Значение аминокислот для организма человека и животных. Что такое аминокислоты и как их правильно принимать

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты - аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК ) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Кто впервые выделил
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен (нем. Heinrich Ritthausen )
Глутамин Gln, Q
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шелка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Кессель, С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением - присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты - амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH 2 . Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl HCl NH 2 -CH 2 -COOH (хлороводородная соль глицина) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH H 2 O + NH 2 -CH 2 -COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH 2 -CH 2 COOH N+H 3 -CH 2 COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH H 2 O + NH 2 -CH 2 -COOCH 3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC -CH 2 -NH -H + HOOC -CH 2 -NH 2 HOOC -CH 2 -NH -CO -CH 2 -NH 2 + H 2 O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH 3 +, а карбоксигруппа - в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH 3 COOH + Cl 2 + (катализатор) CH 2 ClCOOH + HCl; CH 2 ClCOOH + 2 NH 3 NH 2 -CH 2 COOH + NH 4 Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты.

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий - низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными , или стандартными , в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин - очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина - нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Глицин Gly G G lycine
Аланин Ala A A lanine
Валин Val V V aline
Изолейцин Ile I I soleucine
Лейцин Leu L L eucine
Пролин Pro P P roline
Серин Ser S S erine
Треонин Thr T T hreonine
Цистеин Cys C C ysteine
Метионин Met M M ethionine
Аспарагиновая кислота Asp D asparD ic acid
Аспарагин Asn N asparagiN e
Глутаминовая кислота Glu E gluE tamic acid
Глутамин Gln Q Q -tamine
Лизин Lys K before L
Аргинин Arg R aR ginine
Гистидин His H H istidine
Фенилаланин Phe F F enylalanine
Тирозин Tyr Y tY rosine
Триптофан Trp W tW o rings

Классификация

По радикалу

  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
  • Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

  • Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
  • Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

  • Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
  • Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
  • Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
  • Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

  • Незаменимые Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
  • Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

  • Глюкогенные - при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
  • Кетогенные - распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
  • Глюко-кетогенные - при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

  • Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
  • Кетогенные: лейцин, лизин.
  • Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

Основная статья: Эксперимент Миллера - Юри

«Миллеровские» аминокислоты - обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

  • Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.

3.3 Биологическое значение аминокислот

1. Входят в состав пептидов и белков биологических объектов.

2. Являются предшественниками многих низкомолекулярных биологически активных веществ – гамма – аминомаслянной кислоты (ГАМК, биогенные амины).

Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

3. Являются предшественниками азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот, и в состав сложных липидов (холина, этаноамина).

4.Участвуют в биосинтезе медиаторов нервной системы (ацетилхолина, дофамина, серотонина и др).

4 Цветные реакции на белки

Присутствие белка в биологических объектах или растворах можно обнаружить с помощью цветных реакций, которые обусловлены наличием аминокислот в белке, их специфическими группами или пептидными группами.

Существуют универсальные цветные реакции, которые дают все белки (биуретовая и нингидриновая). Кроме того, имеются специфические реакции, которые обусловлены наличием определенных аминокислот в молекуле белка. На основании некоторых цветных реакций разработаны методы количественного определения белков и аминокислот, которые широко используются в биохимических анализах.

В данной работе студент должен не только провести универсальные и специфические реакции на белки, но и сделать вывод о питательной ценности исследованных белков, которая определяется содержанием незаменимых аминокислот.

Незаменимых (обязательных) аминокислот для человека восемь: валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле), треонин (Тре) , метионин (Мет), лизин (Лиз) , фенилаланин (Фен),триптофан (Трп). Две аминокислоты являются частично незаменимыми – это аргинин и гистидин. Они не синтезируются в организме детей. Эти аминокислоты, как и все другие, синтезируют микроорганизмы и зеленые растения, но не могут синтезироваться в организме животного и человека, т.к. нет аналогов соответствующих кетокислот, необходимых для их биосинтеза. Незаменимые аминокислоты должны быть обязательно введены в организм человека или животного с пищей. Если их будет в пище недостаточно, то нормальное развитие и жизнедеятельность организма нарушаются, т.к. не могут синтезироваться белки, содержащие их.

Отдельные пищевые белки могут быть биологически неполноценными по своему аминокислотному составу. Однако необходимо исследовать аминокислотный состав не отдельных белков, а всего их комплекса, содержащегося в пищевом продукте. Только при таком подходе могут быть получены правильные данные об аминокислотном составе, а следовательно, и о пищевой ценности продукта. Для питания большое значение имеет сбалансированность аминокислотного состава белков.

По содержанию в белке незаменимых аминокислот, определяемых химическими методами, вычисляют аминокислотный скор, которым характеризуют биологическую ценность белка. В продукте определяют содержание каждой незаменимой аминокислоты. Найденное количество вычисляют в процентах к содержанию той же аминокислоты в идеальном белке (куриного яйца, молока). Чаще всего, в качестве идеального белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ (ФАО Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН – межправительственная организация, специализированное учреждение ООН. ВОЗ- Всемирная организация здравохранения).

Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке (шкале ФАО/ВОЗ) принимают за 100%.

Расчет аминокислотного скора ведут по формуле:

АK =   100, (2)

где АK – аминокислота;

По вычисленному скору определяют лимитирующую биологическую ценность изучаемого белка. Аминокислота с наименьшим скором является дефицитной в данном белке. Для растительного белка чаще всего дефицитным является лизин, триптофан, метионин и треонин. Белки животного происхождения мяса, молока, яиц биологически более ценные, т.к. их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей.

Вопросы. Применение аминокислот и их производных в качестве

Лекарственных препаратов

Применение аминокислот и их производных в качестве

Медико - биологическое значение аминокислот

N -конец С-конец

Аминокислота аминокислота

Номенклатура пептидов

Полипептиды называют как производные С-концевой аминокислоты, название начинают с N- концевой аминокислоты, перечисляют все по порядку(изменяя окончание на ил ), заканчивают С-концевой аминокислоой. Можно записывать полные названия, сокращенные(в латинской транскрипции или на русском языке)

Пример: глицилаланилглутамилвалин (gly- ala – gly- val или гли-ала-глу-вал)

Кроме участия в биосинтезе белков, аминокислоты выполняют множество других самостоятельных функций.

1. участвуют в биосинтезе нейромедиаторов и гормонов:

Из аминокислоты серина образуется медиатор парасимпатической нервной системы ацетилхолин

Из фенилаланина или тирозина образуется медиатор симпатической нервной системы норадреналин и гормоны адреналин, тироксин.

Из глутаминовой кислоты синтезируется ГАМК

2. аминокислоты глицин, глутаминовая обладают нейромедиаторными функциями

3. аспарагиновая кислота необходима в синтезе азотистых оснований нуклеиновых кислот(аденина, гуанина, урацила, тимина, цитозина)

4. глутаминовая и аспарагиновая кислоты участвуют в обезвреживании аммиака

5. аминокислота метионин передает свою активную метильную группу для образования тимина., холина, адреналина.

6. в условиях углеводного голодания из аминокислот в организме человека синтезируется глюкоза.

Поэтому аминокислоты используются в качестве лекарственных препаратов:

глутаминовая, метионин, глицин, цистеин, триптофан.

Аминалон (Aminalonum) – 4- аминобутановая кислота(ГАМК)- белый кристаллической порошок с горьким вкусом. Легко растворим в воде, очень мало в спирте. Среда 5% водного раствора близкая к нейтральной(рН= 6, 5 -7 , 5)

Применение связано с высокой биологической активностью в качестве тормозного нейромедиатора и участием в метаболических процессах в мозге.

Применяют при сосудистых заболеваниях мозга, головными болями, сопровождающихся нарушением памяти, речи, после травм мозга и инсульта., при алкогольной болезни. У детей при нарушении нейро-психического развития, при детских церебральных параличах. Форма выпуска – таблетки.

1. Почему это соединение плохо растворимо в спирте, хотя 1-аминобутан и бутановая кислота, содержащие одинаковое с аминалоном число атомов углерода, хорошо растворимы в спирте?

Цистеин (Cysteinum) – 2-амино - 3- меркаптопропановая кислота

Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде. Цистеин участвует во многих метаболических процессах в организме, НS – группы участвуют в стабилизации третичной структуры белка, образовании сульфогруппы - OSO 3 H , которая присутствует в полисахаридах (например, антикоагулянте крови гепарине). Цистеин необходим для обмена веществ в хрусталике глаза, недостаток цистеина способствует развитию катаракты.

Цистеин применяют в виде 2% водного раствора для электрофореза, глазных ванночек, приготовления глазных капель. Выпускают порошок во флаконах из темного стекла, плотно закрытых, пробки заливают парафином. Растворы готовят непосредственно перед применением. Хранят в темном, защищенном от света месте.

80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кето-генеза, в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК, в реакциях окисления до СО 2 и Н 2 О.

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

Окислительное дезаминирование. Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата - обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α -кетоглутарата . Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД). Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДф активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образованиеα-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).

Оксидаза L-аминокислот . В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот , способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты. Коферментом в данной реакции выступает FMN. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка.

Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры.

Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот . Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение - дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

    трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;

    трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;

    реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;

    гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом.

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Биологическая роль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых α-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей α-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

Аминокислоты и их роль в организме

Аминокислоты – органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу.

В природе встречается примерно 300 аминокислот. Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных.

Аминокислоты делятся на две группы: протеиногенные (входящие в состав белков – их 20) и непротеиногенные (не участвующие в образовании белков).

Приняты три классификации аминокислот:

    Структурная – по строению бокового радикала;

    Электрохимическая – по кислотно-основным свойствам;

    Биологическая – по степени незаменимости аминокислот для организма.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Частично заменимыми аминокислотами являются – аргинин и гистидин.

Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т. е. только после окончания их синтеза.

В молекуле коллагенаприсутствуют:

4- гидроксипролин

5-гидроксилизин

Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придает белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так γ-карбоксиглутаминовая к-та входит в состав белков, участвующих в свертывании крови . Две близко лежащие карбоксильные группы необходимы для связывания белка с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свертывания крови.

Аминокислоты как лекарственные препараты

Аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств. Ниже приводится их краткая фармакологическая характеристика.

Глутаминовая кислота стимулирует процессы окисления в организме, способствует обезвреживанию и выведению из организма аммиака, активирует синтез ацетилхолина и АТФ, является медиатором, стимулирующим передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Применяется главным образом при лечении заболеваний ЦНС: эпилепсии, реактивных состояний, протекающих с явлениями истощения и депрессии, церебральных параличей, болезни Дауна и др.

Метионин – незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания роста и азотистого баланса организма, обладает липотропным действием, повышает антитоксическую функцию печени. Применяют метионин для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени, а также при хроническом алкоголизме, сахарном диабете, атеросклерозе и др.

Орнитин снижает концентрацию аммиака в плазме крови, способствует нормализации кислотно-щелочного равновесия в организме. Назначают для лечения гепатита, цирроза печени, печеночной энцефалопатии, печеночной комы, поражений печени алкогольного генеза.

Гистидин – незаменимая аминокислота, в организме подвергается декарбоксилированию с образованием гистамина. Гистидина гидрохлорид предложен для лечения язвенной болезни желудка и двенадцатиперсной кишки, а также атеросклероза.

Глицин – центральный нейромедиатор тормозного типа, оказывает успокаивающее действие, улучшает метаболические процессы в тканях мозга. Рекомендован как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее явление абстиненции у больных хроническим алкоголизмом.

Цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза и предложен для задержки развития катаракты и просветления хрусталика при начальных формах катаракты.

Таурин способствует улучшению энергетических процессов в организме, в ЦНС играет роль тормозного нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Одной из характерных особенностей таурина является его способность стимулировать репаративные процессы при дистрофических нарушениях сетчатки глаза, травматических поражениях тканей глаза.

Цитруллин – аминокислота, участвующая в биосинтезе мочевины в орнитиновом цикле. Способствует нормализации обмена веществ и активации неспецифических защитных факторов организма. Применяется для симптоматической терапии функциональной астенин (при переутомлении, усталости, в послеоперационном периоде, у спортсменов и т.п.).

Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В 6 – пиридоксальфосфат, который обратимо может переходить в пиридоксаминфосфат. Реакции трансаминирования обратимы, и могут проходить как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.

Реакции трансаминирования протекают в 2 стадии. На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты. Образуется комплекс фермент- пиридоксаминфосфат и кетокислота – первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований (альдимин и кетимин).

На второй стадии пиридоксаминфосфат соединяется с новой кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передает аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота – второй продукт реакции.

Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных – глутамат, аланин, аспартат. Наиболее распространенными в большинстве тканей являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (АсАТ).

Наибольшая активность АсАТ обнаруживается в клетках сердечной мышцы и печени, в то время как в крови обнаруживается только фоновая активность АлАТ и АсАТ. Поэтому можно говорить об органоспецифичности этих ферментов, что позволяет их широко примененятьих с диагностической целью (при инфарктах миокарда и гепатитах).

Биологическое значение трансаминирования

Трансаминирование – первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот, если они необходимы в данный момент клеткам. В результате происходит перераспределение аминнного азота в тканях. При трансаминированиии общее количество аминокислот в клетке не меняется.

Оксидазы D-аминокислот . При физиологических значениях рН в тканях высоко активны оксидазы D-аминокислот. Они также обнаружены в почках и печени и находятся в микросомах. Роль оксидаз D-аминокислот невелика и до конца не понятна, потому что в белки пищи и тканей человека входят только природные L-аминокислоты.

В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализирующие реакции дезаминирования серина, треонина, цистеина и гистидина неокислительным путем.

Биологическое значение фминокислот

Человек разумный

Верьте ему или ей: аминокислоты не входят в состав нуклеиновых кислот. Разве что как азотистые основания, и то не напрямую.
Значение аминокислот таково:
1) Буферность состава клетки, то есть, поддержание уровня pH на постоянном уровне.
2) Структурная основа клетки (входит в состав белков, которые составляют гормоны, клеточную мембрану с мозаично вкрапленными белками и т. д.) :
При трансляции происходит активация аминокислоты путем присоединения ее к РНК и появления комплекса аминокислота-тРНК за счет энергии АТФ (и фермента аминоацил-РНК-синтетазы) . Далее комплекс переносится на 30S-субъединицу. Инициаторный комплекс метионин-тРНК соответствует триплету АУГ в рибосоме. Начинается инициация, при которой происходит связывание мРНК и тРНК с малой субъединицей рибосомы путем конформации белка IF2 (аминокислотный центр узнавания аминокислоты в субъединице) . После выхода IF3 и IF1 из большой субъединицы комплекс мРНК-тРНК-метионин-30S-субъединица присоединяется к 50S-субъединице, вызывая ее конформацию и появление рибосомы. Кодируется метионин. Начинается элонгация. Антикодон РНК и кодон мРНК считываются, что обусловливает продвижение аминокислоты на один триплет. В конце аминокислота присоединяется в П-центре рибосомы к метионину, следующая аминокислота - к текущей аминокислоте, и т. д.
3) Энергетическая.

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы или «строительные кирпичики», образующие белки. Аминокислоты на 16% состоят из азота, это является основным химическим отличием от двух других важнейших элементов питания - углеводов и жиров. Важность аминокислот для организма определяется той огромной ролью, которую играют белки во всех процессах жизнедеятельности. Любой живой организм от самых крупных животных до крошечного микроба состоит из белков. Разнообразные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками.

Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки. Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболее ценными элементами питания.

Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, некоторые из них выполняют роль нейромедиаторов (нейротрансмиттеров) или являются их предшественниками. Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга. Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.

Существует около 28 аминокислот. В организме человека многие из них синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся - гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Аминокислоты, которые синтезируются в печени, включают аланин, аргинин, аспарагин, аспартовую кислоту, цитруллин, цистеин, гамма - аминомасляную кислоту, глютамовую кислоту, глютамин, глицин, орнитин, пролин, серин, таурин, тирозин.

Процесс синтеза белков постоянно идет в организме. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным проблемам - от нарушения пищеварения до депрессии и замедления роста.

Как возникает такая ситуация? Легче, чем это можно себе представить. Многие факторы приводят к этому, даже, если ваше питание сбалансировано и вы потребляете достаточное количество белка. Нарушение всасывания в желудочно - кишечном тракте, инфекция, травма, стресс, прием некоторых лекарственных препаратов, процесс старения и дисбаланс других питательных веществ в организме - все это может привести к дефициту незаменимых аминокислот. В настоящее время можно получать незаменимые и заменимые аминокислоты в виде биологически активных пищевых добавок. Это особенно важно при различных заболеваниях и при применении редукционных диет. Вегетарианцам необходимы такие добавки, содержащие незаменимые аминокислоты, чтобы организм получал все необходимое для нормального синтеза белков.

При выборе добавки, содержащей аминокислоты, предпочтение следует отдавать продуктам, содержащим L - кристаллические аминокислоты, стандартизированные по Американской Фармакопее (USP). Большинство аминокислот существует в виде двух форм, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D - и L - формами, например D - цистин и L - цистин. D означает dextra (правая на латыни), a L - levo (соответственно, левая). Эти термины обозначают направление вращения спирали, являющейся химической структурой данной молекулы. Белки животных и растительных организмов созданы в основном L - формами аминокислот (за исключением фенилаланина, который представлен D, L - формами). Таким образом, пищевые добавки, содержащие L - аминокислоты, считаются более подходящими для биохимических процессов человеческого организма.

Свободные, или несвязанные, аминокислоты представляют собой наиболее чистую форму. Они не нуждаются в переваривании и абсорбируются непосредственно в кровоток. После приема внутрь всасываются очень быстро и, как правило, не вызывают аллергических реакций. Если вы принимаете комплекс аминокислот, включающий все незаменимые, это лучше делать за 30 минут до еды.

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ИЗОЛЕЙЦИН

Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин - одна из трех разветвленных аминокислот. Эти аминокислоты очень нужны спортсменам, так как они увеличивают выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией. К пищевым источниками изолейцина относятся миндал, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки. Имеются биологически активные пищевые добавки, содержащие изолейцин.

Лейцин - незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис. бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука.

Лизин - это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень тритицеридов в сыворотке крови Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях. Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яблоко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы. Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

МЕТИОНИН

Метионин незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает дезинтоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности. Метионин оказывает выраженное антиоксидантнеє действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы. Метионин применяют при синдроме Жильбера, нарушениях функции печени. Он также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков. Его полезно принимать женщинам, получающим оральные гормональные контрацептивы. Метионин понижает уровень гистамина в организме, что может быть полезно при шизофрении, когда количество гистамина повышено. Метионин в организме переходит в цистеин. который является предшественником гпютатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество гпютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени. Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо. лук. соевые бобы, семена и йогурт.

ФЕНИЛАЛАНИН

Фенилаланин - это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе основного нейромедиатора: допамина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилапанин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона и шизофрении.

ТРЕОНИН

Треонин - это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров в комбинации с аспартовой кислотой и метионином. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложеннию жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет, так как способствует продукции антител. Треонин очень в незначительных количествах содержится в зернах, поэтому у вегетарианцев чаще возникает дефицит этой аминокислоты.

ТРИПТОФАН

Триптофан - это незаменимая аминокислота, необходимая для продукции ниацина. Он используется для синтеза в головном мозге серотонина, одного из важнейших нейромедиаторов. Триптофан применяют при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Он помогает при синдроме гиперактивности у детей, используется при заболеваниях сердца, для контроля за массой тела, уменьшения аппетита, а также для увеличения выброса гормона роста. Помогает при мигренозных приступах, способствует уменьшению вредного воздействия никотина. Дефицит триптофана и магния может усиливать спазмы коронарных артерий. К наиболее богатым пищевым источникам гриптофана относятся бурый рис, деревенский сыр. мясо, арахис и соевый белок.

Валин - незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания.

ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
(синтезируются в организме человека из продуктов питания)

Алании спосбствует нормализации метаболизма глюкозы. Установлена взаимосвязь между избытком апанина и инфицированием вирусом Эпштейна - Барра, а также синдромом хронической усталости. Одна из форм аланина - бета - аланин является составной частью пантотеновой кислоты и коэнзима А - одного из самых важных катализаторов в организме.

АРГИНИН

Аргинин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т - лимфоциты. В связи с этим аргинин полезен людям, страдающим ВИЧ - инфекцией и злокачественными новообразованиями. Его также применяют при заболеваниях печени (циррозе и дезинтоксикационным процессам в печени). Семенная жидкость содержит аргинин; его иногда применяют в комплексной терапии бесплодия у мужчин. В соединительной ткани и в коже также находится большое количество аргинина, поэтому он эффективен при различных травмах.
Аргинин - важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме. Аргинин помогает снизить вес, так как вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме. Аргинин входит в состав многих энзимов и гормонов. Оказывает стимулирующее действие на выработку инсулина поджелудочной железой в качестве компонента вазопрессина (гормона гипофиза) и помогает синтезу гормона роста. Хотя аргинин синтезируется в организме, его образование может быть снижено у новорожденных. Источниками аргинина являются шоколад, кокосовые орехи, молочные продукты, желатин, мясо, овес, арахис, соевые бобы, грецкие орехи, белая мука, пшеница и пшеничные зародыши.

АСПАРАГИН

Аспарагин необходим для поддержания баланса в процессах, происходящих в центральной нервной системе; препятствует как чрезмерному возбуждению, так и излишнему торможению. Он участвует в процессах синтеза аминокислот в печени. Больше всего аспарагина в мясных продуктах.

АСПАРТОВАЯ КИСЛОТА

Так как аспартовая кислота повышает жизненную силу, то ее применяют при усталости. Она играет также важную роль в процессах метаболизма. Аспартовую кислоту часто назначают при заболеваниях нервной системы Она полезна спортсменам, а также при нарушениях функции печени. Стимулирует иммунитет за счет повышения продукции иммуноглобулинов и антител. Аспартовая кислота в больших количествах содержится в белках растительного происхождения, полученных из пророщенных семян.

КАРНИТИН

Строго говоря, карнитин не является аминокислотой, но его химическая структура сходна со структурой аминокислот, и поэтому их обычно рассматривают вместе. Карнитин не участвует в синтезе белков и не является нейромедиатором. Его основная функция в организме - это транспорт длинноцепочечных жирных кислот, в процессе окисления которых выделяется энергия. Это один из основных источников энергии для мышечной ткани. Таким образом, карнитин увеличивает переработку жира в энергию и предотвращает отложение жира в организме, прежде всего в сердце, печени, скелетной мускулатуре.
Карнитин снижает вероятность развития осложнений сахарного диабета, связанных с нарушениями жирового обмена, замедляет жировое перерождение печени при хроническом алкоголизме и риск возникновения заболеваний сердца. Карнитин обладает способностью снижать уровень триглицеридов в крови, способствует снижению массы тела и повышает силу мышц у больных с нервномышечными заболеваниями. Считается, что некоторые варианты мышечных дистрофий связаны с дефицитом карнитина. При таких заболеваниях люди должны получать большее количество этого вещества, чем это положено по нормам. Карнитин также усиливает антиоксидантнеє действие витаминов С и Е. Он может синтезироваться в организме при наличии железа, тиамина, пиридоксина и аминокислотлизина и метионина. Синтез карнитина осуществляется в присутствии также достаточного количества витамина С.
Недостаточное количество любого из этих питательных веществ в организме приводит к дефициту карнитина. Карнитин поступает в организм с пищей, прежде всего с мясом и другими продуктами животного происхождения. Большинство случаев дефицита карнитина связано с генетически обусловленным дефектом в процессе его синтеза К возможным проявлениям недостаточности карнитина относятся нарушения сознания, боли в сердце, слабость в мышцах, ожирение. Мужчинам вследствие большей мышечной массы требуется большее количество карнитина, чем женщинам. У вегетарианцев более вероятно возникновение дефицита этого питательного вещества, чем у невегетарианцев, в связи с тем что карнитин не встречается в белках растительного происхождения.

ЦИТРУЛЛИН

Цитруллин повышает энергообеспечение, стимулирует иммунную систему.

ЦИСТЕИН И ЦИСТИН

Эти две аминокислоты тесно связаны между собой, каждая молекула цистина состоит из двух молекул цистеина, соединенных друг с другом. Цистеин очень нестабилен и легко переходит в L - цистин, и одна аминокислота легко переходит в другую при необходимости. Обе аминокислоты относятся к серосодержащим и играют важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеют значение для дезинтоксикационных процессов, Цистеин входит в состав альфа - кератина, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.
Цистеин помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации. Он представляет собой один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантнеє действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глютатиона - вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, содержащихся в сигаретном дыме. Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний.
Это аминокислота образуется в организме из L - метионина, при обязательном присутствии витамина В 6. Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани. L - цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, багодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет. важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

ДИМЕТИЛГЛИЦИН

Диметилглицин - это производное глицина - самой простой аминокислоты. Он является составным элементом многих важных веществ, таких как аминокислоты метионин и холин, некоторых гормонов, нейромедиаторов и ДНК. В небольших количествах Диметилглицин встречается в мясных продуктах, семенах и зернах.

ГЛЮТАМИН

Глютамин содержится во многих продуктах как растительного, так и животного происхождения, но он легко уничтожается при нагревании. Шпинат и петрушка являются хорошими источниками глютамина, но при условии, что их потребляют в сыром виде.

ГЛЮТАТИОН

Глютатион, так же как и карнитин, не является аминокислотой. По химической структуре - это трипептид, получаемый в организме из цистеина, глютаминовой кислоты и глицина. Глютатион является антиоксидантом. Больше всего глютатиона находится в печени (некоторое его количество высвобождается прямо в кровоток), а также в легких и желудочно - кишечном тракте. Он необходим для углеводного обмена, а также замедляет старение за счет влияния на липидный обмен и предотвращения возникновения атеросклероза. Дефицит глютатиона прежде всего сказывается на нервной системе, вызывая нарушения координации, мыслительных процессов, тремор. Количество глютатиона в организме уменьшается с возрастом.

Глицин замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина - вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК. Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме. Глицин входит в состав многих антацидных препаратов, применяемых при заболеваниях желудка. Глицин полезен для восстановления поврежденных тканей, так как в больших количествах содержится в коже и соединительной ткани. Он необходим для центральной нервной системы и хорошего состояния предстательной железы. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и таким образом может предотвратить эпилептические судороги. Его применяют в лечении маниакально - депрессивного психоза, глицин может быть эффективен при гиперактивности.

ГИСТИДИН

Гистидин - это незаменимая аминокислота, способствующая росту и восстановлению тканей. Гистидин входит в состав миелиновых оболочек, защищающих нервные клетки, а также необходим для образования красных и белых клеток крови. Гистидин защищает организм от повреждающего действия радиации, способствует выведению тяжелых металлов из организма и помогает при СПИДе.

ГАММА - АМИНОМАСЛЯНАЯ КИСЛОТА

Гамма - аминомасляная кислота (GABA) выполняет в организме функцию нейромедиатора центральной нервной системы. Она незаменима для обмена веществ в головном мозге. Гамма - аминомасляная кислота в организме образуется из другой аминокислоты - глютаминовой. Она уменьшает активность нейронов и предотвращает перевозбуждение нервных клеток. Гамма - аминомасляная кислота снимает возбуждение и оказывает успокаивающее действие, ее можно принимать также как транквилизаторы (диазепам, феназепам и др.), но без риска развития привыкания. Эту аминокислоту используют в комплексном лечении эпилепсии и артериальной гипертензии. Так как она оказывает релаксирующее действие, ее применяют при лечении нарушений половых функций. Гамма - аминомасляную кислоту назначают при синдроме дефицита внимания.

ГЛЮТАМИНОВАЯ КИСЛОТА

Глютаминовая кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глютаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты - глютамина. Этот процесс - единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге. Глютаминовую кислоту применяют при коррекции расстройств поведения у детей, а также при лечении эпилепсии, мышечной дистрофии, язв, гипогликемических состояний, осложнений инсулинотерапии сахарного диабета и нарушений умственного развития.

ГЛЮТАМИН

Глютамин - это аминокислота, наиболее часто встречающаяся в мышцах в свободном виде. Он очень легко проникает через гематоэнцефалический барьер и в клетках. головного мозга переходит в глютаминовую кислоту и обратно. Глютамин увеличивает количество гамма - аминомасляной кислоты, которая необходима для поддержания нормальной работы головного мозга. Глютамин также поддерживает нормальное кислотно - щелочное равновесие в организме и здоровое состояние желудочно - кишечного тракта, необходим для синтеза ДНК и РНК. Глютамин - активный участник азотного обмена. Его молекула содержит два атома азота и образуется из глютаминовой кислоты путем присоединения одного атома азота. Таким образом, синтез глютамина помогает удалить избыток аммиака из тканей, прежде всего из головного мозга, и может переносить азот внутри организма. Глютамин находится в больших количествах в мышцах и используется для синтеза белков клеток скелетной мускулатуры.

ГИСТАМИН

Гистамин, очень важный компонент многих иммунологических реакций, синтезируется из гистидина. Гистамин также способствует возникновению полового возбуждения. В связи с этим одновременный прием биологически активных пищевых добавок, содержащих гистидин, ниацин и пиридоксин (необходимых для синтеза гистамина), может оказаться эффективным при половых расстройствах.

Лизин - это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и подержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях. Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яболко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы. Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

ОРНИТИН

Орнитин помогает высвобождению гормона роста, который способствует сжиганию жиров в организме. Этот эффект усиливается при применении орнитина в комбинации с аргинином и карнитином. Орнитин также необходим для иммунной системы и работы печени, участвуя в дезинтоксикационных процессах и восстановлении печеночных клеток. Высокие концентрации орні / ттина обнаруживаются в коже и соединительной ткани, поэтому эта аминокислота способствует восстановлению поврежденных тканей. Орнитин в организме синтезируется из аргинина и, в свою очередь, служит предшественником для цитруллина, пролина, гпютаминовой кислоты.

Пролин улучшает состояние кожи, за счет увеличения продукции коллагена и уменьшения его потери с возрастом. Помогает в восстановлении хрящевых поверхностей суставов, укрепляет связки и сердечную мышцу. Для укрепления соединительной ткани пролин лучше применять в комбинации с витамином С. Пролин поступает в организм преимущественно из мясных продуктов.

Серин необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот, роста мышечной ткани и поддержания нормального состояния иммунной системы. Серин синтезируется в организме из глицина. В качестве увлажняющего вещества входит в состав многих косметических продуктов и дерматологических препаратов.

Таурин в высокой концентрации содержится в сердечной мышце, белых клетках крови, скелетной мускулатуре, центральной нервной системе. Он участвует в синтезе многих других аминокислот, а также входит в состав основного компонента желчи, которая необходима для переваривания жиров, абсорбции жирорастворимых витаминов и для поддержания нормального уровня холестерина в крови. Поэтому таурин полезен при атеросклерозе, отеках, заболеваниях сердца, артериальной гипертонии и гипогликемии. Таурин необходим для нормального обмена натрия, калия, кальция и магния. Он предотвращает выведение калия из сердечной мышцы и потому способствует профилактике некоторых нарушений сердечного ритма. Таурин оказывает защитное действие на головной мозг, особенно при дегидратации. Его применяют при лечении беспокойства и возбуждения, эпилепсии, гиперактивности, судорог. Концентрация таурина в головном мозге у детей в четыре раза больше, чем у взрослых. Биологически активные пищевые добавки с таурином дают детям с синдромом Дауна и мышечной дистрофией.

ТИРОЗИН

Тирозин является предшественником нейромедиаторов норэпинефрина и допамина. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения; недостаток тирозина приводит к дефициту норэпинефрина, что, в свою очередь, приводит к депрессии. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Тирозин также участвует в обмене фенипаланина. Тиреоидные гормоны образуются при присоединении к тирозину атомов йода. Неудивительно поэтому, что низкое содержание тирозина в плазме связано с гипотиреозом. Симптомами дефицита тирозина также являются пониженное артериальное давление, низкая температура тепа и синдром беспокойных ног. Прием биологически активных пищевых добавок с тирозином используют для снятия стресса, полагают, что они могут помочь при синдроме хронической усталости и нарколепсии. Их используют при тревоге, депрессии, аллергиях и головной боли, а также при отвыкании от лекарств. Тирозин может быть полезен при болезни Паркинсона. Естественные источники тирозина включают миндаль, авокадо, бананы, молочные продукты, семечки тыквы и кунжут.

Здравствуйте дорогие читатели! Всем приходилось слышать про такие необходимые для здоровья вещества, как аминокислоты. Но что это такое и какова роль аминокислот в оргaнизме человека, знает далеко не каждый. Давайте разберёмся в этом вопросе, а также поговорим о том, в каких продуктах аминокислоты содержатся.

Белок человеческого тела состоит из aминокислот, которые участвуют во всех биохимических процессах в организме человека. А как известно, белки необходимы для роста мышечной ткани, для строительства костей, выработки гормонов и ферментов, а также они являются необходимым компонентом для крови, кожи, волос, хрящей и иных структурных образований. Помимо этого, организм использует белки в качестве источника энергии.

Если посмотреть на строение молекулы белка, то выглядит она как цепочка, состоящая из разных бусинок, именно эти бусины и есть аминокислоты.

Таких aминокислот, образующих пептидные связи, может быть довольно много, из которых выделяют десять незаменимых и десять заменимых.

Незаменимые аминокислоты организм самостоятельно синтезировать не может, а получает он их только с пищей. К ним относятся: валин, лейцин, метионин, гистидин, триптофан, фенилаланин, изолейцин, треонин, аргинин, лизин.

Заменимые aминокислоты оргaнизм в состоянии синтезировать сам из других аминокислот. В их состав входит: тирозин, глицин, серин, глутамин, цистеин, таурин, пролин, глутамин и др.

Чтобы организму было легче строить собственные белки, необходим целый набор аминокислот, так как поодиночке они малоэффективны, а их недостаток приводит к проблемам со здоровьем.

Аминокислоты нужны для правильного развития и нормального функционирования организма и каждая из них выполняет свою определённую биологическую роль в обмене веществ.

Незаменимые аминокислоты

Изолейцин. Обеспечивает мышцы энергией, способствует их росту, участвует в выработке гемоглобина, снижает уровень стрессовых состояний. При дефиците изолейцина у человека может могут возникнуть головокружение, чувство беспокойства, депрессия.

Лизин. Необходим для формирования мышечной ткани, что важно для здоровья опорно-двигательного аппарата. Он эффективно борется с вирусными заболеваниями, особенно ярко проявляется это качество в отношении герпеса. Недостаток лизина может негативно отразиться на мышечной соединительной ткани.

Триптофан. Отвечает за хорошее настроение человека, является предшественником серотонина, определяет качество сна. Дефицит триптофана приводит к расстройству нервной системы и бессоннице.

Лейцин. Оказывает положительное влияние на заживление ран, сращивание костей после перелома, повышает иммунитет и нормализует глюкозу в крови.

Гистидин. Необходим для восстановления организма после болезни и полученных травм. Дефицит гистидина может привести к воспалению мышечной ткани.

Метионин. Примечательно то, что эта аминокислота содержит серу и поэтому её присутствие в организме в необходимом количестве препятствует возникновению кожных заболеваний. Кроме этого она обеспечивает нормальное функционирование такого важного органа, как печень.

Аргинин. Его действие многолико, так как он регулирует многие функции организма. Наличие аргинина обеспечивает выведение токсинов, улучшает репродуктивную способность человека, стимулирует гормоны роста, влияет на укрепление иммунитета, усиливает выделение инсулина, стабилизирует артериальное давление и пр.

Валин. Является отличным энергетическим источником для клеток мышц, который позволяет поддерживать их в надлежащем тонусе. Также валин обладает способностью восстанавливать ткань печени, подверженную негативному действию какого-либо заболевания.

Фенилаланин. Повышает активность и работоспособность человека, улучшает память, умственную способность, настроение и эмоциональное состояние.

Треонин. Обеспечивает формирование эмали зубов и увеличивает прочность костей. Оказывает положительное влияние на пищеварительную систему и предотвращает образование и накопление жира в печени.

Заменимые aминокислоты

Тирозин. Синтезируется в организме из фелалалина, придает человеку бодрость и способствует слаженной работе надпочечников и щитовидной железы.

Цистеин. Обладает антиоксидантными свойствами и защищает организм от свободных радикалов. Кроме этого, помогает осуществить очистительную функцию от токсических отходов обмена веществ.

Глицин. Повышает умственную работоспособность, улучшает засыпание, снижает психоэмоциональное напряжение.

Серин. Эта аминокислота образуется из треонина и глицина. Серин участвует во многих биохимических процессах, обеспечивает организм энергетическим ресурсом и способствует укреплению иммунитета.

Пролин. Отвечает за здоровье сердца, делает кровеносные сосуды эластичными, предотвращает тромбообразование и развитие атеросклероза, оказывает влияние на синтез коллагена, что улучшает состояние кожи.

Глутамин . Способствует ускорению процессов метаболизма, повышению иммунитета и выведению из организма побочных продуктов жизнедеятельности человека.

Таурин. Образуется из аминокислоты цистеин. Таурин отвечает за формирование тканей организма, липидный обмен, передачу нервных сигналов.

В каких продуктах присутствуют аминокислоты?

Как уже было отмечено, заменимые aминокислоты организм синтезирует самостоятельно, а незаменимые — он может получить только из вне вместе с едой.

Перечислим продукты, в которых они присутствуют. Это:

  • говядина, свинина, мясо птиц (курицы, индейки);
  • рыба и морепродукты;
  • молочные продукты;
  • орехи (арахис и др.), семечки;
  • грибы;
  • зерновые и бобовые;
  • яйца.

В процессе пищеварения белки, содержащиеся в продуктах, расщепляются до аминокислот, которые затем через стенки кишечника всасываются в кровь и поступают во все клетки, обеспечивая тем самым правильный обмен веществ и нормальное функционирование организма.

Желаю вам доброго здоровья и до новых встреч!

Аминокислоты - это химические соединения, из которых синтезируются все белки любого живого организма. Их отличительной особенностью является тот факт, что они на 15 процентов состоят из молекул азота.

Их важность для любого живого организма сложно переоценить, прежде всего, потому что любая клеточная мембрана, о каком бы органе не шла речь, на 80 процентов состоит из белков и только на 20 из жиров, а как я уже говорила, все молекулы протеинов созданы из аминокислот.

Классификация аминокислот

Биохимия подразделяет их на две всеобъемлющие группы: заменимые и незаменимые. Критерий классификации очевиден - способность синтезироваться в организме человека, первые могут создаваться из других веществ, вторые нет.

В данный момент времени насчитывается 28 аминокислот. Кстати сказать, ещё несколько лет назад учёные полагали, что их всего 20, но они ошибались. Как знать, возможно, в ближайшие десятилетия мы услышим новые названия подобных химических соединений.

Незаменимыми считаются следующие: лейцин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан, фенилаланин, треонин и валин, гистидин.

Вторая группа формируется за счёт следующих соединений: аланин, аргинин, аспарагин, аспартовую кислоту, гамма-аминомасляную кислоту, глютамовую кислоту, глютамин, глицин, пролин, серин, таурин, тирозин, цитруллин, цистерн.

Метаболизм аминокислот

Печень, образно называемая химической лабораторией организма, является основным органом, отвечающим за процессы биосинтеза. Этот процесс выглядит следующим образом.

Попадая в желудочно-кишечный тракт, молекулы белков, обладающие весьма сложной структурой, под действием ферментов расщепляются на более простые соединения - аминокислоты.

Далее, по системе сосудов, эти вещества попадают в печень, где и осуществляется «таинство» биосинтеза. При наличии дефицита какой-либо заменимой аминокислоты, этот орган в состоянии изменить положение, и выработать недостающее количество нужного химического соединения.

Дефицит аминокислот

Другое дело незаменимые. Кстати сказать, эти вещества используются практически во всех биохимических процессах, осуществляющихся в нашем теле. Вполне прогнозируемо, если нет того или иного соединения, химическая реакция не будет запущена. А это значит, что функция того или иного органа будет нарушена.

В свете вышесказанного, становится очевидно, что придерживаться сбалансированного питания жизненно необходимо. Кстати сказать, при всём уважении к вегетарианцам, их меню нельзя считать правильным. Многие незаменимые химические соединения, не содержатся в растительной пище, а это значит, что придётся как-то восполнять неизбежно возникающий дефицит.

Переизбыток аминокислот

В организме все должно быть сбалансировано. Следовательно, если существует состояние, характеризующееся дефицитом того или иного вещества, значит должен быть и переизбыток. В данном случае это справедливо на 100 процентов.

При переизбытке любых азотистых соединений, на мочевыделительную систему оказывается очень высокая нагрузка. Всё дело в том, что одним из конечных продуктов белкового метаболизма является невероятно токсичное вещество - аммиак, который сам по себе смертельно ядовит для любого живого организма. Именно поэтому, он преобразуется в более безопасное соединение - мочевую кислоту.

При разрушении белка, все выделяющиеся яды попадают в кровоток. Затем, по системе вен, устремляются к почкам, откуда, если конечно выделительная система работает без сбоев, они выводятся наружу.

Процесс утилизации азотистых соединений не прекращается ни на минуту. Вполне понятно, как важно, чтобы выделительная система живого организма функционировала в нормальном режиме.

Функции аминокислот

Собственно говоря, рассматривать их функции отдельно от белков было бы бессмысленно. Эти вещества очень прочно связаны друг с другом. Первые являются, образно выражаясь, «кирпичиками» вторых, поэтому они накрепко связаны.

Я уже упоминала о том, что эти соединения, прежде всего, выполняют пластическую функцию. А это значит, что все органы формируются преимущественно за счёт протеинов. О чём бы не шла речь, будь - то: мышечная, нервная, эпителиальная, соединительная, или любая другая ткань, в её составе приблизительно 80 процентов белков.

Вторая по счёту, но не по значению, это нейромедиаторная функция. Заключается она в том, что все вещества, отвечающие за передачу нервного импульса, состоят преимущественно из белков. А это значит, что при их дефиците, неизбежно будут наблюдаться проблемы со стороны нервной системы. И чем острее нехватка, тем серьёзнее патология.

Следующая функция аминокислот - это эндокринная. В её основе лежит тот факт, что для осуществления биосинтеза многих гормонов просто необходимы азотистые соединения. При их дефиците не избежать множественных проблем, обусловленных неправильной работой многих органов.

Регуляторная функция заключается во влиянии белков на углеводный и жировой обмен. Некоторые аминокислоты участвуют в процессах биосинтеза гликогена в печени, следовательно, без них некоторые химические реакции будут нарушены, что приведёт к более серьёзным проблемам.

Заключение

Безусловно, важность аминокислот сложно переоценить. Они участвуют во многих биохимических реакциях, без которых нельзя представить нормальное функционирование живой системы.

Чтобы обеспечить организм достаточным количеством этих химических веществ, необходимо правильно и сбалансировано питаться, обеспечивая своё тело незаменимыми веществами.