Реклама на портале

Аминокислоты и их значение в питании. Аминокислоты: их значение для здоровья человека

Какова биологическая роль аминокислот? Попробуем вместе найти ответ на этот вопрос. Выявим особенности строения данного класса органических веществ, их химические свойства, основные области применения.

Исторические сведения

Первой открытой аминокислотой был глицин. Его синтезировали в 1820 году путем кислотного гидролиза желатина. Расшифровать аминокислотный состав белковых молекул удалось только к середине прошлого века, именно тогда была выявлена аминокислота - треонин.

Основные функции

На данный момент имеется информация о 300 аминокислотах, выполняющих в организме различные функции.

Какова основная биологическая роль из них считают стандартными (протеиногенными), поскольку именно они входят в состав основных белковых молекул.

Эти соединения входят в состав определенных белков. Оксиприлин является основой коллагена, эластин образуется десмозином.

Они могут быть промежуточными веществами в обменных процессах. Такую функцию выполняет цитруллин, орнитин.

Биологическая также состоит в синтезе нуклеотидов, полиамидов. Углеродная цепочка этих соединений используется для образования иных органических веществ:

  • глюкоза синтезируется из глюкогенных аминокислот;
  • липиды образуются кетогенными соединениями.

Биологическая роль аминокислот заключается в возможности их использования для определения функциональных групп. Цистеин применяют при выявлении сульфатной группы. Аспарат используется при выявлении аминогруппы.

Особенности номенклатуры

Как правильно назвать классификация, биологическая роль этих соединений рассматриваются даже в курсе школьной программы.

Аминокислоты являются производными карбоновых кислот, в составе которых один атом водорода замещается аминогруппой.

В зависимости от расположения этой функциональной группы, у одного соединения может существовать несколько изомеров. Химики используют сразу три разных тривиальную, систематическую.

Тривиальные названия данных соединений связаны с тем источником, из которого они были выделены. Серин включен в состав фиброина шелка, глутамин обнаружен в клейковине злаковых растений. Цистин присутствует в камнях мочевого пузыря.

Рациональное название связано с производной карбоновой кислоты, а сокращенное обозначение применяют при указании последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле. В биохимии пользуются сокращенными и тривиальными названиями этих соединений.

Классификация аминокислот

Для того чтобы понять, какова биологическая роль аминокислот и их применение, остановимся подробнее на видах классификации этих органических соединений.

В настоящее время используется несколько видов классификации:

  • по радикалу;
  • по степени его полярности;
  • по варианту синтеза в организме.

По строению радикала в органической химии выделяют разные виды аминокислот.

Алифатические соединения могут содержать по одной карбоксильной и аминогруппе, в таком случае они являются моноаминокарбоновыми соединениями.

При наличии двух СООН и одной аминогруппы вещества называют моноаминодикарбоновыми веществами.

Также выделяют диаминомонокарбоновые и диаминодикарбоновые формы аминокислот.

Циклические виды отличаются не только количеством циклов, но и их качественным составом.

По Ленинджеру, аминокислоты подразделяют на четыре группы по особенностям взаимодействия углеводородного радикала с водой:

  • гидрофобные;
  • гидрофильные;
  • отрицательно - заряженные;
  • положительно-заряженные.

В зависимости от способности аминокислот синтезироваться в человеческом организме выделяют незаменимые (поступают с пищей), а также заменимые виды.

Многочисленными научными экспериментами была доказана биологическая роль альфа-аминокислот.

Физические свойства

Чем характеризуются аминокислоты? Номенклатура, свойства, биологическая роль этих соединений предлагается выпускникам школ на едином государственном экзамене по химии. Эти органические кислоты хорошо растворяются в воде, обладают высокой точкой плавления.

Их оптическая активность объясняется присутствием в молекулах асимметричного углеродного атома (исключением является только глицин). Именно поэтому были обнаружены L- и D-стереоизомеры аминокислот.

Изомеры L-ряда обнаружены в составе белков животных. Величина водородного показателя для этих соединений находится в диапазоне 5,5-7.

Химические свойства

Рассмотрим подробнее аминокислоты. Строение, химические свойства, биологическая роль этих органических веществ необходимо знать.

Специфика химических свойств аминокислот заключается в их двойственности. Причиной амфотерности является наличие двух функциональных групп в составе этих органических кислот.

Присутствие карбоксильной группы СООН придает этим соединениям кислотный характер. Они легко вступают во взаимодействие с активными металлами, основными оксидами, щелочами. Также кислотность свойств этих органических соединений проявляется в реакции этерификации (со спиртами образуют эфиры).

Аминокислоты могут также вступать в химическое взаимодействие с солями, образованными слабыми минеральными кислотами. В качестве примера такой реакции можно рассматривать взаимодействие аминокислот с гидрокарбонатами и карбонатами.

Основные свойства данного класса заключаются в способности аминокислот реагировать с другими кислотами по аминогруппе. При этом образуются соли.

Биологическая роль декарбоксилирования аминокислот в том, что образуется нейтральная среда, которая абсолютно безопасна для живого организма.

Позволяет выявлять в растворе аминокислот. Суть реакции заключается в том, что бесцветный раствор нингидрина при взаимодействии с аминокислотой, будет конденсироваться в форме димера через атом азота, который отщепляется от аминогруппы соответствующей кислоты.

Получаемый пигмент имеет красно-филолетовый оттенок, кроме того, происходит декарбоксилирование аминокислоты, в результате которого образуется определенный альдегид и оксид углерода (4).

Именно нингидриновая реакция используется биологами при анализе первичной структуры белковых молекул. По интенсивности окраски можно выявить количественное содержание аминокислот в исходном растворе, поэтому подобный анализ уместен при выявлении концентрации аминокислот.

Специфические реакции

В аминокислотах, кроме карбоксильной и аминогруппы, могут содержаться дополнительные функциональные группы. Для их определения в научно-исследовательских лабораториях проводят качественные реакции.

Аргинин можно выявить в смеси путем осуществления качественной реакции Сакагучи (на гуанидиновую группу). Цистеин можно определить методом Фоля, специфичным для SH-группы.

Реакция нитрования (ксантопротеиновая реакция) дает возможность подтверждать присутствие в смеси ароматической аминокислоты. Реакция Миллона предназначена для выявления гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина.

Особенности пептидной связи

Чем характеризуются Их биологическая роль связана с образованием молекул пептидов. При взаимодействии между собой нескольких молекул аминокислот, происходит отщепление молекул воды, а остатки аминокислот с помощью пептидной (амидной) связи образуют пептиды.

Число аминокислотных остатков, образующих полипептид, существенно варьируется. Те пептиды, которые содержат не более десяти аминокислотных остатков, именуют олигопептидами. В названии образующегося соединения часто указывают количество аминокислотных остатков.

Если в составе вещества содержится больше десяти аминокислотных остатков, соединения называют полипептидами. Для тех соединений, в составе которых больше пятидесяти остатков аминокислот, продукт их синтеза называют белком.

Так, гормон глюкаген, в составе которого есть 29 аминокислот, биологи называют гормоном. Аминокислотными остатками считают мономеры исходных органических кислот, из которых образуются белковые соединения.

Тот остаток аминокислоты, который записывается слева, имеет аминогруппу, называют N-концевым, фрагмент, обладающий карбоксильной группой, считают С-концевым, его принято записывать справа.

При наименовании полученного полипептида используют сокращенные названия аминокислот, из которых он образуется. Например, если во взаимодействии принимали участие глицин, серин, аланин, получаемый трипептид будет читаться как глицилсерилаланин.

Значимость некоторых аминокислот

Глицин (аминоуксусная кислота) является донором углеродных фрагментов, которые нужны для образования гемоглобина, пиррола, холина, нуклеотидов, а также для синтеза креатина.

Серин присутствует в составе активных центров ферментов. Эта аминокислота нужна для процесса синтеза фосфопротеина (казеина натурального молока).

Глюкогенная кислота нужна для формирования вторичной, третичной структуры белковой молекулы. В этом соединении есть самая реакционно-активная функциональная группа, поэтому вещество легко вступает в окислительно-восстановительные процессы, связывает тяжелые металлы в виде нерастворимых соединений. Именно она выполняет функцию донора сульфатной группы, востребованной для синтеза серосодержащих веществ.

Заключение

Аминокислоты являются амфотерными органическими соединениями, имеющими важное биологическое значение. Именно аминокислотные остатки в процессе синтеза образуют последовательность, которая является первичной структурой белковой молекул. В зависимости от того, как именно выстроятся аминокислотные фрагменты, синтезируется белок, специфичный для каждого живого организма.

Аминокислоты составляют основу протеинов (белка). Большинство аминокислот необходимо для нормального роста и развития человека. Аминокислоты - это строительные блоки нашего тела. Они содержат азот, который отсутствует в жирных кислотах и сахаре. Протеин (белок) жизненно важен для каждого живого организма. К тому же протеин необходим для множества химических процессов, поддерживающих жизнеспособность. Существует порядка 1600 основных протеинов, которые подходят для человеческого организма, они все состоят из 22 аминокислот. В результате пищеварения протеин рассыпается на 22 аминокислоты, восемь из которых принято считать важнейшими (essential acids) и которые не могут вырабатываться самим организмом, оставшиеся аминокислоты не столь важны и могут вырабатываться самим организмом. Нехватка в организме всего одной аминокислоты, ведёт к возникновению серьезных проблем со здоровьем. Дефицит аминокислот может наблюдаться в результате множества факторов, как правило, это результат низко-белковой диеты. Среди иных факторов следует отметить стрессы, травмы, инфекции, возраст, лечение и химический дисбаланс в организме. Очень важно, чтобы содержание аминокислот в организме было сбалансировано, поэтому рекомендуется принимать аминокислотные комплексы, которые восполняют запас недостающих аминокислот.

Аминокислоты необходимы для многих функций организма, включая:

  • Строительство клеток и восстановление тканей;
  • Часть энзимной и гормональной систем;
  • Распространение кислорода по всему организму;
  • Некоторые аминокислоты превращаются в глюкозу для стабилизации уровня сахара в крови;
  • Поддерживают и восстанавливают мышцы, сухожилия, кожные покровы, связки, органы такие как, сердце и мозг, гланды, ногти и волосы;
  • Необходимы для поддержания кислотно-щелочного баланса;
  • Формируют антитела для противодействия вирусам и бактериям;
  • Создают нуклеопротеины RNA и DNA;
  • Являются частью мышечной системы;
  • Служат для построения соединительных тканей (коллаген);
  • Источники энергии, необходимые для функционирования мозга.

Аминокислотный комплекс представляет собой всеобъемлющий комплекс, который содержит 18 свободных аминокислот, витамин B6 и необходимые пищеварительные энзимы. Аминокислоты в свободной форме представляют собой высокоценные аминокислоты, также как и витамин B6. Эта формула также содержит такие пищеварительные энзимы как бромелан, папаин и панкреатин, которые в дальнейшем обеспечивают оптимальную биологическую ценность.

Аминокислоты - строительные элементы, из которых состоят все белки организма. В бодибилдинге аминокислотам уделяется особое значение, потому что мышцы практически полностью состоят из белка, то есть аминокислот. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов. От них зависит не только рост силы и «массы» мышц, но и восстановление физического и психического тонуса после тренировки, катаболизм подкожного жира и даже интеллектуальная деятельность мозга - источник мотивационных стимулов. Всего существует 20 протеиногенных аминокислот, из них девять - так называемые "ессенциальные" или незаменимые (организм не может самостоятельно синтезировать их в достаточном количестве), остальные называют заменимыми. Также существует ряд аминокислот, не входящих в структуру белка, но играющие важную роль в метаболизме (карнитин, орнитин, таурин, ГАМК)

Список аминокислот с краткой характеристикой

Незаменимые аминокислоты - это аминокислоты которые организм не способен синтезировать сам и может получать только с пищей и добавками.

Условно незаменимые аминокислоты - синтезируются в организме в недостаточных количествах.

Заменимые аминокислоты - организм может синтезировать сам, однако дополнительный прием несет свои выгоды.

Незаменимые аминокислоты :

Валин. Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Основной источник - животные продукты. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре.

Гистидин. Способствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится в гемоглобине; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха.

Изолейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценный белок - мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными продуктами.

Лейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценый белок - мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными продуктами. Необходима не только для синтеза протеина организмом, но и для укрепления иммунной системы.

Лизин. Хорошие источники - сыр, рыба. Одна из важных составляющих в производстве карнитина. Обеспечивает должное усвоение кальция; участвует в образовании коллагена (из которого затем формируются хрящи и соединительные ткани); активно участвует в выработке антител, гормонов и ферментов. Недавние исследования показали, что лизин, улучшая общий баланс питательных веществ, может быть полезен при борьбе с герпесом. Недостаток может выражаться в уставаемости, неспособности к концентрации, раздражительности, повреждению сосудов глаз, потере волос, анемии и проблем в репродуктивной сфере.

Метионин. Хорошие источники - зерновые, орехи и злаковые. Важен в метаболизме жиров и белков, организм использует ее также для производства цистеина. Является основным поставщиком серы, которая предотвращает расстройства в формировании волос, кожи и ногтей; способствует понижению уровня холестерина, усиливая выработку лецитина печенью; понижает уровень жиров в печени, защищает почки; участвует в выводе тяжелых металлов из организма; регулирует образование аммиака и очищает от него мочу, что понижает нагрузку на мочевой пузырь; воздействует на луковицы волос и поддерживает рост волос.

Треонин. Важная составляющая в синтезе пуринов, которые, в свою очередь, разлагают мочевину, побочный продукт синтеза белка. Важная составляющая коллагена, эластина и протеина эмали; участвует в борьбе с отложением жира в печени; поддерживает более ровную работу пищеварительного и кишечного трактов; принимает общее участие в процессах метаболизма и усвоения.

Триптофан. Является первичным по отношению к ниацину (витамину В) и серотонину, который, участвуя в мозговых процессах управляет аппетитом, сном, настроением и болевым порогом. Естественный релаксант, помогает бороться с бессонницей, вызывая нормальный сон; помогает бороться с состоянием беспокойства и депрессии; помогает при лечении головных болей при мигренях; укрепляет иммунную систему; уменьшает риск спазмов артерий и сердечной мышцы; вместе с Лизином борется за понижение уровня холестерина.В Канаде и во многих странах Европы назначается в качестве антидепрессанта и снотворного. В Штатах к такому применению относятся с опаской.

Фенилаланин. Одна из незаменимых аминокислот. Используется организмом для производства тирозина и трех важных гормонов - эпинефрина (адреналина), норэпинефрина и тироксина, а также нейромедиатора дофамина. Используется головным мозгом для производства норадреналина, вещества, которое передает сигналы от нервных клеток к головному мозгу; поддерживает нас в в состоянии бодрствования и восприимчивости; уменьшает чувство голода; работает как антидепрессант и помогает улучшить работу памяти.

Условнонезаменимые аминокислоты:

Тирозин. Используется организмом вместо фенилаланина при синтезе белка. Источники - молоко, мясо, рыба. Мозг использует тирозин при выработке норэпинефрина, повышающего ментальный тонус. Многообещающие результаты показали попытки использовать тирозин как средство борьбы с усталостью и стрессами.

Цистеин. Если в рационе достаточное количество цистеина, организм может использовать его вместо метионина для производства белка. Хорошие источники цистеина - мясо, рыба, соя, овес и пшеница. Цистеин используют в пищевой промышленности как антиоксидант для сохранения витамина С в готовых продуктах.

Заменимые аминокислоты:

Аланин. Является важным источником энергии для мышечных тканей, головного мозга и центральной нервной системы; укрепляет иммунную систему путем выработки антител; активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот.

Аргинин. Л-Аргинин вызывает замедление развития опухолей и раковых образований. Очищает печень. Помогает выделению гормона роста, укрепляет иммунную систему, способствует выработке спермы и полезна при лечении расстройств и травм почек. Необходим для синтеза протеина и оптимального роста. Наличие Л-Аргинина в организме способствует приросту мышечной массы и снижению жировых запасов организма. Также полезен при расстройствах печени, таких, как цирроз печени, например. Не рекомендуется к приему беременными и кормящими женщинами.

Аспарагин. Аспартовая кислота Активно участвует в выводе аммиака, вредного для центральной нервной системы. Недавние исследования показали, что аспартовая кислота может повышать сопротивляемость усталости.

Глютамин. Важен для нормализации уровня сахара, повышении работоспособности мозга, при лечении импотенции, при лечении алкоголизма, помогает бороться с усталостью, мозговыми расстройствами - эпилепсией, шизофренией и просто заторможенностью, нужен при лечении язвы желудка, и формирование здорового пищеварительного тракта. В мозгу преобразовывается в глютаминовую кислоту, важную для работы мозга. При употреблении не следует путать глютамин с глютаминовой кислотой, по действию эти препараты отличаются друг от друга. Глутаминовая кислота Считается естественным "топливом" для головного мозга, улучшает умственные способности. способствует ускорению лечения язв, повышает сопротивляемость усталости.

Глицин. Активно участвует в обеспечении кислородом процесса образования новых клеток. Является важным участником выработки гормонов, ответственных за усиление иммунной системы.

Карнитин. Карнитин - транспортный агент жирных кислот в митохондриальный матрикс. Печень и почки вырабатывают карнитин в небольшом количестве из двух других аминокислот - лизина и метионина. В большом количестве поставляется в организм мясом и молочными продуктами. Предотвращая прирост жировых запасов эта аминокислота важна для уменьшения веса и снижения риска сердечных заболеваний. Организм вырабатывает Карнитин только в присутствии достаточного количества лизина, железа и энзимов В19 и В69. Вегетарианцы более чувствительны к дефициту карнитина, так как в их рационе гораздо меньше лизина. Карнитин также повышает эффективность антиоксидантов - витаминов С и Е. Считается, что для наилучшей утилизации жира дневная норма карнитина должна составлять 1500 миллиграммов.

Орнитин. Орнитин способствует выработке гормона роста, который в комбинации с Л-Аргинином и Л-Карнитином способствует вторичному использованию в обмене веществ излишков жира. Необходим для работы печени и иммунной системы.

Пролин. Предельно важен для правильного функционирования связок и суставов; также участвует в поддержании работоспособности и укреплении сердечной мышцы.

Серин. Участвует в запасании печенью и мышцами гликогена; активно участвует в усилении иммунной системы, обеспечивая ее антителами; формирует жировые "чехлы" вокруг нервных волокон.

Таурин. Стабилизирует возбудимость мембран, что очень важно для контроля эпилептических припадков. Таурин и сульфур считаются факторами, необходимыми при контроле множества биохимических изменений, имеющих место в процессе старения; участвует в освобождении организма от засорения свободными радикалами.

Эффекты аминокислот

  • Источник энергии. Аминокислоты метаболизируются по иному пути в отличии от углеводов, поэтому организм во время тренинга может получать гораздо больше энергии, если аминокислотный пул заполнен.
  • Ускорение синтеза белка. Аминокислоты стимулируют секрецию анаболического гормона - инсулина, а также активируют mTOR, два этих механизма способны запускать мышечный рост. Сами аминокислоты используются в качестве строительного материала для белков.
  • Подавление катаболизма. Аминокислоты обладают выраженным антикатаболическим действием, которое особенно необходимо после тренировки, а также во время цикла похудения или сушки.
  • Сжигание жира. Аминокислоты способствуют сжиганию жира за счет экспрессии лептина в адипоцитах посредством mTOR

Формы аминокислот

Аминокислоты выпускаются в виде порошка, таблеток, растворов, капсул, однако все эти формы равнозначны по эффективности. Также существуют инъекционные формы аминокислот, которые вводятся внутривенно. Инъекционно применять аминокислоты не рекомендуется, так как это не имеет никаких преимуществ перед пероральным приемом, зато есть большой риск осложнений и побочных реакций.

Когда принимать аминокислоты

При наборе мышечной массы наиболее целесообразно принимать аминокислоты только до и после тренировки, а также (опционально) утром, так как в эти моменты требуется высокая скорость поступления аминокислот. В другое время разумнее принимать протеин. При похудении аминокислоты можно принимать чаще: до и после тренировок, с утра и в перерывах между едой, так как цель их употребления - подавить катаболизм, снизить аппетит и сохранить мышцы.

Желательно чтобы однократная доза была не менее 5 г, хотя максимальный результат достигается при употреблении 10 - 20 г однократно.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты - аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК ) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Кто впервые выделил
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен (нем. Heinrich Ritthausen )
Глутамин Gln, Q
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шелка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Кессель, С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением - присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты - амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH 2 . Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → HCl NH 2 -CH 2 -COOH (хлороводородная соль глицина) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH 2 -CH 2 COOH N+H 3 -CH 2 COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COOCH 3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC -CH 2 -NH -H + HOOC -CH 2 -NH 2 → HOOC -CH 2 -NH -CO -CH 2 -NH 2 + H 2 O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH 3 +, а карбоксигруппа - в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH 3 COOH + Cl 2 + (катализатор) → CH 2 ClCOOH + HCl; CH 2 ClCOOH + 2 NH 3 → NH 2 -CH 2 COOH + NH 4 Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты.

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий - низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными , или стандартными , в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин - очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина - нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Глицин Gly G G lycine
Аланин Ala A A lanine
Валин Val V V aline
Изолейцин Ile I I soleucine
Лейцин Leu L L eucine
Пролин Pro P P roline
Серин Ser S S erine
Треонин Thr T T hreonine
Цистеин Cys C C ysteine
Метионин Met M M ethionine
Аспарагиновая кислота Asp D asparD ic acid
Аспарагин Asn N asparagiN e
Глутаминовая кислота Glu E gluE tamic acid
Глутамин Gln Q Q -tamine
Лизин Lys K before L
Аргинин Arg R aR ginine
Гистидин His H H istidine
Фенилаланин Phe F F enylalanine
Тирозин Tyr Y tY rosine
Триптофан Trp W tW o rings

Классификация

По радикалу

  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
  • Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

  • Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
  • Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

  • Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
  • Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
  • Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
  • Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

  • Незаменимые Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
  • Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

  • Глюкогенные - при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
  • Кетогенные - распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
  • Глюко-кетогенные - при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

  • Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
  • Кетогенные: лейцин, лизин.
  • Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

Основная статья: Эксперимент Миллера - Юри

«Миллеровские» аминокислоты - обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

  • Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.

3.3 Биологическое значение аминокислот

1. Входят в состав пептидов и белков биологических объектов.

2. Являются предшественниками многих низкомолекулярных биологически активных веществ – гамма – аминомаслянной кислоты (ГАМК, биогенные амины).

Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

3. Являются предшественниками азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот, и в состав сложных липидов (холина, этаноамина).

4.Участвуют в биосинтезе медиаторов нервной системы (ацетилхолина, дофамина, серотонина и др).

4 Цветные реакции на белки

Присутствие белка в биологических объектах или растворах можно обнаружить с помощью цветных реакций, которые обусловлены наличием аминокислот в белке, их специфическими группами или пептидными группами.

Существуют универсальные цветные реакции, которые дают все белки (биуретовая и нингидриновая). Кроме того, имеются специфические реакции, которые обусловлены наличием определенных аминокислот в молекуле белка. На основании некоторых цветных реакций разработаны методы количественного определения белков и аминокислот, которые широко используются в биохимических анализах.

В данной работе студент должен не только провести универсальные и специфические реакции на белки, но и сделать вывод о питательной ценности исследованных белков, которая определяется содержанием незаменимых аминокислот.

Незаменимых (обязательных) аминокислот для человека восемь: валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле), треонин (Тре) , метионин (Мет), лизин (Лиз) , фенилаланин (Фен),триптофан (Трп). Две аминокислоты являются частично незаменимыми – это аргинин и гистидин. Они не синтезируются в организме детей. Эти аминокислоты, как и все другие, синтезируют микроорганизмы и зеленые растения, но не могут синтезироваться в организме животного и человека, т.к. нет аналогов соответствующих кетокислот, необходимых для их биосинтеза. Незаменимые аминокислоты должны быть обязательно введены в организм человека или животного с пищей. Если их будет в пище недостаточно, то нормальное развитие и жизнедеятельность организма нарушаются, т.к. не могут синтезироваться белки, содержащие их.

Отдельные пищевые белки могут быть биологически неполноценными по своему аминокислотному составу. Однако необходимо исследовать аминокислотный состав не отдельных белков, а всего их комплекса, содержащегося в пищевом продукте. Только при таком подходе могут быть получены правильные данные об аминокислотном составе, а следовательно, и о пищевой ценности продукта. Для питания большое значение имеет сбалансированность аминокислотного состава белков.

По содержанию в белке незаменимых аминокислот, определяемых химическими методами, вычисляют аминокислотный скор, которым характеризуют биологическую ценность белка. В продукте определяют содержание каждой незаменимой аминокислоты. Найденное количество вычисляют в процентах к содержанию той же аминокислоты в идеальном белке (куриного яйца, молока). Чаще всего, в качестве идеального белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ (ФАО Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН – межправительственная организация, специализированное учреждение ООН. ВОЗ- Всемирная организация здравохранения).

Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке (шкале ФАО/ВОЗ) принимают за 100%.

Расчет аминокислотного скора ведут по формуле:

АK =   100, (2)

где АK – аминокислота;

По вычисленному скору определяют лимитирующую биологическую ценность изучаемого белка. Аминокислота с наименьшим скором является дефицитной в данном белке. Для растительного белка чаще всего дефицитным является лизин, триптофан, метионин и треонин. Белки животного происхождения мяса, молока, яиц биологически более ценные, т.к. их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей.

Вопросы. Применение аминокислот и их производных в качестве

Лекарственных препаратов

Применение аминокислот и их производных в качестве

Медико - биологическое значение аминокислот

N -конец С-конец

Аминокислота аминокислота

Номенклатура пептидов

Полипептиды называют как производные С-концевой аминокислоты, название начинают с N- концевой аминокислоты, перечисляют все по порядку(изменяя окончание на ил ), заканчивают С-концевой аминокислоой. Можно записывать полные названия, сокращенные(в латинской транскрипции или на русском языке)

Пример: глицилаланилглутамилвалин (gly- ala – gly- val или гли-ала-глу-вал)

Кроме участия в биосинтезе белков, аминокислоты выполняют множество других самостоятельных функций.

1. участвуют в биосинтезе нейромедиаторов и гормонов:

Из аминокислоты серина образуется медиатор парасимпатической нервной системы ацетилхолин

Из фенилаланина или тирозина образуется медиатор симпатической нервной системы норадреналин и гормоны адреналин, тироксин.

Из глутаминовой кислоты синтезируется ГАМК

2. аминокислоты глицин, глутаминовая обладают нейромедиаторными функциями

3. аспарагиновая кислота необходима в синтезе азотистых оснований нуклеиновых кислот(аденина, гуанина, урацила, тимина, цитозина)

4. глутаминовая и аспарагиновая кислоты участвуют в обезвреживании аммиака

5. аминокислота метионин передает свою активную метильную группу для образования тимина., холина, адреналина.

6. в условиях углеводного голодания из аминокислот в организме человека синтезируется глюкоза.

Поэтому аминокислоты используются в качестве лекарственных препаратов:

глутаминовая, метионин, глицин, цистеин, триптофан.

Аминалон (Aminalonum) – 4- аминобутановая кислота(ГАМК)- белый кристаллической порошок с горьким вкусом. Легко растворим в воде, очень мало в спирте. Среда 5% водного раствора близкая к нейтральной(рН= 6, 5 -7 , 5)

Применение связано с высокой биологической активностью в качестве тормозного нейромедиатора и участием в метаболических процессах в мозге.

Применяют при сосудистых заболеваниях мозга, головными болями, сопровождающихся нарушением памяти, речи, после травм мозга и инсульта., при алкогольной болезни. У детей при нарушении нейро-психического развития, при детских церебральных параличах. Форма выпуска – таблетки.

1. Почему это соединение плохо растворимо в спирте, хотя 1-аминобутан и бутановая кислота, содержащие одинаковое с аминалоном число атомов углерода, хорошо растворимы в спирте?

Цистеин (Cysteinum) – 2-амино - 3- меркаптопропановая кислота

Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде. Цистеин участвует во многих метаболических процессах в организме, НS – группы участвуют в стабилизации третичной структуры белка, образовании сульфогруппы - OSO 3 H , которая присутствует в полисахаридах (например, антикоагулянте крови гепарине). Цистеин необходим для обмена веществ в хрусталике глаза, недостаток цистеина способствует развитию катаракты.

Цистеин применяют в виде 2% водного раствора для электрофореза, глазных ванночек, приготовления глазных капель. Выпускают порошок во флаконах из темного стекла, плотно закрытых, пробки заливают парафином. Растворы готовят непосредственно перед применением. Хранят в темном, защищенном от света месте.

80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кето-генеза, в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК, в реакциях окисления до СО 2 и Н 2 О.

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

Окислительное дезаминирование. Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата - обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α -кетоглутарата . Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД). Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДф активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образованиеα-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).

Оксидаза L-аминокислот . В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот , способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты. Коферментом в данной реакции выступает FMN. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка.

Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры.

Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот . Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение - дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

    трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;

    трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;

    реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;

    гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом.

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Биологическая роль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых α-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей α-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

Аминокислоты и их роль в организме

Аминокислоты – органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу.

В природе встречается примерно 300 аминокислот. Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных.

Аминокислоты делятся на две группы: протеиногенные (входящие в состав белков – их 20) и непротеиногенные (не участвующие в образовании белков).

Приняты три классификации аминокислот:

    Структурная – по строению бокового радикала;

    Электрохимическая – по кислотно-основным свойствам;

    Биологическая – по степени незаменимости аминокислот для организма.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Частично заменимыми аминокислотами являются – аргинин и гистидин.

Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т. е. только после окончания их синтеза.

В молекуле коллагенаприсутствуют:

4- гидроксипролин

5-гидроксилизин

Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придает белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так γ-карбоксиглутаминовая к-та входит в состав белков, участвующих в свертывании крови . Две близко лежащие карбоксильные группы необходимы для связывания белка с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свертывания крови.

Аминокислоты как лекарственные препараты

Аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств. Ниже приводится их краткая фармакологическая характеристика.

Глутаминовая кислота стимулирует процессы окисления в организме, способствует обезвреживанию и выведению из организма аммиака, активирует синтез ацетилхолина и АТФ, является медиатором, стимулирующим передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Применяется главным образом при лечении заболеваний ЦНС: эпилепсии, реактивных состояний, протекающих с явлениями истощения и депрессии, церебральных параличей, болезни Дауна и др.

Метионин – незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания роста и азотистого баланса организма, обладает липотропным действием, повышает антитоксическую функцию печени. Применяют метионин для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени, а также при хроническом алкоголизме, сахарном диабете, атеросклерозе и др.

Орнитин снижает концентрацию аммиака в плазме крови, способствует нормализации кислотно-щелочного равновесия в организме. Назначают для лечения гепатита, цирроза печени, печеночной энцефалопатии, печеночной комы, поражений печени алкогольного генеза.

Гистидин – незаменимая аминокислота, в организме подвергается декарбоксилированию с образованием гистамина. Гистидина гидрохлорид предложен для лечения язвенной болезни желудка и двенадцатиперсной кишки, а также атеросклероза.

Глицин – центральный нейромедиатор тормозного типа, оказывает успокаивающее действие, улучшает метаболические процессы в тканях мозга. Рекомендован как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее явление абстиненции у больных хроническим алкоголизмом.

Цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза и предложен для задержки развития катаракты и просветления хрусталика при начальных формах катаракты.

Таурин способствует улучшению энергетических процессов в организме, в ЦНС играет роль тормозного нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Одной из характерных особенностей таурина является его способность стимулировать репаративные процессы при дистрофических нарушениях сетчатки глаза, травматических поражениях тканей глаза.

Цитруллин – аминокислота, участвующая в биосинтезе мочевины в орнитиновом цикле. Способствует нормализации обмена веществ и активации неспецифических защитных факторов организма. Применяется для симптоматической терапии функциональной астенин (при переутомлении, усталости, в послеоперационном периоде, у спортсменов и т.п.).

Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В 6 – пиридоксальфосфат, который обратимо может переходить в пиридоксаминфосфат. Реакции трансаминирования обратимы, и могут проходить как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.

Реакции трансаминирования протекают в 2 стадии. На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты. Образуется комплекс фермент- пиридоксаминфосфат и кетокислота – первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований (альдимин и кетимин).

На второй стадии пиридоксаминфосфат соединяется с новой кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передает аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота – второй продукт реакции.

Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных – глутамат, аланин, аспартат. Наиболее распространенными в большинстве тканей являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (АсАТ).

Наибольшая активность АсАТ обнаруживается в клетках сердечной мышцы и печени, в то время как в крови обнаруживается только фоновая активность АлАТ и АсАТ. Поэтому можно говорить об органоспецифичности этих ферментов, что позволяет их широко примененятьих с диагностической целью (при инфарктах миокарда и гепатитах).

Биологическое значение трансаминирования

Трансаминирование – первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот, если они необходимы в данный момент клеткам. В результате происходит перераспределение аминнного азота в тканях. При трансаминированиии общее количество аминокислот в клетке не меняется.

Оксидазы D-аминокислот . При физиологических значениях рН в тканях высоко активны оксидазы D-аминокислот. Они также обнаружены в почках и печени и находятся в микросомах. Роль оксидаз D-аминокислот невелика и до конца не понятна, потому что в белки пищи и тканей человека входят только природные L-аминокислоты.

В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализирующие реакции дезаминирования серина, треонина, цистеина и гистидина неокислительным путем.

Биологическое значение фминокислот

Человек разумный

Верьте ему или ей: аминокислоты не входят в состав нуклеиновых кислот. Разве что как азотистые основания, и то не напрямую.
Значение аминокислот таково:
1) Буферность состава клетки, то есть, поддержание уровня pH на постоянном уровне.
2) Структурная основа клетки (входит в состав белков, которые составляют гормоны, клеточную мембрану с мозаично вкрапленными белками и т. д.) :
При трансляции происходит активация аминокислоты путем присоединения ее к РНК и появления комплекса аминокислота-тРНК за счет энергии АТФ (и фермента аминоацил-РНК-синтетазы) . Далее комплекс переносится на 30S-субъединицу. Инициаторный комплекс метионин-тРНК соответствует триплету АУГ в рибосоме. Начинается инициация, при которой происходит связывание мРНК и тРНК с малой субъединицей рибосомы путем конформации белка IF2 (аминокислотный центр узнавания аминокислоты в субъединице) . После выхода IF3 и IF1 из большой субъединицы комплекс мРНК-тРНК-метионин-30S-субъединица присоединяется к 50S-субъединице, вызывая ее конформацию и появление рибосомы. Кодируется метионин. Начинается элонгация. Антикодон РНК и кодон мРНК считываются, что обусловливает продвижение аминокислоты на один триплет. В конце аминокислота присоединяется в П-центре рибосомы к метионину, следующая аминокислота - к текущей аминокислоте, и т. д.
3) Энергетическая.

Аминокислоты - это химические соединения, из которых синтезируются все белки любого живого организма. Их отличительной особенностью является тот факт, что они на 15 процентов состоят из молекул азота.

Их важность для любого живого организма сложно переоценить, прежде всего, потому что любая клеточная мембрана, о каком бы органе не шла речь, на 80 процентов состоит из белков и только на 20 из жиров, а как я уже говорила, все молекулы протеинов созданы из аминокислот.

Классификация аминокислот

Биохимия подразделяет их на две всеобъемлющие группы: заменимые и незаменимые. Критерий классификации очевиден - способность синтезироваться в организме человека, первые могут создаваться из других веществ, вторые нет.

В данный момент времени насчитывается 28 аминокислот. Кстати сказать, ещё несколько лет назад учёные полагали, что их всего 20, но они ошибались. Как знать, возможно, в ближайшие десятилетия мы услышим новые названия подобных химических соединений.

Незаменимыми считаются следующие: лейцин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан, фенилаланин, треонин и валин, гистидин.

Вторая группа формируется за счёт следующих соединений: аланин, аргинин, аспарагин, аспартовую кислоту, гамма-аминомасляную кислоту, глютамовую кислоту, глютамин, глицин, пролин, серин, таурин, тирозин, цитруллин, цистерн.

Метаболизм аминокислот

Печень, образно называемая химической лабораторией организма, является основным органом, отвечающим за процессы биосинтеза. Этот процесс выглядит следующим образом.

Попадая в желудочно-кишечный тракт, молекулы белков, обладающие весьма сложной структурой, под действием ферментов расщепляются на более простые соединения - аминокислоты.

Далее, по системе сосудов, эти вещества попадают в печень, где и осуществляется «таинство» биосинтеза. При наличии дефицита какой-либо заменимой аминокислоты, этот орган в состоянии изменить положение, и выработать недостающее количество нужного химического соединения.

Дефицит аминокислот

Другое дело незаменимые. Кстати сказать, эти вещества используются практически во всех биохимических процессах, осуществляющихся в нашем теле. Вполне прогнозируемо, если нет того или иного соединения, химическая реакция не будет запущена. А это значит, что функция того или иного органа будет нарушена.

В свете вышесказанного, становится очевидно, что придерживаться сбалансированного питания жизненно необходимо. Кстати сказать, при всём уважении к вегетарианцам, их меню нельзя считать правильным. Многие незаменимые химические соединения, не содержатся в растительной пище, а это значит, что придётся как-то восполнять неизбежно возникающий дефицит.

Переизбыток аминокислот

В организме все должно быть сбалансировано. Следовательно, если существует состояние, характеризующееся дефицитом того или иного вещества, значит должен быть и переизбыток. В данном случае это справедливо на 100 процентов.

При переизбытке любых азотистых соединений, на мочевыделительную систему оказывается очень высокая нагрузка. Всё дело в том, что одним из конечных продуктов белкового метаболизма является невероятно токсичное вещество - аммиак, который сам по себе смертельно ядовит для любого живого организма. Именно поэтому, он преобразуется в более безопасное соединение - мочевую кислоту.

При разрушении белка, все выделяющиеся яды попадают в кровоток. Затем, по системе вен, устремляются к почкам, откуда, если конечно выделительная система работает без сбоев, они выводятся наружу.

Процесс утилизации азотистых соединений не прекращается ни на минуту. Вполне понятно, как важно, чтобы выделительная система живого организма функционировала в нормальном режиме.

Функции аминокислот

Собственно говоря, рассматривать их функции отдельно от белков было бы бессмысленно. Эти вещества очень прочно связаны друг с другом. Первые являются, образно выражаясь, «кирпичиками» вторых, поэтому они накрепко связаны.

Я уже упоминала о том, что эти соединения, прежде всего, выполняют пластическую функцию. А это значит, что все органы формируются преимущественно за счёт протеинов. О чём бы не шла речь, будь - то: мышечная, нервная, эпителиальная, соединительная, или любая другая ткань, в её составе приблизительно 80 процентов белков.

Вторая по счёту, но не по значению, это нейромедиаторная функция. Заключается она в том, что все вещества, отвечающие за передачу нервного импульса, состоят преимущественно из белков. А это значит, что при их дефиците, неизбежно будут наблюдаться проблемы со стороны нервной системы. И чем острее нехватка, тем серьёзнее патология.

Следующая функция аминокислот - это эндокринная. В её основе лежит тот факт, что для осуществления биосинтеза многих гормонов просто необходимы азотистые соединения. При их дефиците не избежать множественных проблем, обусловленных неправильной работой многих органов.

Регуляторная функция заключается во влиянии белков на углеводный и жировой обмен. Некоторые аминокислоты участвуют в процессах биосинтеза гликогена в печени, следовательно, без них некоторые химические реакции будут нарушены, что приведёт к более серьёзным проблемам.

Заключение

Безусловно, важность аминокислот сложно переоценить. Они участвуют во многих биохимических реакциях, без которых нельзя представить нормальное функционирование живой системы.

Чтобы обеспечить организм достаточным количеством этих химических веществ, необходимо правильно и сбалансировано питаться, обеспечивая своё тело незаменимыми веществами.