Реклама на портале

Биологическая роль аминокислот и их применение

Аминокислоты составляют основу протеинов (белка). Большинство аминокислот необходимо для нормального роста и развития человека. Аминокислоты - это строительные блоки нашего тела. Они содержат азот, который отсутствует в жирных кислотах и сахаре. Протеин (белок) жизненно важен для каждого живого организма. К тому же протеин необходим для множества химических процессов, поддерживающих жизнеспособность. Существует порядка 1600 основных протеинов, которые подходят для человеческого организма, они все состоят из 22 аминокислот. В результате пищеварения протеин рассыпается на 22 аминокислоты, восемь из которых принято считать важнейшими (essential acids) и которые не могут вырабатываться самим организмом, оставшиеся аминокислоты не столь важны и могут вырабатываться самим организмом. Нехватка в организме всего одной аминокислоты, ведёт к возникновению серьезных проблем со здоровьем. Дефицит аминокислот может наблюдаться в результате множества факторов, как правило, это результат низко-белковой диеты. Среди иных факторов следует отметить стрессы, травмы, инфекции, возраст, лечение и химический дисбаланс в организме. Очень важно, чтобы содержание аминокислот в организме было сбалансировано, поэтому рекомендуется принимать аминокислотные комплексы, которые восполняют запас недостающих аминокислот.

Аминокислоты необходимы для многих функций организма, включая:

  • Строительство клеток и восстановление тканей;
  • Часть энзимной и гормональной систем;
  • Распространение кислорода по всему организму;
  • Некоторые аминокислоты превращаются в глюкозу для стабилизации уровня сахара в крови;
  • Поддерживают и восстанавливают мышцы, сухожилия, кожные покровы, связки, органы такие как, сердце и мозг, гланды, ногти и волосы;
  • Необходимы для поддержания кислотно-щелочного баланса;
  • Формируют антитела для противодействия вирусам и бактериям;
  • Создают нуклеопротеины RNA и DNA;
  • Являются частью мышечной системы;
  • Служат для построения соединительных тканей (коллаген);
  • Источники энергии, необходимые для функционирования мозга.

Аминокислотный комплекс представляет собой всеобъемлющий комплекс, который содержит 18 свободных аминокислот, витамин B6 и необходимые пищеварительные энзимы. Аминокислоты в свободной форме представляют собой высокоценные аминокислоты, также как и витамин B6. Эта формула также содержит такие пищеварительные энзимы как бромелан, папаин и панкреатин, которые в дальнейшем обеспечивают оптимальную биологическую ценность.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты - аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК ) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Кто впервые выделил
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен (нем. Heinrich Ritthausen )
Глутамин Gln, Q
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шелка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Кессель, С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением - присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты - амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH 2 . Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → HCl NH 2 -CH 2 -COOH (хлороводородная соль глицина) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH 2 -CH 2 COOH N+H 3 -CH 2 COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COOCH 3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC -CH 2 -NH -H + HOOC -CH 2 -NH 2 → HOOC -CH 2 -NH -CO -CH 2 -NH 2 + H 2 O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH 3 +, а карбоксигруппа - в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH 3 COOH + Cl 2 + (катализатор) → CH 2 ClCOOH + HCl; CH 2 ClCOOH + 2 NH 3 → NH 2 -CH 2 COOH + NH 4 Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты.

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий - низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными , или стандартными , в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин - очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина - нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Глицин Gly G G lycine
Аланин Ala A A lanine
Валин Val V V aline
Изолейцин Ile I I soleucine
Лейцин Leu L L eucine
Пролин Pro P P roline
Серин Ser S S erine
Треонин Thr T T hreonine
Цистеин Cys C C ysteine
Метионин Met M M ethionine
Аспарагиновая кислота Asp D asparD ic acid
Аспарагин Asn N asparagiN e
Глутаминовая кислота Glu E gluE tamic acid
Глутамин Gln Q Q -tamine
Лизин Lys K before L
Аргинин Arg R aR ginine
Гистидин His H H istidine
Фенилаланин Phe F F enylalanine
Тирозин Tyr Y tY rosine
Триптофан Trp W tW o rings

Классификация

По радикалу

  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
  • Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

  • Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
  • Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

  • Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
  • Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
  • Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
  • Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

  • Незаменимые Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
  • Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

  • Глюкогенные - при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
  • Кетогенные - распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
  • Глюко-кетогенные - при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

  • Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
  • Кетогенные: лейцин, лизин.
  • Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

Основная статья: Эксперимент Миллера - Юри

«Миллеровские» аминокислоты - обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

  • Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.

3.3 Биологическое значение аминокислот

1. Входят в состав пептидов и белков биологических объектов.

2. Являются предшественниками многих низкомолекулярных биологически активных веществ – гамма – аминомаслянной кислоты (ГАМК, биогенные амины).

Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

3. Являются предшественниками азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот, и в состав сложных липидов (холина, этаноамина).

4.Участвуют в биосинтезе медиаторов нервной системы (ацетилхолина, дофамина, серотонина и др).

4 Цветные реакции на белки

Присутствие белка в биологических объектах или растворах можно обнаружить с помощью цветных реакций, которые обусловлены наличием аминокислот в белке, их специфическими группами или пептидными группами.

Существуют универсальные цветные реакции, которые дают все белки (биуретовая и нингидриновая). Кроме того, имеются специфические реакции, которые обусловлены наличием определенных аминокислот в молекуле белка. На основании некоторых цветных реакций разработаны методы количественного определения белков и аминокислот, которые широко используются в биохимических анализах.

В данной работе студент должен не только провести универсальные и специфические реакции на белки, но и сделать вывод о питательной ценности исследованных белков, которая определяется содержанием незаменимых аминокислот.

Незаменимых (обязательных) аминокислот для человека восемь: валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле), треонин (Тре) , метионин (Мет), лизин (Лиз) , фенилаланин (Фен),триптофан (Трп). Две аминокислоты являются частично незаменимыми – это аргинин и гистидин. Они не синтезируются в организме детей. Эти аминокислоты, как и все другие, синтезируют микроорганизмы и зеленые растения, но не могут синтезироваться в организме животного и человека, т.к. нет аналогов соответствующих кетокислот, необходимых для их биосинтеза. Незаменимые аминокислоты должны быть обязательно введены в организм человека или животного с пищей. Если их будет в пище недостаточно, то нормальное развитие и жизнедеятельность организма нарушаются, т.к. не могут синтезироваться белки, содержащие их.

Отдельные пищевые белки могут быть биологически неполноценными по своему аминокислотному составу. Однако необходимо исследовать аминокислотный состав не отдельных белков, а всего их комплекса, содержащегося в пищевом продукте. Только при таком подходе могут быть получены правильные данные об аминокислотном составе, а следовательно, и о пищевой ценности продукта. Для питания большое значение имеет сбалансированность аминокислотного состава белков.

По содержанию в белке незаменимых аминокислот, определяемых химическими методами, вычисляют аминокислотный скор, которым характеризуют биологическую ценность белка. В продукте определяют содержание каждой незаменимой аминокислоты. Найденное количество вычисляют в процентах к содержанию той же аминокислоты в идеальном белке (куриного яйца, молока). Чаще всего, в качестве идеального белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ (ФАО Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН – межправительственная организация, специализированное учреждение ООН. ВОЗ- Всемирная организация здравохранения).

Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке (шкале ФАО/ВОЗ) принимают за 100%.

Расчет аминокислотного скора ведут по формуле:

АK =   100, (2)

где АK – аминокислота;

По вычисленному скору определяют лимитирующую биологическую ценность изучаемого белка. Аминокислота с наименьшим скором является дефицитной в данном белке. Для растительного белка чаще всего дефицитным является лизин, триптофан, метионин и треонин. Белки животного происхождения мяса, молока, яиц биологически более ценные, т.к. их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей.

Вопросы. Применение аминокислот и их производных в качестве

Лекарственных препаратов

Применение аминокислот и их производных в качестве

Медико - биологическое значение аминокислот

N -конец С-конец

Аминокислота аминокислота

Номенклатура пептидов

Полипептиды называют как производные С-концевой аминокислоты, название начинают с N- концевой аминокислоты, перечисляют все по порядку(изменяя окончание на ил ), заканчивают С-концевой аминокислоой. Можно записывать полные названия, сокращенные(в латинской транскрипции или на русском языке)

Пример: глицилаланилглутамилвалин (gly- ala – gly- val или гли-ала-глу-вал)

Кроме участия в биосинтезе белков, аминокислоты выполняют множество других самостоятельных функций.

1. участвуют в биосинтезе нейромедиаторов и гормонов:

Из аминокислоты серина образуется медиатор парасимпатической нервной системы ацетилхолин

Из фенилаланина или тирозина образуется медиатор симпатической нервной системы норадреналин и гормоны адреналин, тироксин.

Из глутаминовой кислоты синтезируется ГАМК

2. аминокислоты глицин, глутаминовая обладают нейромедиаторными функциями

3. аспарагиновая кислота необходима в синтезе азотистых оснований нуклеиновых кислот(аденина, гуанина, урацила, тимина, цитозина)

4. глутаминовая и аспарагиновая кислоты участвуют в обезвреживании аммиака

5. аминокислота метионин передает свою активную метильную группу для образования тимина., холина, адреналина.

6. в условиях углеводного голодания из аминокислот в организме человека синтезируется глюкоза.

Поэтому аминокислоты используются в качестве лекарственных препаратов:

глутаминовая, метионин, глицин, цистеин, триптофан.

Аминалон (Aminalonum) – 4- аминобутановая кислота(ГАМК)- белый кристаллической порошок с горьким вкусом. Легко растворим в воде, очень мало в спирте. Среда 5% водного раствора близкая к нейтральной(рН= 6, 5 -7 , 5)

Применение связано с высокой биологической активностью в качестве тормозного нейромедиатора и участием в метаболических процессах в мозге.

Применяют при сосудистых заболеваниях мозга, головными болями, сопровождающихся нарушением памяти, речи, после травм мозга и инсульта., при алкогольной болезни. У детей при нарушении нейро-психического развития, при детских церебральных параличах. Форма выпуска – таблетки.

1. Почему это соединение плохо растворимо в спирте, хотя 1-аминобутан и бутановая кислота, содержащие одинаковое с аминалоном число атомов углерода, хорошо растворимы в спирте?

Цистеин (Cysteinum) – 2-амино - 3- меркаптопропановая кислота

Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде. Цистеин участвует во многих метаболических процессах в организме, НS – группы участвуют в стабилизации третичной структуры белка, образовании сульфогруппы - OSO 3 H , которая присутствует в полисахаридах (например, антикоагулянте крови гепарине). Цистеин необходим для обмена веществ в хрусталике глаза, недостаток цистеина способствует развитию катаракты.

Цистеин применяют в виде 2% водного раствора для электрофореза, глазных ванночек, приготовления глазных капель. Выпускают порошок во флаконах из темного стекла, плотно закрытых, пробки заливают парафином. Растворы готовят непосредственно перед применением. Хранят в темном, защищенном от света месте.

80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кето-генеза, в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК, в реакциях окисления до СО 2 и Н 2 О.

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

Окислительное дезаминирование. Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата - обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α -кетоглутарата . Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД). Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДф активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образованиеα-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).

Оксидаза L-аминокислот . В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот , способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты. Коферментом в данной реакции выступает FMN. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка.

Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры.

Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот . Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение - дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

    трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;

    трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;

    реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;

    гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом.

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Биологическая роль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых α-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей α-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

Аминокислоты и их роль в организме

Аминокислоты – органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу.

В природе встречается примерно 300 аминокислот. Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных.

Аминокислоты делятся на две группы: протеиногенные (входящие в состав белков – их 20) и непротеиногенные (не участвующие в образовании белков).

Приняты три классификации аминокислот:

    Структурная – по строению бокового радикала;

    Электрохимическая – по кислотно-основным свойствам;

    Биологическая – по степени незаменимости аминокислот для организма.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Частично заменимыми аминокислотами являются – аргинин и гистидин.

Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т. е. только после окончания их синтеза.

В молекуле коллагенаприсутствуют:

4- гидроксипролин

5-гидроксилизин

Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придает белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так γ-карбоксиглутаминовая к-та входит в состав белков, участвующих в свертывании крови . Две близко лежащие карбоксильные группы необходимы для связывания белка с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свертывания крови.

Аминокислоты как лекарственные препараты

Аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств. Ниже приводится их краткая фармакологическая характеристика.

Глутаминовая кислота стимулирует процессы окисления в организме, способствует обезвреживанию и выведению из организма аммиака, активирует синтез ацетилхолина и АТФ, является медиатором, стимулирующим передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Применяется главным образом при лечении заболеваний ЦНС: эпилепсии, реактивных состояний, протекающих с явлениями истощения и депрессии, церебральных параличей, болезни Дауна и др.

Метионин – незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания роста и азотистого баланса организма, обладает липотропным действием, повышает антитоксическую функцию печени. Применяют метионин для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени, а также при хроническом алкоголизме, сахарном диабете, атеросклерозе и др.

Орнитин снижает концентрацию аммиака в плазме крови, способствует нормализации кислотно-щелочного равновесия в организме. Назначают для лечения гепатита, цирроза печени, печеночной энцефалопатии, печеночной комы, поражений печени алкогольного генеза.

Гистидин – незаменимая аминокислота, в организме подвергается декарбоксилированию с образованием гистамина. Гистидина гидрохлорид предложен для лечения язвенной болезни желудка и двенадцатиперсной кишки, а также атеросклероза.

Глицин – центральный нейромедиатор тормозного типа, оказывает успокаивающее действие, улучшает метаболические процессы в тканях мозга. Рекомендован как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее явление абстиненции у больных хроническим алкоголизмом.

Цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза и предложен для задержки развития катаракты и просветления хрусталика при начальных формах катаракты.

Таурин способствует улучшению энергетических процессов в организме, в ЦНС играет роль тормозного нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Одной из характерных особенностей таурина является его способность стимулировать репаративные процессы при дистрофических нарушениях сетчатки глаза, травматических поражениях тканей глаза.

Цитруллин – аминокислота, участвующая в биосинтезе мочевины в орнитиновом цикле. Способствует нормализации обмена веществ и активации неспецифических защитных факторов организма. Применяется для симптоматической терапии функциональной астенин (при переутомлении, усталости, в послеоперационном периоде, у спортсменов и т.п.).

Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В 6 – пиридоксальфосфат, который обратимо может переходить в пиридоксаминфосфат. Реакции трансаминирования обратимы, и могут проходить как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.

Реакции трансаминирования протекают в 2 стадии. На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты. Образуется комплекс фермент- пиридоксаминфосфат и кетокислота – первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований (альдимин и кетимин).

На второй стадии пиридоксаминфосфат соединяется с новой кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передает аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота – второй продукт реакции.

Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных – глутамат, аланин, аспартат. Наиболее распространенными в большинстве тканей являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (АсАТ).

Наибольшая активность АсАТ обнаруживается в клетках сердечной мышцы и печени, в то время как в крови обнаруживается только фоновая активность АлАТ и АсАТ. Поэтому можно говорить об органоспецифичности этих ферментов, что позволяет их широко примененятьих с диагностической целью (при инфарктах миокарда и гепатитах).

Биологическое значение трансаминирования

Трансаминирование – первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот, если они необходимы в данный момент клеткам. В результате происходит перераспределение аминнного азота в тканях. При трансаминированиии общее количество аминокислот в клетке не меняется.

Оксидазы D-аминокислот . При физиологических значениях рН в тканях высоко активны оксидазы D-аминокислот. Они также обнаружены в почках и печени и находятся в микросомах. Роль оксидаз D-аминокислот невелика и до конца не понятна, потому что в белки пищи и тканей человека входят только природные L-аминокислоты.

В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализирующие реакции дезаминирования серина, треонина, цистеина и гистидина неокислительным путем.

Биологическое значение фминокислот

Человек разумный

Верьте ему или ей: аминокислоты не входят в состав нуклеиновых кислот. Разве что как азотистые основания, и то не напрямую.
Значение аминокислот таково:
1) Буферность состава клетки, то есть, поддержание уровня pH на постоянном уровне.
2) Структурная основа клетки (входит в состав белков, которые составляют гормоны, клеточную мембрану с мозаично вкрапленными белками и т. д.) :
При трансляции происходит активация аминокислоты путем присоединения ее к РНК и появления комплекса аминокислота-тРНК за счет энергии АТФ (и фермента аминоацил-РНК-синтетазы) . Далее комплекс переносится на 30S-субъединицу. Инициаторный комплекс метионин-тРНК соответствует триплету АУГ в рибосоме. Начинается инициация, при которой происходит связывание мРНК и тРНК с малой субъединицей рибосомы путем конформации белка IF2 (аминокислотный центр узнавания аминокислоты в субъединице) . После выхода IF3 и IF1 из большой субъединицы комплекс мРНК-тРНК-метионин-30S-субъединица присоединяется к 50S-субъединице, вызывая ее конформацию и появление рибосомы. Кодируется метионин. Начинается элонгация. Антикодон РНК и кодон мРНК считываются, что обусловливает продвижение аминокислоты на один триплет. В конце аминокислота присоединяется в П-центре рибосомы к метионину, следующая аминокислота - к текущей аминокислоте, и т. д.
3) Энергетическая.

    Аминокислоты — сложные органические вещества, состоящие из углеводородного скелета и двух дополнительных групп: аминной и карбоксильной. Последние два радикала обусловливают уникальные свойства аминокислот — они могут проявлять свойства как кислот, так и щелочей: первые — за счет карбоксильной группы, вторые — за счет аминогруппы. Теперь, когда, что такое аминокислоты с точки зрения биохимии, — мы разобрались, давайте рассмотрим их влияние на организм человека и применение в спорте.

    Для спорта аминокислоты важны своим участием в . Именно из отдельных аминокислот строятся нашего тела — мышечная, скелетная, печеночная, соединительная ткани. Помимо этого, некоторые аминокислоты непосредственно участвуют в обмене веществ, например, аргинин участвует в, так называемом, орнитиновом цикле мочевины — уникальном механизме обезвреживания аммиака, образующегося в печени в процессе переваривания белков.

    • Из тирозина в коре надпочечников синтезируются катехоламины — адреналин и норадреналин — гормоны, функция которых — поддержание тонуса сердечно сосудистой системы, мгновенная реакция на стрессовую ситуацию и, в итоге, сохранение жизни индивидуума.
    • Триптофан является предшественником гормона сна — мелатонина, вырабатывающегося в шишковидном теле — эпифизе, в головном мозге. При недостатке этой аминокислоты в рационе, процесс засыпания сильно усложняется, приводя к бессоннице и ряду заболеваний, ею обусловленных. Перечислять можно долго, однако остановимся на аминокислоте, значение которой особенно велико для спортсменов и людей, умеренно занимающихся спортом.

    Для чего нужен глютамин?

    — аминокислота, которая лимитирует синтез протеина, из которого состоит наша иммунная ткань — лимфатические узлы и отдельные образования лимфоидной ткани. Значение этой системы переоценить трудно, ведь без должного сопротивления инфекциям ни о каком тренировочном процессе говорить не приходится. Тем более, что каждая тренировка — не важно, профессиональная или любительская — является дозированным стрессом.

    Стресс — необходимое явление для того, чтобы сдвинуть с места нашу «точку равновесия», то есть вызвать определенные биохимические и физиологические изменения в организме человека. Однако, любой стресс — это цепь реакций, мобилизующих тело. В промежуток, характеризующий регресс каскада реакций симпатоадреналовой системы (а именно они и олицетворяют собой стресс) происходит снижение синтеза лимфоидной ткани. Из-за этого процесс распада в ней превышает скорость синтеза, а, значит, иммунитет ослабевает. Так вот, дополнительный прием глютамина помогает свести к минимуму этот не совсем желательный, но неизбежный эффект физической нагрузки

    Незаменимые и заменимые аминокислоты

    Для того чтобы понять, для чего нужны незаменимые аминокислоты в спорте, необходимо иметь общие представления о белковом обмене. Потребленные человеком белки на уровне желудочно-кишечного тракта обрабатываются ферментами — веществами, расщепляющими ту пищу, которую мы употребили.

    В частности, белки распадаются сперва до пептидов — отдельных цепочек аминокислот, не имеющих четвертичной пространственной структуры. И уже пептиды распадутся на отдельные аминокислоты. Те, в свою очередь, могут быть усвоены организмом человека. Это значит, что аминокислоты всасываются в кровь, и только с этого этапа могут быть использованы в качестве продуктов для синтеза белка тела.

    Забегая вперед скажем, что прием отдельных аминокислот в спорте, помогает сократить данный этап — отдельные аминокислоты будут сразу же всасываться в кровь и процессы синтеза, и, соответственно, биологический эффект аминокислот наступит быстрее. Всего существует двадцать аминокислот, образующих полный спектр последних. Для того, чтобы процесс синтеза белка в теле человека стал возможным в принципе, в рационе человека должен присутствовать полный спектр аминокислот.

    Незаменимые

    Вот с этого момента и появляется понятие незаменимости. К незаменимым аминокислотам относятся строго те, которые наше тело не способно синтезировать самостоятельно из каких- то других аминокислот. То есть, появиться им,кроме как из продуктов питания, неоткуда. Таких аминокислот восемь плюс 2 частично-заменимые. Рассмотрим в таблице, в каких продуктах содержится аминокислота и ее роль в организме человека:

    Название В каких продуктах содержится? Роль в организме
    Орехи, овес, рыба, яйца, курица, . Снижает содержание сахара в крови.
    Нут, чечевица, кешью, мясо, рыба, яйца, печень, мясо. Восстанавливает мышечную ткань.
    Амарант, пшеница, рыба, мясо, большинство молочных продуктов. Принимает участие в усвоении кальция.
    Арахис, грибы, мясо, бобовые, молочные продукты, многие зерновые. Принимает участие в обменных процессах азота.
    Фенилаланин , орехи, творог, молоко, рыба, яйца, разные бобовые. Улучшение памяти.
    Треонин Яйца, орехи, бобы, молочные продукты. Синтезирует коллаген.
    , яйца, мясо, рыба, бобовые, чечевица. Принимает участие в защите от радиации.
    Триптофан Кунжут, овес, бобовые, арахис, кедровые орехи, большинство молочных продуктов, курица, индейка, мясо, рыба, сушенные . Улучшает и делает сон глубже.
    Гистидин (частично-заменимая) Чечевица, соевые бобы, арахис, лосось, говяжье и куриное филе, свиная вырезка. Принимает участие в противовоспалительных реакциях.
    (частично-заменимая) Йогурт, кунжут, семена тыквы, швейцарский сыр, говядина, свинина, арахис. Способствует росту и восстановлению тканей организма.

    В достаточном количестве они содержаться в животных источниках белка — рыбе, мясе, птице. При отсутствии таковых в рационе, весьма целесообразен прием недостающих аминокислот в качестве добавок спортивного питания. Особенно это актуально для спортсменов-вегетарианцев. Крайне большое внимание последним нужно обратить на такие добавки, как ВСАА — смесь лейцина, валина и изолейцина.

    Именно по этим аминокислотам возможна «просадка» в рационе, не содержащем животных источников белка. Для спортсмена, не важно профессионала или любителя, это абсолютно не допустимо, так как в долгосрочной перспективе приведет к катаболизму со стороны внутренних органов и к заболеваниям последних. В первую очередь, печени.

    Заменимые

    Заменимые аминокислоты и их роль, рассмотрим в таблице ниже:

    Что происходит с аминокислотами и протеинами в вашем теле?

    Аминокислоты, попавшие в кровоток, распределяются, в первую очередь, по тканям тела, где в них есть наибольшая потребность. Именно поэтому, если у вас есть «просадка» по определенным аминокислотам, прием дополнительного количества белка, богатого ими, либо прием дополнительных аминокислот, будет вам полезен.

    Синтез белка происходит на клеточном уровне. В каждой клетка есть ядро — самая важная часть клетки. Именно в ней происходит считывание генетической информации и ее воспроизводство. По сути дела, вся информация закодирована в последовательности аминокислот.

    Как выбрать аминокислоты простому любителю, умеренно занимающемуся спортом 3-4 раза в неделю? Никак. Они ему просто не нужны. На современном этапе развития человечества, более важным для такого любителя будет, в первую очередь:

  1. Начать питаться регулярно, в одно и то же время.
  2. Сбалансировать свой рацион по белкам жирам и углеводам.
  3. Убрать фастфуд и некачественную пищу из своего рациона.
  4. Начать употреблять достаточное количество воды — 30 мл на килограмм массы тела.
  5. Отказаться от рафинированного сахара.

Эти, казалось бы, банальные манипуляции с рационом принесут гораздо больше, чем добавление в рацион каких бы то ни было добавок. Более того, эти самые добавки, без соблюдения этих условий, будут абсолютно бесполезны. Как вы можете быть уверены в том, какие аминокислоты вам нужны, если вы питаетесь непонятно чем? Откуда вы знаете, из чего сделаны котлеты в столовой? Или сосиски? Или что за мясо в котлете в бургера? Про начинку для пиццы вообще промолчим. Поэтому прежде, чем делать вывод о потребности в аминокислотах, нужно начать питаться тем, что приготовил сам, из простых и чистых продуктов. Ну, и выполнить описанные выше шаги. То же самое касается дополнительного приема белка, если в вашем рационе присутствует белок, в количестве 1,5- 2 грамма на килограмм массы тела, никакой дополнительный белок вам не нужен. Лучше потратить деньги на покупку качественных продуктов питания.

Важно понимать, что протеин и аминокислоты — это не фармакологические препараты!

Это всего лишь добавки спортивного питания. И ключевое слово здесь — добавки. Добавлять их следует по потребности. А для того, чтобы понять, есть ли потребность, нужно контролировать свое питание. В случае, если вы уже прошли описанные выше шаги, и поняли, что добавить в рацион что-либо нужно, все, что вы должны сделать, — это пойти в магазин спортивного питания и выбрать соответствующий продукт, сообразно вашим финансовым возможностям. Единственное, чего не следует делать, так это покупать аминокислоты с натуральным вкусом — пить их довольно трудно, в силу чрезвычайной горечи.

Вред, побочные эффекты, противопоказания

Если у вас есть заболевания, которые характеризуются непереносимостью одной из аминокислот спектра, вы об этом знаете с рождения, так же как и ваши родители. Этой аминокислоты нужно избегать и дальше. Если же этого нет, говорить о вреде и противопоказаниях для БАДов глупо.

Аминокислоты — составляющая часть белка, белок — привычная часть рациона человека. Все то, что продается в магазинах спортивного питания, не является фармакологическими препаратами! И говорить о каком-то вреде и противопоказаниях — дело старушек на лавочке у подъезда. По той же причине мы не будем рассматривать такое понятие, как побочные эффекты аминокислот — оно попросту не состоятельно.

Трезво подходите к своему рациону, занятиям, жизни! Будьте здоровы!

Здравствуйте дорогие читатели! Всем приходилось слышать про такие необходимые для здоровья вещества, как аминокислоты. Но что это такое и какова роль аминокислот в оргaнизме человека, знает далеко не каждый. Давайте разберёмся в этом вопросе, а также поговорим о том, в каких продуктах аминокислоты содержатся.

Белок человеческого тела состоит из aминокислот, которые участвуют во всех биохимических процессах в организме человека. А как известно, белки необходимы для роста мышечной ткани, для строительства костей, выработки гормонов и ферментов, а также они являются необходимым компонентом для крови, кожи, волос, хрящей и иных структурных образований. Помимо этого, организм использует белки в качестве источника энергии.

Если посмотреть на строение молекулы белка, то выглядит она как цепочка, состоящая из разных бусинок, именно эти бусины и есть аминокислоты.

Таких aминокислот, образующих пептидные связи, может быть довольно много, из которых выделяют десять незаменимых и десять заменимых.

Незаменимые аминокислоты организм самостоятельно синтезировать не может, а получает он их только с пищей. К ним относятся: валин, лейцин, метионин, гистидин, триптофан, фенилаланин, изолейцин, треонин, аргинин, лизин.

Заменимые aминокислоты оргaнизм в состоянии синтезировать сам из других аминокислот. В их состав входит: тирозин, глицин, серин, глутамин, цистеин, таурин, пролин, глутамин и др.

Чтобы организму было легче строить собственные белки, необходим целый набор аминокислот, так как поодиночке они малоэффективны, а их недостаток приводит к проблемам со здоровьем.

Аминокислоты нужны для правильного развития и нормального функционирования организма и каждая из них выполняет свою определённую биологическую роль в обмене веществ.

Незаменимые аминокислоты

Изолейцин. Обеспечивает мышцы энергией, способствует их росту, участвует в выработке гемоглобина, снижает уровень стрессовых состояний. При дефиците изолейцина у человека может могут возникнуть головокружение, чувство беспокойства, депрессия.

Лизин. Необходим для формирования мышечной ткани, что важно для здоровья опорно-двигательного аппарата. Он эффективно борется с вирусными заболеваниями, особенно ярко проявляется это качество в отношении герпеса. Недостаток лизина может негативно отразиться на мышечной соединительной ткани.

Триптофан. Отвечает за хорошее настроение человека, является предшественником серотонина, определяет качество сна. Дефицит триптофана приводит к расстройству нервной системы и бессоннице.

Лейцин. Оказывает положительное влияние на заживление ран, сращивание костей после перелома, повышает иммунитет и нормализует глюкозу в крови.

Гистидин. Необходим для восстановления организма после болезни и полученных травм. Дефицит гистидина может привести к воспалению мышечной ткани.

Метионин. Примечательно то, что эта аминокислота содержит серу и поэтому её присутствие в организме в необходимом количестве препятствует возникновению кожных заболеваний. Кроме этого она обеспечивает нормальное функционирование такого важного органа, как печень.

Аргинин. Его действие многолико, так как он регулирует многие функции организма. Наличие аргинина обеспечивает выведение токсинов, улучшает репродуктивную способность человека, стимулирует гормоны роста, влияет на укрепление иммунитета, усиливает выделение инсулина, стабилизирует артериальное давление и пр.

Валин. Является отличным энергетическим источником для клеток мышц, который позволяет поддерживать их в надлежащем тонусе. Также валин обладает способностью восстанавливать ткань печени, подверженную негативному действию какого-либо заболевания.

Фенилаланин. Повышает активность и работоспособность человека, улучшает память, умственную способность, настроение и эмоциональное состояние.

Треонин. Обеспечивает формирование эмали зубов и увеличивает прочность костей. Оказывает положительное влияние на пищеварительную систему и предотвращает образование и накопление жира в печени.

Заменимые aминокислоты

Тирозин. Синтезируется в организме из фелалалина, придает человеку бодрость и способствует слаженной работе надпочечников и щитовидной железы.

Цистеин. Обладает антиоксидантными свойствами и защищает организм от свободных радикалов. Кроме этого, помогает осуществить очистительную функцию от токсических отходов обмена веществ.

Глицин. Повышает умственную работоспособность, улучшает засыпание, снижает психоэмоциональное напряжение.

Серин. Эта аминокислота образуется из треонина и глицина. Серин участвует во многих биохимических процессах, обеспечивает организм энергетическим ресурсом и способствует укреплению иммунитета.

Пролин. Отвечает за здоровье сердца, делает кровеносные сосуды эластичными, предотвращает тромбообразование и развитие атеросклероза, оказывает влияние на синтез коллагена, что улучшает состояние кожи.

Глутамин . Способствует ускорению процессов метаболизма, повышению иммунитета и выведению из организма побочных продуктов жизнедеятельности человека.

Таурин. Образуется из аминокислоты цистеин. Таурин отвечает за формирование тканей организма, липидный обмен, передачу нервных сигналов.

В каких продуктах присутствуют аминокислоты?

Как уже было отмечено, заменимые aминокислоты организм синтезирует самостоятельно, а незаменимые — он может получить только из вне вместе с едой.

Перечислим продукты, в которых они присутствуют. Это:

  • говядина, свинина, мясо птиц (курицы, индейки);
  • рыба и морепродукты;
  • молочные продукты;
  • орехи (арахис и др.), семечки;
  • грибы;
  • зерновые и бобовые;
  • яйца.

В процессе пищеварения белки, содержащиеся в продуктах, расщепляются до аминокислот, которые затем через стенки кишечника всасываются в кровь и поступают во все клетки, обеспечивая тем самым правильный обмен веществ и нормальное функционирование организма.

Желаю вам доброго здоровья и до новых встреч!