetasa es una de las principales enzimas reguladoras del metabolismo de los aminoácidos y es inhibida alostéricamente por AMP, glucosa-6-fosfato, así como por Gly, Ala e His.
En las células intestinales Bajo la acción de la enzima glutaminasa, se produce la liberación hidrolítica de nitrógeno amida en forma de amoníaco:
El glutamato formado en la reacción sufre transaminación con piruvato. El grupo oc-amino del ácido glutámico se transfiere a alanina:
La glutamina es el principal donante de nitrógeno del organismo. El nitrógeno amida de la glutamina se utiliza para la síntesis de nucleótidos de purina y pirimidina, asparagina, aminoazúcares y otros compuestos.
MÉTODO DE DETERMINACIÓN DE LA CANTIDAD DE UREA EN SUERO SANGUÍNEO
EN fluidos biológicos M. se determina mediante métodos gasométricos, métodos fotométricos directos basados en la reacción de M. con varias sustancias con la formación de cantidades equimoleculares de productos coloreados, así como métodos enzimáticos utilizando principalmente la enzima ureasa. Los métodos gasométricos se basan en la oxidación de M. con hipobromito de sodio en ambiente alcalino NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. El volumen de gas nitrógeno se mide usando aparato especial, más a menudo el aparato de Borodin. Sin embargo, este método tiene baja especificidad y precisión. Los métodos fotométricos más comunes son los que se basan en la reacción del metal con diacetil monooxima (reacción de ferón).
Para determinar la urea en suero sanguíneo y orina se utiliza un método unificado, basado en la reacción de la urea con diacetil monooxima en presencia de tiosemicarbazida y sales de hierro en un ambiente ácido. Otro método unificado para determinar M. es el método de la ureasa: NH 2 -CO-NH 2 → ureasa NH 3 +CO 2. El amoníaco liberado forma indofenol con hipoclorito de sodio y fenol, que tiene Color azul. La intensidad del color es proporcional al contenido de M en la muestra de prueba. La reacción de la ureasa es muy específica; sólo se toman 20 muestras para realizar la prueba. l suero sanguíneo diluido en una proporción de 1:9 con una solución de NaCl (0,154 M). A veces se utiliza salicilato de sodio en lugar de fenol; el suero sanguíneo se diluye de la siguiente manera: a 10 l suero sanguíneo añadir 0,1 ml agua o NaCl (0,154 M). La reacción enzimática en ambos casos transcurre a 37° durante 15 y 3-3 1/2 mín. respectivamente.
Los derivados de M., en cuya molécula los átomos de hidrógeno son reemplazados por radicales ácidos, se denominan ureidos. Muchos ureidos y algunos de sus derivados sustituidos con halógenos se utilizan en medicina como medicamentos. Los ureidos incluyen, por ejemplo, sales de ácido barbitúrico (malonilurea), aloxano (mesoxalilurea); El ureido heterocíclico es ácido úrico. .
Esquema general de la decadencia del hemo. Bilirrubina “directa” e “indirecta”, SIGNIFICADO CLÍNICO DE SU DEFINICIÓN.
Hemo (hemo oxigenasa) - biliverdina (biliverdina reductasa) - bilirrubina (UDP-glucuraniltransferasa) - monoglucurónido de bilirrubina (UD-glucuroniltransferasa) - diglucurónido de bilirrubina
Concentración normal bilirrubina total en plasma es de 0,3-1 mg/dl (1,7-17 µmol/l), el 75% de la cantidad total de bilirrubina se encuentra en forma no conjugada (bilirrubina indirecta). Clínicamente, la bilirrubina conjugada se llama bilirrubina directa porque es soluble en agua y puede reaccionar rápidamente con un diazoreactivo para formar un compuesto rosa; esta es la reacción directa de Van der Berg. La bilirrubina no conjugada es hidrófoba, por lo que se encuentra en el plasma sanguíneo formando un complejo con la albúmina y no reacciona con el diazoreactivo hasta que se añade un disolvente orgánico, como el etanol, que precipita la albúmina. La ilirrubina no conjugada, que reacciona con el colorante azoico sólo después de la precipitación de proteínas, se llama bilirrubina indirecta.
En pacientes con patología hepatocelular, acompañada de un aumento prolongado de la concentración de bilirrubina conjugada, se encuentra en la sangre una tercera forma de bilirrubina plasmática, en la que la bilirrubina está unida covalentemente a la albúmina y, por tanto, no puede separarse de la forma habitual. En algunos casos, hasta el 90% del contenido total de bilirrubina en la sangre puede estar en esta forma.
MÉTODOS PARA DETECCIÓN DE HEMOGLOBINA HEMO: FÍSICO (ANÁLISIS ESPECTRAL DE HEMOGLOBINA Y SUS DERIVADOS); FÍSICO Y QUÍMICO (OBTENCIÓN DE CRISTALES DE HIDRATO DE HEMINA).
Análisis espectral hemoglobina y sus derivados. El uso de métodos espectrográficos al examinar una solución de oxihemoglobina revela dos bandas de absorción sistémica en la parte amarillo-verde del espectro entre las líneas D y E de Fraunhofer; la hemoglobina reducida tiene solo una banda ancha en la misma parte del espectro. Las diferencias en la absorción de radiación por la hemoglobina y la oxihemoglobina sirvieron de base para un método para estudiar el grado de saturación de oxígeno de la sangre. oxigemometría.
La carbhemoglobina tiene un espectro cercano al de la oxihemoglobina; sin embargo, cuando se agrega una sustancia reductora, la carbhemoglobina presenta dos bandas de absorción. El espectro de la metahemoglobina se caracteriza por una banda de absorción estrecha a la izquierda en el borde de las partes roja y amarilla del espectro, una segunda banda estrecha en el borde de las zonas amarilla y verde y, finalmente, una tercera banda ancha en el parte verde del espectro
Cristales de hemina o clorhidrato de hematina. Se raspa la superficie de la mancha sobre un portaobjetos de vidrio y se trituran varios granos. A estos se les añaden 1-2 granos de sal de mesa y 2-3 gotas de vinagre helado. Tapar todo con un cubreobjetos y calentar con cuidado, sin que llegue a hervir. La presencia de sangre se demuestra por la aparición de microcristales de color marrón amarillento en forma de comprimidos rómbicos. Si los cristales están mal formados, tienen el aspecto de una semilla de cáñamo. La obtención de cristales de hemina demuestra ciertamente la presencia de sangre en el objeto de prueba. Resultado negativo la muestra no importa. La grasa y el óxido dificultan la obtención de cristales de hemina.
ESPECIES REACTIVAS DE OXÍGENO: ANION SUPERÓXIDO, PERÓXIDO DE HIDRÓGENO, RADICAL HIDROXILO, PEROXINITRIO. SU FORMACIÓN, CAUSAS DE TOXICIDAD. PAPEL FISIOLÓGICO DE ROS.
En el CPE, se absorbe aproximadamente el 90% del O2 que ingresa a las células. El resto del O 2 se utiliza en otros ORP. Las enzimas implicadas en la ORR utilizando O2 se dividen en 2 grupos: oxidasas y oxigenasas.
Las oxidasas utilizan el oxígeno molecular sólo como aceptor de electrones, reduciéndolo a H 2 O o H 2 O 2.
Las oxigenasas incluyen uno (monooxigenasa) o dos (dioxigenasa) átomos de oxígeno en el producto de reacción resultante.
Aunque estas reacciones no van acompañadas de la síntesis de ATP, son necesarias para muchas reacciones específicas en el metabolismo de los aminoácidos). ácidos biliares y esteroides), en reacciones de neutralización sustancias extrañas en el hígado
En la mayoría de las reacciones que involucran oxígeno molecular, su reducción ocurre en etapas, con la transferencia de un electrón en cada etapa. Durante la transferencia de un electrón, se forman especies intermedias de oxígeno altamente reactivas.
En estado no excitado, el oxígeno no es tóxico. Educación formas toxicas El oxígeno está asociado a las características de su estructura molecular. O 2 contiene 2 electrones desapareados, que se encuentran en diferentes orbitales. Cada uno de estos orbitales puede aceptar un electrón más.
Recuperación completa El O 2 ocurre como resultado de 4 transiciones de un electrón:
El superóxido, el peróxido y el radical hidroxilo son agentes oxidantes activos, lo que representa grave peligro para muchos componentes estructurales células
Las especies reactivas de oxígeno pueden arrancar electrones de muchos compuestos, convirtiéndolos en nuevos radicales libres e iniciando reacciones en cadena oxidativas.
El efecto dañino de los radicales libres sobre los componentes celulares. 1 - destrucción de proteínas; 2 - daño a la sala de emergencias; 3 - destrucción de la membrana nuclear y daño del ADN; 4 - destrucción de las membranas mitocondriales; penetración de agua e iones en la célula.
Formación de superóxido en CPE. La "fuga" de electrones hacia el CPE puede ocurrir durante la transferencia de electrones con la participación de la coenzima Q. Tras la reducción, la ubiquinona se convierte en el anión radical semiquinona. Este radical reacciona de forma no enzimática con O2 para formar un radical superóxido. 
La mayoría de Las especies reactivas de oxígeno se forman durante la transferencia de electrones al CPE, principalmente durante el funcionamiento del complejo QH 2 deshidrogenasa. Esto ocurre como resultado de una transferencia no enzimática ("fuga") de electrones del QH 2 al oxígeno (
en la etapa de transferencia de electrones con la participación de la citocromo oxidasa (complejo IV), no se produce una "fuga" de electrones debido a la presencia en la enzima de centros activos especiales que contienen Fe y Cu y reducen O 2 sin liberar radicales libres intermedios.
En los leucocitos fagocíticos, durante el proceso de fagocitosis, aumenta la absorción de oxígeno y la formación de radicales activos. Las especies reactivas de oxígeno se forman como resultado de la activación de la NADPH oxidasa, predominantemente localizada en afuera membrana plasmática, iniciando el llamado "estallido respiratorio" con la formación de especies reactivas de oxígeno
La protección del organismo contra los efectos tóxicos de las especies reactivas de oxígeno está asociada a la presencia de enzimas altamente específicas en todas las células: superóxido dismutasa, catalasa, glutatión peroxidasa, así como a la acción de los antioxidantes.
ELIMINACIÓN DE ESPECIES REACTIVAS DE OXÍGENO. SISTEMA ANTIOXIDANTE ENZIMICO (CATALASA, SUPEROXIDO DISMUTASA, GLUTATION PEROXIDASA, GLUTATION REDUCTASA). DIAGRAMAS DE PROCESO, BIOROLLE, LUGAR DE PROCESO.
La superóxido dismutasa cataliza la reacción de dismutación de los radicales aniónicos superóxido:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
Durante la reacción se formó peróxido de hidrógeno, que es capaz de inactivar la SOD, por lo tanto superóxido dismutasa siempre "funciona" en pares con escalasa, que descompone rápida y eficientemente el peróxido de hidrógeno en compuestos absolutamente neutros.
catalasa (KF 1.11.1.6)– hemoproteína, que cataliza la reacción de neutralización del peróxido de hidrógeno formado como resultado de la reacción de dismutación del radical superóxido:
2H2O2 = 2H2O + O2
El peróxido de glutatión cataliza reacciones en las que la enzima reduce el peróxido de hidrógeno a agua, así como la reducción de hidroperóxidos orgánicos (ROOH) a hidroxiderivados y, como resultado, se convierte en la forma de disulfuro oxidado GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH +H2O
Peróxido de glutation Neutraliza no solo el H2O2, sino también varios peroxilos lipídicos orgánicos que se forman en el cuerpo cuando se activa la LPO.
Glutatión reductasa (KF 1.8.1.7)– flavoproteína con un grupo protésico flavina adenina dinucleótido, consta de dos subunidades idénticas. Glutatión reductasa cataliza la reacción de reducción del glutatión a partir de su forma oxidada GS-SG, y todas las demás enzimas glutatión sintetasa lo utilizan:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH
Esta es una enzima citosólica clásica de todos los eucariotas. La glutatión transferasa cataliza la reacción:
RX + GSH = HX + GS-SG
FASE DE CONJUGACIÓN EN EL SISTEMA DE ELIMINACIÓN DE SUSTANCIAS TÓXICAS. TIPOS DE CONJUGACIÓN (EJEMPLOS DE REACCIONES CON FAPS, UDFGK)
La conjugación es la segunda fase de neutralización de sustancias, durante la cual la unión a grupos funcionales, formado en la primera etapa, otras moléculas o grupos de origen endógeno, aumentando la hidrofilicidad y reduciendo la toxicidad de los xenobióticos.
1. Participación de transferasas en reacciones de conjugación.
UDP-glucuronil transferasa. Las uridina difosfato (UDP)-glucuroniltransferasas, ubicadas principalmente en el RE, añaden un residuo de ácido glucurónico a una molécula de una sustancia formada durante la oxidación microsomal.
EN vista general: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferasas. Las sulfotransferasas citoplasmáticas catalizan la reacción de conjugación, durante la cual el residuo de ácido sulfúrico (-SO3H) del 3"-fosfoadenosina-5"-fosfosulfato (FAPS) se añade a fenoles, alcoholes o aminoácidos.
La reacción general es: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.
Las enzimas sulfotransferasa y UDP-glucuroniltransferasa participan en la neutralización de xenobióticos, la inactivación de fármacos y compuestos endógenos biológicamente activos.
Glutatión transferasas. Las glutatión transferasas (GT) ocupan un lugar especial entre las enzimas implicadas en la neutralización de xenobióticos y la inactivación de metabolitos y fármacos normales. Las glutatión transferasas funcionan en todos los tejidos y desempeñan un papel importante en la inactivación de sus propios metabolitos: algunos hormonas esteroides, bilirrubina, ácidos biliares En la célula, los GT se localizan principalmente en el citosol, pero existen variantes enzimáticas en el núcleo y las mitocondrias.
El glutatión es un tripéptido Glu-Cys-Gly (el residuo de ácido glutámico está unido a la cisteína por el grupo carboxilo del radical). Los GT tienen una amplia especificidad de sustrato, total de los cuales supera los 3000. Los GT se unen a muchas sustancias hidrófobas y las inactivan, pero solo aquellas que tienen un grupo polar sufren modificaciones químicas con la participación del glugatión. Es decir, los sustratos son sustancias que, por un lado, tienen un centro electrófilo (por ejemplo, un grupo OH) y, por otro lado, zonas hidrófobas. Neutralización, es decir La modificación química de xenobióticos con la participación de GT puede llevarse a cabo mediante tres diferentes caminos:
por conjugación del sustrato R con glutatión (GSH): R + GSH → GSRH,
como resultado de la sustitución nucleofílica: RX + GSH → GSR + HX,
reducción de peróxidos orgánicos a alcoholes: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
En la reacción: ONU - grupo hidroperóxido, GSSG - glutatión oxidado.
El sistema de neutralización con la participación de GT y glutatión juega un papel único en la formación de la resistencia del cuerpo a los más varias influencias y es el mecanismo protector más importante de la célula. Durante la biotransformación de algunos xenobióticos bajo la influencia de HT, se forman tioésteres (conjugados RSG), que luego se convierten en mercaptanos, entre los que se encuentran productos tóxicos. Pero los conjugados de GSH con la mayoría de los xenobióticos son menos reactivos y más hidrófilos que los materiales para empezar, y por tanto menos tóxico y más fácil de eliminar del organismo
Los GT con sus centros hidrofóbicos pueden unirse de forma no covalente gran cantidad compuestos lipófilos (neutralización física), que impiden su penetración en la capa lipídica de las membranas y la alteración de las funciones celulares. Por lo tanto, a la GT a veces se le llama albúmina intracelular.
Los GT pueden unirse covalentemente a xenobióticos, que son electrolitos fuertes. La adición de tales sustancias es un “suicidio” para GT, pero un mecanismo de protección adicional para la célula.
Acetiltransferasas, metiltransferasas
Las acetiltransferasas catalizan reacciones de conjugación: la transferencia de un residuo de acetilo de acetil-CoA al grupo nitrógeno -SO2NH2, por ejemplo en la composición de sulfonamidas. Las metiltransferasas de membrana y citoplasmáticas con la participación de SAM metilan los grupos -P=O, -NH2 y SH de los xenobióticos.
El papel de las epóxido hidrolasas en la formación de dioles.
Algunas otras enzimas también participan en la segunda fase de neutralización (reacción de conjugación). La epóxido hidrolasa (epóxido hidratasa) agrega agua a los epóxidos de benceno, benzopireno y otros hidrocarburos policíclicos formados durante la primera fase de neutralización y los convierte en dioles (fig. 12-8). Los epóxidos formados durante la oxidación microsomal son carcinógenos. Tienen una alta actividad química y pueden participar en reacciones de alquilación no enzimáticas de ADN, ARN y proteínas. Las modificaciones químicas de estas moléculas pueden conducir a la degeneración. celda normal al tumor.
PAPEL DE LA PROTEÍNA EN NUTRICIÓN, NORMAS, EQUILIBRIO DE NITRÓGENO, RELACIÓN DE DESGASTE, MÍNIMO FISIOLÓGICO DE PROTEÍNA. INSUFICIENCIA PROTEICA.
Los AA contienen casi el 95% de todo el nitrógeno, por lo que mantienen el equilibrio de nitrógeno del cuerpo. equilibrio de nitrógeno- la diferencia entre la cantidad de nitrógeno que se ingiere de los alimentos y la cantidad de nitrógeno que se excreta. Si la cantidad de nitrógeno suministrada es igual a la cantidad liberada, entonces equilibrio de nitrógeno. Esta condición ocurre en una persona sana con una nutrición normal. El balance de nitrógeno puede ser positivo (entra más nitrógeno del que se excreta) en niños y pacientes. El balance negativo de nitrógeno (la excreción de nitrógeno prevalece sobre su ingesta) se observa durante el envejecimiento, el ayuno y durante enfermedades graves. Con una dieta libre de proteínas, el balance de nitrógeno se vuelve negativo. Cantidad mínima La proteína en los alimentos necesaria para mantener el equilibrio de nitrógeno corresponde a 30-50 g/cyt, la cantidad óptima con un promedio actividad física es ~100-120 g/día.
Los aminoácidos, cuya síntesis es compleja y antieconómica para el organismo, obviamente son más rentables de obtener de los alimentos. Estos aminoácidos se denominan esenciales. Estos incluyen fenilalanina, metionina, treonina, triptófano, valina, lisina, leucina e isoleucina.
Dos aminoácidos, la arginina y la histidina, se denominan parcialmente reemplazables. - La tirosina y la cisteína son condicionalmente reemplazables, ya que para su síntesis se necesitan aminoácidos esenciales. La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina y la formación de cisteína requiere el átomo de azufre de la metionina.
Los aminoácidos restantes se sintetizan fácilmente en las células y se denominan no esenciales. Estos incluyen glicina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico, glutamina, series, pro.
