Reklamimi në portal

Kuptimi i proteinës minimale fiziologjike në terma mjekësorë. Metabolizmi i proteinave - roli i veçantë i proteinave në të ushqyerit. Roli biologjik i proteinave

shih Minimumi i azotit.


Shiko vlerën Proteina minimale fiziologjike në fjalorë të tjerë

Minimumi- më e vogla (më e vogla)
të paktën (të paktën)
pak nga pak
në fund të fundit
Fjalor sinonimik

ketri- ketrat, w. Një kafshë e vogël pylli - një brejtës.
Fjalori shpjegues i Ushakovit

Minimumi- m. sasia, madhësia, vlera, kufiri më i vogël i asaj; seksit të kundërt maksimumi, më i madhi.
Fjalori shpjegues i Dahl-it

Minimumi- minimum, m (minimumi latin) (libër). 1. Vlera më e vogël; e kundërt maksimale. presioni atmosferik. pagat. Paga e jetesës (mjetet minimale, paratë e nevojshme.......
Fjalori shpjegues i Ushakovit

Fiziologjike- fiziologjike, fiziologjike. 1. Adj. në fiziologji në 1 vlerë. Proceset fiziologjike. Kimi fiziologjike. 2. transferimi Përafërsisht sensuale.
Fjalori shpjegues i Ushakovit

Belka J.- 1. Kafshë e vogël gëzofi e rendit të brejtësve, që jeton në pemë. 2. Leshi, lëkura e një kafshe të tillë.
Fjalor shpjegues i Efremovës

Të paktën Adv.- 1. Të paktën.
Fjalor shpjegues i Efremovës

Fiziologjik Adj.- 1. Korrelativ në kuptim. me emër: fiziologji, fiziolog i lidhur me to. 2. Karakteristikë e fiziologjisë (1), karakteristike e saj. 3. Lidhur me fiziologjinë (2), me jetën........
Fjalor shpjegues i Efremovës

ketri- -Dhe; pl. gjini. -bllokoj, dat. -lkam; dhe.
1. Kafshë e vogël gëzofi e rendit të brejtësve me bisht të madh push, që jeton në pemë. Manuali b. Rrotullohet (rrotullohet) si b. në timon........
Fjalori shpjegues i Kuznetsov

Minimumi- [lat. minimale].
I. -a; m.
1. Sasia më e vogël, vlera më e vogël në një seri të dhënash (përballë: maksimumi). Puna kërkon shumë pajisje.
2. çfarë ose me def. Tërësia.........
Fjalori shpjegues i Kuznetsov

Norma maksimale dhe minimale e interesit- (Jakë) Njëkohësisht
blej në krye
limit dhe
shitja me një kufi më të ulët për të mbajtur normën e interesit brenda të caktuar
kufijtë.
Të ardhura nga shitjet.........
Fjalori ekonomik

Minimumi — - 1. vlera më e vogël, më i vogli
madhësia; 2.
trupi i njohurive të specializuara të nevojshme për
punojnë në çdo fushë.
Fjalori ekonomik

Dyshe minimale— grafiku i ndryshimit të normës letra me vlerë, sipas të cilit norma bie në nivelin minimal dy herë dhe rritet sërish. Kur analizon gjendjen e tregut M.D. do të thotë........
Fjalori ekonomik

Paga minimale— niveli i pagave të një punëtori të pakualifikuar.
Fjalori ekonomik

Kosto minimale- një kriter optimaliteti, sipas të cilit fiksohet një vëllim i caktuar prodhimi, dhe të gjitha llogaritjet kryhen në bazë të marrjes së një vëllimi të caktuar me më pak......
Fjalori ekonomik

Minimumi i patatueshëm- shumën e taksimit nën të cilën objekti nuk i nënshtrohet tatimit.
Fjalori ekonomik

Jetesa minimale- niveli i të ardhurave që siguron
përvetësimi
një grup mallrash dhe shërbimesh materiale të nevojshme për të siguruar jetën e njeriut nën njëfarë socio-ekonomike........
Fjalori ekonomik

Pa taksa minimale për mbijetesë- shuma e fondeve të nevojshme për plotësimin e nevojave bazë të një personi, e cila zbritet nga shuma e tatueshme e të ardhurave. Në këtë cilësi mund të veprojë......
Fjalori ekonomik

Minimale, e pa tatueshme— - vlera e objektit të tatueshëm, nën të cilën objekti nuk i nënshtrohet tatimit.
Fjalori ekonomik

Minimumi i patatueshëm- minimale
të ardhura pa taksa.
Fjalori ekonomik

Paga e jetesës pa taksa— Shihni pagën minimale të jetesës, pa taksa
Fjalori ekonomik

Paga e jetesës- kostoja është minimale të nevojshme për një person një grup mallrash, mjete jetese që e lejojnë njeriun të mbajë jetën.
Fjalori ekonomik

Paga e jetesës (sociale dhe fiziologjike)— - një grup mallrash dhe shërbimesh të shprehura në formë monetare dhe të destinuara për të kënaqur nevojat fizike, nevojat sociale dhe shpirtërore, të cilat......
Fjalori ekonomik

Popullsia minimale e jetesës- - kosto
vlerësimi i natyrës
një grup produktesh ushqimore të nevojshme për të mbajtur jetën e njeriut në një nivel të ulët fizik, si dhe shpenzimet........
Fjalori ekonomik

ketri- Formim i vjetër rus nga emri Bela. Kjo kafshë, çuditërisht, u emërua pas ngjyrës së lëkurës së saj, jo nga një kafshë e zakonshme e njohur mirë për ne, por nga......
Fjalori etimologjik i Krylovit

Fiziologjike- oh, oh.
1. në Fiziologji (1 pikë). Metodat e pesta të kërkimit.
2. Lidhet me fiziologjinë e organizmit, me funksionet e tij jetësore, në bazë të tyre. F vetitë e kafshëve. F.........
Fjalori shpjegues i Kuznetsov

Minimumi i kualifikimit— një listë minimale çështjesh, legjislative dhe dokumentet rregullatore, njohja e të cilave është e detyrueshme për zbatimin e kualifikuar të veprimtarive profesionale........
Fjalor juridik

Jetesa minimale- niveli i të ardhurave që siguron përvetësimin e një sërë të mirash dhe shërbimesh materiale të nevojshme për të siguruar jetën e njeriut nën një socio-ekonomik të caktuar......
Fjalor juridik

Minimumi i patatueshëm— - të ardhura minimale pa taksa.
Fjalor juridik

Minimumi i azotit— (sin. proteina minimale fiziologjike) sasia më e vogël e proteinave e futur me ushqim, në të cilën ruhet ekuilibri i azotit.
I madh fjalor mjekësor

Proteinat janë një komponent thelbësor i ushqimit. Ndryshe nga proteinat, karbohidratet dhe yndyrnat nuk janë përbërës thelbësorë të ushqimit. Rreth 100 gram proteina konsumohen çdo ditë nga një i rritur i shëndetshëm. Proteinat dietike janë burimi kryesor i azotit për trupin. Në aspektin ekonomik, proteinat janë përbërësi më i shtrenjtë ushqimor. Prandaj, vendosja e standardeve të proteinave në ushqim ishte shumë e rëndësishme në historinë e biokimisë dhe mjekësisë.

Në eksperimentet e Karl Voith, u vendosën për herë të parë normat për konsumin e proteinave dietike - 118 g / ditë, karbohidratet - 500 g / ditë, yndyrnat 56 g / ditë. M. Rubner ishte i pari që përcaktoi se 75% e azotit në trup gjendet në proteina. Ai përpiloi një bilanc të azotit (përcaktoi se sa azot humbet një person në ditë dhe sa azot shtohet).

Në një të rritur person i shëndetshëm vëzhguar Bilanci i azotit - "Bilanci zero i azotit"(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi korrespondon me sasinë e përthithur).

Bilanci pozitiv i azotit(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi është më e vogël se sasia e përthithur). Vërehet vetëm në një trup në rritje ose gjatë restaurimit të strukturave proteinike (për shembull, gjatë periudhës së rikuperimit nga sëmundje të rënda ose gjatë ndërtimit të masës muskulore).

Bilanci negativ i azotit(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi është më e lartë se sasia e përthithur). Vërehet me mungesë proteinash në trup. Arsyet: sasia e pamjaftueshme e proteinave në ushqim; sëmundje të shoqëruara me rritje të shkatërrimit të proteinave.

Në historinë e biokimisë, eksperimentet u kryen kur një person ushqehej vetëm me karbohidrate dhe yndyrna ("dietë pa proteina"). Në këto kushte u mat balanca e azotit. Pas disa ditësh, sekretimi i azotit nga trupi u ul në një vlerë të caktuar, dhe pas kësaj ai u mbajt për një kohë të gjatë në një nivel konstant: një person humbi 53 mg azot për kg peshë trupore në ditë (afërsisht 4 g nitrogjen në ditë). Kjo sasi azoti korrespondon përafërsisht 23-25 ​​g proteina në ditë. Kjo vlerë u quajt "RAPORTI I VESHJES". Më pas në dietë u shtuan 10 g proteina çdo ditë, dhe sekretimi i azotit u rrit. Por ende vërehej një bilanc negativ i azotit. Më pas ata filluan të shtonin 40-45-50 gram proteina në ditë në ushqim. Me një përmbajtje të tillë proteinash në ushqim, u vu re një bilanc zero i azotit (balanca e azotit). Kjo vlerë (40-50 gram proteina në ditë) quhej MINIMUM FIZIOLOGJIK I PROTEINËS.

Në vitin 1951, u propozuan standardet e proteinave dietike: 110-120 gram proteina në ditë.

Tani është vërtetuar se 8 aminoacide janë thelbësore. Kërkesa ditore për çdo aminoacid esencial është 1-1,5 gram, dhe trupi ka nevojë për 6-9 gram aminoacide esenciale në ditë në total. Përmbajtja e aminoacideve esenciale ndryshon midis ushqimeve të ndryshme. Prandaj, proteina minimale fiziologjike mund të jetë e ndryshme për produkte të ndryshme.

Sa proteina duhet të hani për të ruajtur ekuilibrin e azotit? 20 gr. e bardha e vezës, ose 26-27 gr. proteinat e mishit ose qumështit, ose 30 gr. proteinat e patates, ose 67 gr. proteinat miell gruri. E bardha e vezës përmban një grup të plotë të aminoacideve. Kur hani proteina bimore, keni nevojë për shumë më tepër më shumë proteina për të rimbushur minimumin fiziologjik. Kërkesat për proteina për gratë (58 gram në ditë) janë më pak se për burrat (70 g proteina në ditë) - të dhëna nga standardet amerikane.

Proteina minimale fiziologjike

1. Enciklopedi e vogël mjekësore. - M.: Enciklopedi mjekësore. 1991-96 2. Së pari kujdesit shëndetësor. - M.: Enciklopedia e Madhe Ruse. 1994 3. fjalor enciklopedik termat mjekësorë. - M.: Enciklopedia Sovjetike. - 1982-1984.

Shihni se çfarë është "Proteina minimale fiziologjike" në fjalorë të tjerë:

    Shihni Minimumin e Nitrogjenit... Fjalor i madh mjekësor

    Fjalor i madh mjekësor

    - (sin. proteina minimale fiziologjike) sasia më e vogël e proteinave të futura me ushqim, në të cilën ruhet ekuilibri i azotit ... Enciklopedia mjekësore

    FSHIRJA- (lat. Obliteratio destruction), term që përdoret për të përcaktuar mbylljen, shkatërrimin e një kaviteti ose lumeni të caktuar nëpërmjet përhapjes së indeve që vijnë nga muret e një formacioni të caktuar të zgavrës. Rritja e specifikuar është më shpesh... ...

    Pamje e përgjithshme e një peme në Kopshtin e Vjetër Botanik të Marburgut (... Wikipedia

    Ky term ka kuptime të tjera, shih Plakje. Grua e vjeter. Ann Powder 8 Prill 1917 në ditëlindjen e saj të 110-të. Lëkura e rrudhur dhe e thatë është një shenjë tipike e plakjes së njeriut... Wikipedia

    Ky term ka kuptime të tjera, shih Plakje. Plakja e njeriut, ashtu si plakja e organizmave të tjerë, është një proces biologjik i degradimit gradual të pjesëve dhe sistemeve të trupit të njeriut dhe pasojat e këtij procesi. Atëherë si... ... Wikipedia

    MENINGIT- – inflamacion i membranave të trurit dhe palca kurrizore, zakonisht, origjinë infektive. Meningjiti klasifikohet sipas etiologjisë (bakteriale, virale, kërpudhore etj.), natyrës proces inflamator(purulent, seroz), ecuri (akute,... ... Fjalor Enciklopedik i Psikologjisë dhe Pedagogjisë

    FËMIJËT- FËMIJËT. Përmbajtja: I. Përkufizimi i konceptit. Ndryshimet në trup gjatë R. Shkaqet e R.......................................... .......... 109 II. Kursi klinik fiziologjike R. 132 Sh. Mekanika R. ................. 152 IV. Ruajtja e R................... 169 V… Enciklopedia e Madhe Mjekësore

    Ky artikull duhet të Wikified. Ju lutemi formatoni atë sipas rregullave të formatimit të artikullit. Sklerozë të shumëfishtë... Wikipedia

Bilanci i azotit bilanci i azotit.

Aminoacidet e mbetura sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen jo thelbësore. Këto përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparaginë, acid glutamik, glutamine, seri, proline, alanine.

Megjithatë, një dietë pa proteina përfundon me vdekjen e trupit. Përjashtimi i qoftë edhe një aminoacidi esencial nga dieta çon në përthithje jo të plotë të aminoacideve të tjera dhe shoqërohet me zhvillimin e një ekuilibri negativ të azotit, rraskapitje, rritje të ngecur dhe mosfunksionim të sistemit nervor.

Me një dietë pa proteina, lirohet 4 g azot në ditë, që është 25 g proteina (RAPIONI I VESHJES).

Minimumi fiziologjik i proteinave - sasia minimale e proteinave në ushqim e nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit është 30-50 g / ditë.

TRETJA E PROTEINAVE NË TRAKTIN GASTROINTESTINAL. KARAKTERISTIKAT E PEPTIDAZËVE TË STOMAKUT, FORMIMI DHE ROLI I ACIDIT HOLARIK.

NË produkte ushqimore përmbajtja e aminoacideve të lira është shumë e ulët. Pjesa dërrmuese e tyre janë pjesë e proteinave që hidrolizohen në traktin gastrointestinal nën veprimin e enzimave të proteazës). Specifikimi i substratit të këtyre enzimave qëndron në faktin se secila prej tyre këput lidhjet peptide të formuara nga aminoacide të caktuara me shpejtësinë më të lartë. Proteazat që hidrolizojnë lidhjet peptide brenda një molekule proteine ​​i përkasin grupit të endopeptidazave. Enzimat që i përkasin grupit të ekzopeptidazave hidrolizojnë lidhjen peptide të formuar nga aminoacidet terminale. Nën ndikimin e të gjitha proteazave gastrointestinale, proteinat e ushqimit shpërbëhen në aminoacide individuale, të cilat më pas hyjnë në qelizat e indeve.



Formimi dhe roli i acidit klorhidrik

Funksioni kryesor tretës i stomakut është se ai fillon tretjen e proteinave. Acidi klorhidrik luan një rol të rëndësishëm në këtë proces. Proteinat që hyjnë në stomak stimulojnë sekretimin histamine dhe grupet e hormoneve proteinike - gastrinov, të cilat, nga ana tjetër, shkaktojnë sekretimin e HCI dhe të proenzimës pepsinogjen. HCI formohet në qelizat parietale të gjëndrave gastrike

Burimi i H + është H 2 CO 3, i cili formohet në qelizat parietale të stomakut nga CO 2 që shpërndahet nga gjaku dhe H 2 O nën veprimin e enzimës anhidrazë karbonik.

Disociimi i H 2 CO 3 çon në formimin e bikarbonatit, i cili lëshohet në plazmë me pjesëmarrjen e proteinave të veçanta. Jonet C1 hyjnë në lumenin e stomakut përmes kanalit të klorurit.

PH bie në 1.0-2.0.

Nën ndikimin e HCl, proteinat ushqimore që nuk i janë nënshtruar trajtimit termik denatyrohen, gjë që rrit disponueshmërinë e lidhjeve peptide për proteazat. HCl ka efekt baktericid dhe parandalon hyrjen e baktereve patogjene në zorrët. Përveç kësaj, acidi klorhidrik aktivizon pepsinogjenin dhe krijon një pH optimal për veprimin e pepsinës.

Pepsinogjeni është një proteinë e përbërë nga një zinxhir i vetëm polipeptid. Nën ndikimin e HCl, ai shndërrohet në pepsinë aktive, si rezultat i proteolizës së pjesshme, mbetjet e aminoacideve shkëputen nga fundi N të molekulës së pepsinogjenit, të cilat përmbajnë pothuajse të gjitha aminoacidet e ngarkuara pozitivisht. në pepsinogjen. Kështu, aminoacidet e ngarkuara negativisht janë mbizotëruese në pepsinën aktive, të cilat janë të përfshira në rirregullimet konformacionale të molekulës dhe formimin e qendrës aktive. Molekulat aktive të pepsinës të formuara nën ndikimin e HCl aktivizojnë shpejt molekulat e mbetura të pepsinogjenit (autokatalizë). Pepsina kryesisht hidrolizon lidhjet peptide në proteinat e formuara aminoacide aromatike(fenilalanina, triptofani, tirozina) Pepsina është një endopeptidazë, prandaj, si rezultat i veprimit të saj, në stomak formohen peptide më të shkurtra, por jo aminoacide të lira.



Në fëmijët foshnjëria ka një enzimë në stomak rennin(kimozinë), e cila shkakton mpiksjen e qumështit. Nuk ka reninë në stomakun e të rriturve.

një proteazë tjetër - gastricina. Të tre enzimat (pepsina, renina dhe gastriksina) janë të ngjashme në strukturën parësore

AMINOACIDET KETOGJENIKE DHE GLIKOGJENIKE. REAKSIONET ANAPLEROTIKE, SINTEZA E AMINOACIDEVE ESENCIALE (SHEMBULL).

Amino katabolizmi reduktohet në formim piruvat, acetil-CoA, α -ketoglutarat, succinil-CoA, fumarate, aminoacide glikogjenike oksaloacetate- konvertohen në piruvat dhe produkte të ndërmjetme të ciklit TCA dhe në fund të fundit formojnë oksaloacetat, mund të përdoren në procesin e glukoneogjenezës.

ketogjenike aminoacidet në procesin e katabolizmit shndërrohen në acetoacetate (Lys, Leu) ose acetil-CoA (Leu) dhe mund të përdoren në sintezën e trupave ketonikë.

glikoketogjene aminoacidet përdoren si për sintezën e glukozës ashtu edhe për sintezën e trupave të ketonit, pasi në procesin e katabolizmit të tyre formohen dy produkte - një metabolit i caktuar i ciklit të citrateve dhe acetoacetat (Tri, Fen, Tyr) ose acetil-CoA. (Ile).

Reaksionet anaplerotike - mbetjet e aminoacideve pa azot përdoren për të rimbushur sasinë e metabolitëve rrugë të përbashkët katabolizmi, i cili shpenzohet në sintezën e substancave biologjikisht aktive.

Enzima piruvat karboksilazë (koenzima - biotin), e cila katalizon këtë reaksion, gjendet në mëlçi dhe muskuj.

2. Aminoacidet → Glutamat → α-Ketoglutarat

nën ndikimin e glutamat dehidrogjenazës ose aminotransferazave.

3.

Propionyl-CoA, dhe më pas succinyl-CoA, mund të formohen gjithashtu gjatë zbërthimit të niveleve më të larta. Acidet yndyrore me një numër tek të atomeve të karbonit

4. Aminoacidet → Fumarate

5. Aminoacidet → Oxaloacetat

Reaksionet 2, 3 ndodhin në të gjitha indet (përveç mëlçisë dhe muskujve) ku mungon piruvat karboksilaza.

VII. BIOSINTEZA E AMINOACIDEVE ENSENCIAL

Në trupin e njeriut, sinteza e tetë aminoacideve jo thelbësore është e mundur: Ala, Asp, Asn, Ser, Gly, Glu, Gln, Pro. Skeleti i karbonit i këtyre aminoacideve formohet nga glukoza. Grupi α-amino futet në acidet α-keto përkatëse si rezultat i reaksioneve të transaminimit. Donator universal α -grupi amino shërben si glutamat.

Aminoacidet sintetizohen nga transaminimi i α-keto acideve të formuara nga glukoza

Glutamat formohet edhe gjatë aminimit reduktiv të α-ketoglutaratit nga glutamat dehidrogjenaza.

TRANSAMINIMI: SKEMA E PROCESIT, ENZIMET, BIOROLE. BIOROLLE E ALATE DHE ASAT DHE RËNDËSIA KLINIKE E PËRCAKTIMIT TË TYRE NË SERUMIN E GJAKUT.

Transaminimi është reagimi i transferimit të një grupi α-amino nga një aminoacid në një acid α-keto, duke rezultuar në formimin e një keto acidi të ri dhe një aminoacidi të ri. procesi i transaminimit është lehtësisht i kthyeshëm

Reaksionet katalizohen nga enzimat aminotransferaza, koenzima e së cilës është piridoksal fosfati (PP).

Aminotransferazat gjenden si në citoplazmë ashtu edhe në mitokondri të qelizave eukariote. Më shumë se 10 aminotransferaza, të ndryshme në specifikat e substratit, janë gjetur në qelizat njerëzore. Pothuajse të gjitha aminoacidet mund t'i nënshtrohen reaksioneve të transaminimit. me përjashtim të lizinës, treoninës dhe prolinës.

  • Në fazën e parë, një grup amino nga substrati i parë, aka, i shtohet fosfatit piridoksal në qendrën aktive të enzimës duke përdorur një lidhje aldimine. Formohet një kompleks enzimë-piridoksamin fosfat dhe një acid keto - produkti i parë i reagimit. Ky proces përfshin formimin e ndërmjetëm të 2 bazave Schiff.
  • Në fazën e dytë, kompleksi enzimë-piridoksamin fosfat kombinohet me acidin keto dhe, nëpërmjet formimit të ndërmjetëm të 2 bazave Schiff, transferon grupin amino në ketoacid. Si rezultat, enzima kthehet në formën e saj amtare dhe formohet një aminoacid i ri - produkti i dytë i reagimit. Nëse grupi aldehid i piridoksal fosfatit nuk është i zënë nga grupi amino i substratit, atëherë ai formon një bazë Schiff me grupin ε-amino të radikalit të lizinës në vendin aktiv të enzimës.

Më shpesh, reaksionet e transaminimit përfshijnë aminoacide, përmbajtja e të cilave në inde është dukshëm më e lartë se të tjerët - glutamat, alaninë, aspartat dhe ketoacidet e tyre përkatëse - α -ketoglutarat, piruvat dhe oksaloacetat. Dhuruesi kryesor i grupit amino është glutamati.

Enzimat më të bollshme në shumicën e indeve të gjitarëve janë: ALT (AlAT) katalizon reaksionin e transaminimit midis alaninës dhe α-ketoglutaratit. Kjo enzimë lokalizohet në citosolin e qelizave të shumë organeve, por sasia më e madhe gjendet në qelizat e mëlçisë dhe muskulit të zemrës. ACT katalizon reaksionin e transaminimit midis aepartatit dhe α-ketoglutaratit. formohen oksaloacetati dhe glutamati. Sasia më e madhe e tij gjendet në qelizat e muskujve të zemrës dhe mëlçisë. specifikat e organeve të këtyre enzimave.

Normalisht, aktiviteti i këtyre enzimave në gjak është 5-40 U/l. Kur qelizat e organit përkatës dëmtohen, enzimat lëshohen në gjak, ku aktiviteti i tyre rritet ndjeshëm. Meqenëse AST dhe ALT janë më aktive në qelizat e mëlçisë, zemrës dhe muskujve skeletorë, ato përdoren për të diagnostikuar sëmundjet e këtyre organeve. Në qelizat e muskujve të zemrës, sasia e AST tejkalon ndjeshëm sasinë e ALT, dhe në mëlçi, e kundërta është e vërtetë. Prandaj, matja e njëkohshme e aktivitetit të të dy enzimave në serumin e gjakut është veçanërisht informuese. Raporti i aktiviteteve AST/ALT quhet “koeficienti de Ritis”. Normalisht, ky koeficient është 1.33±0.42. Gjatë infarktit të miokardit, aktiviteti i AST në gjak rritet me 8-10 herë, dhe ALT me 2.0 herë.

Me hepatit, aktiviteti i ALT në serumin e gjakut rritet me ~ 8-10 herë, dhe AST - me 2-4 herë.

Sinteza e melaninës.

Llojet e melaninave

Reaksioni i aktivizimit të metioninës

Forma aktive e metioninës është S-adenozilmetionina (SAM), një formë sulfoniumi e aminoacidit të formuar nga shtimi i metioninës në molekulën e adenozinës. Adenozina formohet nga hidroliza e ATP.

Ky reaksion katalizohet nga enzima metionine adenoziltransferaza, e cila është e pranishme në të gjitha llojet e qelizave. Struktura (-S + -CH 3) në SAM është një grup i paqëndrueshëm, i cili përcakton aktivitetin e lartë të grupit metil (prandaj edhe termi "metioninë aktive"). Ky reagim është unik për sistemet biologjike, pasi duket të jetë i vetmi reagim i njohur, si rezultat i të cilit lirohen të tre mbetjet e fosfatit të ATP. Ndarja e grupit metil nga SAM dhe transferimi i tij në përbërjen pranuese katalizohet nga enzimat metiltransferazë. SAM konvertohet në S-adenosilhomocisteinë (SAT) gjatë reagimit.

Sinteza e kreatinës

Kreatina është e nevojshme për formimin e një përbërësi me energji të lartë në muskuj - kreatinë fosfat. Sinteza e kreatinës ndodh në 2 faza me pjesëmarrjen e 3 aminoacideve: argininës, glicinës dhe metioninës. Në veshka acetati i guanidinës formohet nga veprimi i glicinës amidinotransferazës. Më pas transportohet acetati i guanidinës tek mëlçia ku ndodh reaksioni i metilimit.

Reaksionet e transmetilimit përdoren gjithashtu për:

  • sinteza e adrenalinës nga norepinefrina;
  • sinteza e anserinës nga karnozina;
  • metilimi i bazave azotike në nukleotide, etj.;
  • inaktivizimi i metabolitëve (hormoneve, ndërmjetësve, etj.) dhe neutralizimi i komponimeve të huaja, duke përfshirë barnat.

Inaktivizimi i amineve biogjene ndodh gjithashtu:

metilimi me pjesëmarrjen e SAM nën veprimin e metiltransferazave. Në këtë mënyrë mund të çaktivizohen aminat e ndryshme biogjene, por më së shpeshti çaktivizohen gastamina dhe adrenalina. Kështu, inaktivizimi i adrenalinës ndodh nga metilimi i grupit hidroksil në pozicionin orto.

Toksiciteti nga amoniaku. FORMIMI DHE SHKARTËSIMI I TIJ.

Katabolizmi i aminoacideve në inde ndodh vazhdimisht me një shpejtësi prej ~ 100 g/ditë. Në këtë rast, si rezultat i deaminimit të aminoacideve, nje numer i madh i amoniaku. Sasi dukshëm më të vogla formohen gjatë deaminimit të amineve dhe nukleotideve biogjene. Një pjesë e amoniakut formohet në zorrë si rezultat i veprimit të baktereve në proteinat ushqimore(kalbja e proteinave në zorrë) dhe hyn në gjak vena portale. Përqendrimi i amoniakut në gjakun e venës porta është dukshëm më i lartë se në qarkullimin e përgjithshëm të gjakut. Një sasi e madhe amoniaku mbahet në mëlçi, e cila ruan përmbajtje të ulëtështë në gjakun e tij. Përqendrimi normal i amoniakut në gjak rrallë kalon 0,4-0,7 mg/l (ose 25-40 μmol/l

Amoniaku është një përbërës toksik. Madje rritje të lehtë përqendrimi i tij ka efekt negativ në trup, dhe kryesisht në sistemin nervor qendror. Kështu, një rritje në përqendrimin e amoniakut në tru në 0.6 mmol shkakton konvulsione. Simptomat e hiperammonemisë përfshijnë dridhje, të folur të paqartë, nauze, të vjella, marramendje, konvulsione, humbja e vetëdijes. NË rastet e rënda koma zhvillohet me fatale. Mekanizmi efekt toksik amoniaku në tru dhe në trup në tërësi është padyshim i lidhur me efektin e tij në disa sisteme funksionale.

  • Amoniaku depërton lehtësisht përmes membranave në qeliza dhe në mitokondri zhvendos reagimin e katalizuar nga glutamat dehidrogjenaza drejt formimit të glutamatit:

α-Ketoglutarat + NADH + H + + NH 3 → Glutamate + NAD + .

Një rënie në përqendrimin e α-ketoglutarat shkakton:

· frenimi i metabolizmit të aminoacideve (reaksioni i transaminimit) dhe, për rrjedhojë, sinteza e neurotransmetuesve prej tyre (acetilkolina, dopamina, etj.);

· Gjendja hipoenergjetike si rezultat i një ulje të shkallës së ciklit TCA.

Pamjaftueshmëria e α-ketoglutarat çon në një ulje të përqendrimit të metabolitëve të ciklit TCA, gjë që shkakton një përshpejtim të reaksionit të sintezës së oksaloacetatit nga piruvati, i shoqëruar nga konsumimi intensiv i CO 2. Rritja e prodhimit dhe konsumit të dioksidit të karbonit gjatë hiperammonemisë është veçanërisht karakteristike për qelizat e trurit. Rritja e përqendrimit të amoniakut në gjak e zhvendos pH në anën alkaline (duke shkaktuar alkalozë). Kjo, nga ana tjetër, rrit afinitetin e hemoglobinës për oksigjenin, gjë që çon në hipoksi të indeve, akumulim të CO 2 dhe një gjendje hipoenergjetike, e cila prek kryesisht trurin. Përqendrime të larta amoniaku stimulon sintezën e glutaminës nga glutamati në indin nervor (me pjesëmarrjen e sintetazës së glutaminës):

Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamine + ADP + H 3 P0 4.

· Akumulimi i glutaminës në qelizat neurogliale çon në rritje presioni osmotik në to, ënjtja e astrociteve dhe në përqendrime të larta mund të shkaktojë edemë cerebrale Një rënie në përqendrimin e glutamatit prish shkëmbimin e aminoacideve dhe neurotransmetuesve, në veçanti sintezën. acid y-aminobutirik(GABA), neurotransmetuesi kryesor frenues. Me mungesë të GABA-s dhe ndërmjetësuesve të tjerë, realizimi i impuls nervor, ndodhin konvulsione. Joni NH 4 + praktikisht nuk depërton në membranat citoplazmike dhe mitokondriale. Një tepricë e jonit të amonit në gjak mund të prishë transportin transmembranor të kationeve monovalente Na + dhe K +, duke konkurruar me to për kanalet jonike, gjë që ndikon gjithashtu në përcjelljen e impulseve nervore.

Intensiteti i lartë i proceseve të deaminimit të aminoacideve në inde dhe niveli shumë i ulët i amoniakut në gjak tregojnë se amoniaku lidhet në mënyrë aktive në qeliza për të formuar komponime jo toksike që ekskretohen nga trupi në urinë. Këto reagime mund të konsiderohen si reagime të neutralizimit të amoniakut. Disa lloje të reagimeve të tilla janë gjetur në inde dhe organe të ndryshme. Reagimi kryesor i lidhjes së amoniakut, i cili ndodh në të gjitha indet e trupit, është 1.) sinteza e glutaminës nën veprimin e sintetazës së glutaminës:

Glutamina sintetaza është e lokalizuar në mitokondritë qelizore që enzima të funksionojë, kërkohet një kofaktor - jonet Mg 2+; Glutamin sintetaza është një nga enzimat kryesore rregullatore të metabolizmit të aminoacideve dhe frenohet në mënyrë alosterike nga AMP, glukozë-6-fosfati, si dhe Gly, Ala dhe His.

Në qelizat e zorrëve Nën veprimin e enzimës glutaminazë, lëshimi hidrolitik i azotit amid ndodh në formën e amoniakut:

Glutamati i formuar në reaksion i nënshtrohet transaminimit me piruvat. Grupi oc-amino i acidit glutamik transferohet në alaninë:


Glutamina është dhuruesi kryesor i azotit në trup. Azoti amid i glutaminës përdoret për sintezën e nukleotideve të purinës dhe pirimidinës, asparaginës, amino sheqernave dhe komponimeve të tjera.

METODA E PËRCAKTIMIT TË SASISËS SË URËS NË SERUM TË GJAKUT

NË lëngjet biologjike M. përcaktohet duke përdorur metoda gasometrike, metoda fotometrike të drejtpërdrejta bazuar në reaksionin e M. me substancave të ndryshme me formimin e sasive ekuimolekulare të produkteve me ngjyrë, si dhe metodat enzimatike duke përdorur kryesisht enzimën ureazë. Metodat gasometrike bazohen në oksidimin e M. me hipobromit natriumi në mjedis alkalik NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Vëllimi i gazit të azotit matet duke përdorur aparate speciale, më shpesh aparati Borodin. Megjithatë, kjo metodë ka specifikë dhe saktësi të ulët. Metodat fotometrike më të zakonshme janë ato të bazuara në reaksionin e metalit me diacetil monooksimin (reaksioni i Feronit).

Për të përcaktuar urenë në serumin e gjakut dhe në urinë, përdoret një metodë e unifikuar, e bazuar në reagimin e uresë me diacetil monooksimin në prani të tiosemikarbazidit dhe kripërave të hekurit në një mjedis acid. Një metodë tjetër e unifikuar për përcaktimin e M. është metoda e ureazës: NH 2 -CO-NH 2 → ureazë NH 3 + CO 2. Amoniaku i çliruar formon indofenol me hipoklorit natriumi dhe fenol, i cili ka Ngjyra blu. Intensiteti i ngjyrës është proporcional me përmbajtjen M në kampionin e provës. Reaksioni i ureazës është shumë specifik vetëm 20 mostra janë marrë për testim. µl serum gjaku i holluar në raport 1:9 me tretësirë ​​NaCl (0,154 M). Ndonjëherë në vend të fenolit përdoret salicilat natriumi; Serumi i gjakut hollohet si më poshtë: në 10 µl serumin e gjakut shtoni 0.1 ml ujë ose NaCl (0,154 M). Reaksioni enzimatik në të dyja rastet vazhdon në 37° për 15 dhe 3-3 1/2 min përkatësisht.

Derivatet e M., në molekulën e së cilës atomet e hidrogjenit zëvendësohen me radikale acidike, quhen ureide. Shumë ureide dhe disa prej derivateve të tyre të zëvendësuar me halogjen përdoren në mjekësi si barna. Ureidet përfshijnë, për shembull, kripërat e acidit barbiturik (malonylurea), aloksanit (mesoksalil ure); ureide heterociklike është acidi urik .

SKEMA E PËRGJITHSHME E SHKRIMJES SË HEMEVE. BILIRUBINA “DIREKTE” DHE “INDIREKTE”, RËNDËSIA KLINIKE E PËRKUFIZIMIT TË SAJ.

Heme (heme oxygenase) - biliverdin (biliverdin reductase) - bilirubin (UDP-glucuraniltransferase) - bilirubin monoglucuronide (UD-glukuroniltransferase) - bilirubin diglucuronide

Përqendrimi normal bilirubina totale në plazmë është 0,3-1 mg/dl (1,7-17 µmol/l), 75% e sasisë totale të bilirubinës është në formë të pakonjuguar (bilirubinë indirekte). Klinikisht, bilirubina e konjuguar quhet bilirubinë e drejtpërdrejtë sepse është e tretshme në ujë dhe mund të reagojë shpejt me një diazoreagjent për të formuar një përbërje rozë - ky është reagimi i drejtpërdrejtë i Van der Berg. Bilirubina e pakonjuguar është hidrofobike, kështu që gjendet në plazmën e gjakut e kompleksuar me albuminë dhe nuk reagon me diazoreagjentin derisa të shtohet një tretës organik, si etanoli, i cili precipiton albuminën. Ilirubina e pakonjuguar, e cila reagon me bojën azo vetëm pas precipitimit të proteinave, quhet bilirubinë indirekte.

Në pacientët me patologji hepatoqelizore, shoqëruar me një rritje të zgjatur të përqendrimit të bilirubinës së konjuguar, në gjak gjendet një formë e tretë e bilirubinës plazmatike, në të cilën bilirubina është e lidhur në mënyrë kovalente me albuminën dhe për këtë arsye nuk mund të ndahet në mënyrën e zakonshme. Në disa raste, deri në 90% të përmbajtjes totale të bilirubinës në gjak mund të jetë në këtë formë.

METODAT E ZBATIMIT TË HEMËS SË HEMOGLOBINËS: FIZIKE (ANALIZA SPEKTRALE E HEMOGLOBINËS DHE DERIVATET E SAJ); FIZIKE DHE KIMIKE (MARRJA E KRISTALEVE TË HIDRATIT HEMIN).

Analiza spektrale hemoglobina dhe derivatet e saj. Përdorimi i metodave spektrografike kur ekzaminohet një tretësirë ​​e oksihemoglobinës zbulon dy breza absorbues sistemik në pjesën e verdhë-jeshile të spektrit midis linjave Fraunhofer D dhe E të reduktuar ka vetëm një brez të gjerë në të njëjtën pjesë të spektrit. Dallimet në thithjen e rrezatimit nga hemoglobina dhe oksihemoglobina shërbyen si bazë për një metodë për studimin e shkallës së ngopjes me oksigjen të gjakut - oksigjemometria.

Karbhemoglobina është afër spektrit të saj me oksihemoglobinën, megjithatë, kur shtohet një substancë reduktuese, karbhemoglobina shfaqet me dy breza absorbues. Spektri i methemoglobinës karakterizohet nga një brez i ngushtë absorbimi në të majtë në kufirin e pjesëve të kuqe dhe të verdhë të spektrit, një brez i dytë i ngushtë në kufirin e zonës së verdhë dhe të gjelbër dhe së fundi, një brez i tretë i gjerë në pjesë e gjelbër e spektrit

Kristalet e heminës ose hidroklorurit të hematinës. Sipërfaqja e njollës gërvishtet në një rrëshqitje xhami dhe disa kokrra janë grimcuar. Këtyre u shtohen 1-2 kokrra kripë gjelle dhe 2-3 pika uthull akulli. Mbuloni gjithçka me një kapak dhe ngroheni me kujdes, pa e zier. Prania e gjakut vërtetohet nga shfaqja e mikrokristaleve kafe-verdhë në formë tabletash rombike. Nëse kristalet janë të formuar keq, ato kanë pamjen e farës së kërpit. Marrja e kristaleve hemin sigurisht që vërteton praninë e gjakut në objektin e testimit. Rezultat negativ mostra nuk ka rëndësi. Yndyra dhe ndryshku e bëjnë të vështirë marrjen e kristaleve të heminës

LLOJET REAKTIVE TË OXYGJENIT: ANION SUPEROXID, PEROKSID HIDROGJEN, RADIKAL HIDROXYL, PEROKSINITRITE. FORMIMI I TYRE, SHKAQET E TOXICICISE. ROLI FIZIOLOGJIK I ROS.

Në CPE, rreth 90% e O2 që hyn në qeliza absorbohet. Pjesa tjetër e O 2 përdoret në ORP të tjera. Enzimat e përfshira në ORR duke përdorur O2 ndahen në 2 grupe: oksidazat dhe oksigjenazat.

Oksidazat përdorin oksigjenin molekular vetëm si pranues të elektroneve, duke e reduktuar atë në H 2 O ose H 2 O 2.

Oksigjenazat përfshijnë një (monooksigjenazë) ose dy (dioksigjenazë) atome oksigjeni në produktin e reaksionit që rezulton.

Edhe pse këto reaksione nuk shoqërohen nga sinteza e ATP, ato janë të nevojshme për shumë reaksione specifike në metabolizmin e aminoacideve), sintezë acidet biliare dhe steroid), në reaksionet e neutralizimit substancave të huaja në mëlçi

Në shumicën e reaksioneve që përfshijnë oksigjenin molekular, reduktimi i tij ndodh në faza, me transferimin e një elektroni në çdo fazë. Gjatë transferimit me një elektron, formohen specie të ndërmjetme oksigjeni shumë reaktive.

Në një gjendje të pangacmuar, oksigjeni nuk është toksik. Arsimi forma toksike Oksigjeni lidhet me karakteristikat e tij struktura molekulare. O 2 përmban 2 elektrone të paçiftuara, të cilat ndodhen në orbitale të ndryshme. Secila prej këtyre orbitaleve mund të pranojë një elektron më shumë.

Shërim të plotë O 2 ndodh si rezultat i 4 tranzicioneve me një elektron:

Superoksidi, peroksidi dhe radikali hidroksil janë agjentë oksidues aktivë, që përfaqëson rrezik serioz për shumë komponentët strukturorë qelizat

Llojet reaktive të oksigjenit mund të heqin elektronet nga shumë komponime, duke i kthyer ato në radikale të reja të lira, duke filluar reaksionet zinxhir oksidativ

Efekti i dëmshëm i radikaleve të lira në komponentët e qelizave. 1 - shkatërrimi i proteinave; 2 - Dëmtimi i ER; 3 - shkatërrimi i membranës bërthamore dhe dëmtimi i ADN-së; 4 - shkatërrimi i membranave mitokondriale; depërtimi i ujit dhe joneve në qelizë.

Formimi i superoksidit në CPE.“Rrjedhja” e elektroneve në CPE mund të ndodhë gjatë transferimit të elektroneve me pjesëmarrjen e koenzimës Q. Pas reduktimit, ubikinoni shndërrohet në anion radikal gjysmëkinoni. Ky radikal reagon në mënyrë jo enzimatike me O2 për të formuar një radikal superoksid.

Shumica Llojet reaktive të oksigjenit formohen gjatë transferimit të elektroneve në CPE, kryesisht gjatë funksionimit të kompleksit të dehidrogjenazës QH 2. Kjo ndodh si rezultat i transferimit jo enzimatik ("rrjedhje") të elektroneve nga QH 2 në oksigjen (

në fazën e transferimit të elektroneve me pjesëmarrjen e citokrom oksidazës (kompleksi IV), "rrjedhja" e elektroneve nuk ndodh për shkak të pranisë në enzimë të qendrave të veçanta aktive që përmbajnë Fe dhe Cu dhe reduktimin e O 2 pa lëshuar radikale të lira të ndërmjetme.

Në leukocitet fagocitare gjatë procesit të fagocitozës rritet përthithja e oksigjenit dhe formimi i radikaleve aktive. Llojet reaktive të oksigjenit formohen si rezultat i aktivizimit të oksidazës NADPH, e lokalizuar kryesisht në jashtë membrana plazmatike, duke filluar të ashtuquajturën "shpërthim respirator" me formimin e specieve reaktive të oksigjenit

Mbrojtja e trupit nga efektet toksike të specieve reaktive të oksigjenit shoqërohet me praninë e enzimave shumë specifike në të gjitha qelizat: superoksid dismutaza, katalaza, glutathione peroksidaza, si dhe me veprimin e antioksidantëve.

HEQJA E LLOJEVE REAKTIVE TË OXYGJENIT. SISTEMI ANTIOKSIDANT ENZIMIK (KATALAZA, SUPEROKSIDE DISMUTAZA, GLUTATIONE PEROKSIDAZA, ​​GLUTATIONE REDUKTAZA). DIAGRAMET E PROCESIT, BIOROLLE, VENDI I PROCESIT.

Superoksid dismutaza katalizon reaksionin e dismutimit të radikaleve të anionit superoksid:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
Gjatë reagimit, u formua peroksid hidrogjeni, prandaj është i aftë të çaktivizojë SOD superoksid dismutaza"punon" gjithmonë në çifte me skalazën, e cila shpejt dhe me efikasitet zbërthen peroksidin e hidrogjenit në komponime absolutisht neutrale.

Katalaza (KF 1.11.1.6)- hemoproteina, e cila katalizon reaksionin e neutralizimit të peroksidit të hidrogjenit të formuar si rezultat i reaksionit të dismutimit të radikalit superoksid:
2H2O2 = 2H2O + O2

Peroksidi i glutationit katalizon reaksionet në të cilat enzima redukton peroksidin e hidrogjenit në ujë, si dhe reduktimin e hidroperoksideve organike (ROOH) në derivate hidroksi, dhe si rezultat shndërrohet në formën disulfide të oksiduar GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH +H2O

Glutathione peroksidaza neutralizon jo vetëm H2O2, por edhe peroksilet e ndryshme organike lipidike që formohen në trup kur aktivizohet LPO.

Glutathione reduktaza (KF 1.8.1.7)– flavoproteina me një grup protetik flavin adenine dinukleotid, përbëhet nga dy nënnjësi identike. Glutathione reduktaza katalizon reaksionin e reduktimit të glutationit nga forma e tij e oksiduar GS-SG, dhe të gjitha enzimat e tjera të glutation sintetazës e përdorin atë:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH

Kjo është një enzimë klasike citosolike e të gjithë eukariotëve, glutathione transferaza katalizon reagimin:
RX + GSH = HX + GS-SG

FAZA E KONJUGIMIT NË SISTEMIN E ASKUJTIMIT TË SUBSTANCAVE TOKSIKE. LLOJET E KONJUGIMIT (SHEMBUJ REAKSIONI ME FAPS, UDFGK)

Konjugimi është faza e dytë e neutralizimit të substancave, gjatë së cilës ngjitja në grupet funksionale, të formuara në fazën e parë, molekula të tjera ose grupe me origjinë endogjene, duke rritur hidrofilitetin dhe duke reduktuar toksicitetin e ksenobiotikëve.

1. Pjesëmarrja e transferazave në reaksionet e konjugimit

UDP-glukuronil transferaza. Uridine difosfat (UDP)-glukuroniltransferazat, të vendosura kryesisht në ER, shtojnë një mbetje të acidit glukuronik në një molekulë të një substance të formuar gjatë oksidimit mikrozomal

NË pamje e përgjithshme: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferazat. Sulfotransferazat citoplazmike katalizojnë reaksionin e konjugimit, gjatë të cilit mbetjet e acidit sulfurik (-SO3H) nga 3"-fosfoadenozinë-5"-fosfosulfati (FAPS) i shtohen fenoleve, alkooleve ose aminoacideve.

Reaksioni i përgjithshëm është: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzimat sulfotransferaza dhe UDP-glukuroniltransferaza janë të përfshira në neutralizimin e ksenobiotikëve, inaktivizimin e barnave dhe komponimeve endogjene biologjikisht aktive.

Glutathione transferazat. Glutathione transferazat (GT) zënë një vend të veçantë midis enzimave të përfshira në neutralizimin e ksenobiotikëve dhe inaktivizimin e metabolitëve dhe barnave normale. Glutathione transferazat funksionojnë në të gjitha indet dhe luajnë një rol të rëndësishëm në inaktivizimin e metabolitëve të tyre: disa hormonet steroide, bilirubina, acidet biliare Në qelizë, GT-të lokalizohen kryesisht në citosol, por ka variante enzimash në bërthamë dhe mitokondri.

Glutathione është një tripeptid Glu-Cys-Gly (mbetja e acidit glutamik është ngjitur në cis-teinë nga grupi karboksil i radikalit). GT-të kanë specifikë të gjerë të substratit, total nga të cilat i kalon 3000. GT-të lidhin shumë substanca hidrofobike dhe i inaktivizojnë, por vetëm ato që kanë një grup polar i nënshtrohen modifikimit kimik me pjesëmarrjen e glugathione. Kjo do të thotë, substratet janë substanca që, nga njëra anë, kanë një qendër elektrofile (për shembull, një grup OH), dhe nga ana tjetër, zona hidrofobike. Neutralizimi, d.m.th. modifikimi kimik i ksenobiotikëve me pjesëmarrjen e GT mund të kryhet nga tre menyra te ndryshme:

nga konjugimi i substratit R me glutation (GSH): R + GSH → GSRH,

si rezultat i zëvendësimit nukleofilik: RX + GSH → GSR + HX,

reduktimi i peroksideve organike në alkoole: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

Në reagim: UN - grup hidroperoksid, GSSG - glutation i oksiduar.

Sistemi i neutralizimit me pjesëmarrjen e GT dhe glutathione luan një rol unik në formimin e rezistencës së trupit ndaj ndikime të ndryshme dhe është mekanizmi më i rëndësishëm mbrojtës i qelizës. Gjatë biotransformimit të disa ksenobiotikëve nën ndikimin e HT, formohen tioesteret (konjugatet RSG), të cilët më pas shndërrohen në mercaptan, ndër të cilët gjenden produkte toksike. Por konjugatët e GSH me shumicën e ksenobiotikëve janë më pak reaktivë dhe më hidrofilë se materialet fillestare, dhe për këtë arsye më pak toksike dhe më e lehtë për t'u eliminuar nga trupi

GT-të me qendrat e tyre hidrofobe mund të lidhen në mënyrë jokovalente sasi e madhe komponimet lipofile (neutralizimi fizik), duke parandaluar depërtimin e tyre në shtresën lipidike të membranave dhe prishjen e funksioneve të qelizave. Prandaj, GT nganjëherë quhet albuminë ndërqelizore.

GT-të mund të lidhin në mënyrë kovalente ksenobiotikë, të cilët janë elektrolitë të fortë. Shtimi i substancave të tilla është "vetëvrasje" për GT, por një mekanizëm shtesë mbrojtës për qelizën.

Acetiltransferazat, metiltransferazat

Acetiltransferazat katalizojnë reaksionet e konjugimit - transferimi i një mbetjeje acetil nga acetil-CoA në grupin e azotit -SO2NH2, për shembull në përbërjen e sulfonamideve. Metiltransferazat membranore dhe citoplazmike me pjesëmarrjen e SAM metilojnë grupet -P=O, -NH2 dhe SH të ksenobiotikëve.

Roli i hidrolazave epookside në formimin e dioleve

Në fazën e dytë të neutralizimit (reaksioni i konjugimit) marrin pjesë edhe disa enzima të tjera. Epooksid hidrolaza (epoksid hidrataza) shton ujë në epooksidet e benzenit, benzopirenit dhe hidrokarbureve të tjera policiklike të formuara gjatë fazës së parë të neutralizimit dhe i shndërron ato në diole (Fig. 12-8). Epoksidet e formuara gjatë oksidimit mikrozomal janë kancerogjenë. Ato kanë aktivitet të lartë kimik dhe mund të marrin pjesë në reaksionet jo-enzimatike të alkilimit të ADN-së, ARN-së dhe proteinave. Modifikimet kimike të këtyre molekulave mund të çojnë në degjenerim qelizë normale te tumori.

ROLI I PROTEINËS NË USHQYERJE, NORMAT, BILANCI I AZOTIT, RAPORTI I VESHJES, MINIMUMI I PROTEINËS FIZIOLOGJIKE. PAMJENCA E PROTEINAVE.

AA përmbajnë pothuajse 95% të të gjithë azotit, kështu që ato ruajnë ekuilibrin e azotit të trupit. Bilanci i azotit- diferenca midis sasisë së azotit të marrë nga ushqimi dhe sasisë së azotit të ekskretuar. Nëse sasia e azotit të furnizuar është e barabartë me sasinë e çliruar, atëherë bilanci i azotit. Kjo gjendje ndodh tek një person i shëndetshëm me ushqim normal. Bilanci i azotit mund të jetë pozitiv (hyn më shumë azot sesa ekskretohet) tek fëmijët dhe pacientët. Bilanci negativ i azotit (ekskretimi i azotit mbizotëron mbi marrjen e tij) vërehet gjatë plakjes, agjërimit dhe gjatë sëmundje të rënda. Me një dietë pa proteina, bilanci i azotit bëhet negativ. Sasia minimale proteina në ushqim e nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit korrespondon me 30-50 g/cit, sasia optimale me mesataren Aktiviteti fizikështë ~ 100-120 g/ditë.

aminoacidet, sinteza e të cilave është komplekse dhe joekonomike për trupin, janë padyshim më fitimprurëse për t'u marrë nga ushqimi. Aminoacidet e tilla quhen esenciale. Këto përfshijnë fenilalaninën, metioninën, treoninën, triptofanin, valinën, lizinën, leucinën, izoleucinën.

Dy aminoacide - arginina dhe histidina quhen pjesërisht të zëvendësueshme. - tirozina dhe cisteina janë të zëvendësueshme me kusht, pasi sinteza e tyre kërkon aminoacide thelbësore. Tirozina sintetizohet nga fenilalanina, dhe formimi i cisteinës kërkon atomin e squfurit të metioninës.

Aminoacidet e mbetura sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen jo thelbësore. Këto përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparagine, acid glutamik, glutamine, seri, pro